Α-Ketoglutarat-Dehydrogenase E1
# Α-Ketoglutarat-Dehydrogenase E1

α-Ketoglutarat-Dehydrogenase E1 ist das Enzym in Bakterien und Eukaryoten, das als E1-Untereinheit des α-Ketoglutarat-Dehydrogenase-Komplexes die Decarboxylierung von α-Ketoglutarat katalysiert. Diese Reaktion ist Bestandteil des Citratzyklus. Außerdem kann α-Ketoadipat decarboxyliert werden, was beim Abbau der Aminosäure Lysin notwendig ist. Der Proteinkomplex ist in den Mitochondrien lokalisiert. Seltene Mutationen im OGDH-Gen können zum E1-Mangel und dieser zur seltenen Ketoglutarazidurie (Oxoglutarazidurie) führen.

## Katalysierte Reaktion

Die Decarboxylierung von Ketoglutarat findet am Thiamin als katalytischem Zentrum statt, welches eine Atombindung mit Ketoglutarat bildet, so dass Succinyl-Thiamin-Pyrophosphat unter Abspaltung von $CO_2$ entsteht.

+ $\longrightarrow$

$\longrightarrow$ + $CO_2$ $(R=OOC-CH_2-CH_2-)$

Dieser Succinylrest (syn. Bernsteinsäure) des TPP wird von der α-Liponsäure übernommen (Oxidation). Sie ist an die Lipoat-DSLT-Untereinheit kovalent gebunden. Es entsteht S-Succinyl-Hydrolip(oat/onamid).

+ $\longrightarrow$ + $(R=OOC-CH_2-CH_2-)$

Damit verläuft die Reaktion äquivalent zur Decarboxylierung von Pyruvat durch die Pyruvatdehydrogenase E1.

