LIG3
真核生物のATP依存性DNAリガーゼには、DNA結合ドメイン、アデニル化ドメイン、オリゴヌクレオチド/オリゴ糖結合フォールド（OBフォールド）ドメインの3つのドメインが含まれる。酵素が二本鎖DNA中のニック部分に結合すると、これらのドメインはDNA二本鎖を取り囲み、各ドメインがDNAとの接触を行う。LIG3の触媒領域とニック含有DNAとの複合体構造がX線結晶構造解析によって決定されており、その構造はニック含有DNAに結合したLIG1の触媒領域の構造と顕著に類似している。LIG3に固有の特徴はN末端にジンクフィンガーが存在することであり、この部分はPARP1のN末端に位置する2つのジンクフィンガーと類似している。PARP1のジンクフィンガーと同様、LIG3のジンクフィンガーはDNA鎖の切断部への結合に関与している。ジンクフィンガーはDNA結合ドメインと協働してDNA結合モジュールを形成し、さらにアデニル化ドメインとOBフォールドドメインも2つ目のDNA結合モジュールを形成する。Ellenbergerらによって提唱されたジャックナイフモデルでは、ジンクフィンガー-DNA結合ドメインモジュールは、鎖切断部の末端の性質とは無関係に一本鎖の切断部に結合する、鎖切断センサーとして作用するとされる。切断部のライゲーションが可能である場合には、ライゲーション可能なニックに対して特異的に結合するアデニル化ドメイン-OBフォールドドメインモジュールへ切断部は受け渡される。LIG1やLIG4と比較して、LIG3はDNA二本鎖の分子間の結合活性が最も高い酵素である。この活性は主にLIG3のジンクフィンガーに依存しており、LIG3の2つのDNA結合モジュールが2つの二本鎖DNAの末端に同時に結合する可能性を示唆している。