Β-Schleife
# Β-Schleife

Eine β-Schleife (auch β-Kehre, englisch β-Turn, seltener Haarnadelschleife oder Haarnadelkehre) ist ein Sekundärstrukturmotiv von Peptiden und Proteinen. Sie kommt häufiger vor als die ähnlichen α-Schleifen, π-Schleifen oder γ-Schleifen.

## Struktur

β-Schleifen bestehen aus vier Aminosäuren, wobei sich zwischen der Carbonylfunktion der ersten und Aminofunktion der vierten (bzw. der n- und (n+3)-) Aminosäure eine Wasserstoffbrückenbindung ausbildet. Diese Art der Verknüpfung wird deshalb auch als 4→1 geschrieben (entsprechend α-Schleife: 5→1, γ-Schleife: 3→1).

## Subtypen

Je nach den Aminosäureresten wird zwischen $β_I-,$ $β_{II}-$ und $β_{III}-Schleifen$ unterschieden:

* Der $β_{II}-Typ$ besitzt aus sterischen Gründen meist (aber nicht immer) die Aminosäure Glycin an der dritten Position.
* Der $β_{III}-Typ$ kann beliebig wiederholt werden, wobei dann eine $3_{10}-Helix$ entsteht (3,0 Aminosäuren pro 360°-Drehung, 10-gliedriger Ring der Wasserstoffbrückenbindungen). Zum Vergleich, die α-Helix ist eine $3,6_{13}-Helix.$

## Funktion

Die β-Schleife ist, wie auch die anderen Schleifen, bei Richtungsänderungen in der Aminosäurekette in der Proteinstruktur zu beobachten. Sie verbindet zumeist β-Faltblatt-Strukturen. Da sie sich häufig an der Oberfläche von Proteinen befindet, beteiligt sie sich an der Interaktion zwischen Proteinen und anderen Molekülen.

