エルキ・ルースラーティ
概要
1973年、フィンランドで、ヴァヘーリ（A. Vaheri）と共に、ニワトリ線維芽細胞の抗体を作り、細胞表面にある新しい抗原・タンパク質を発見した。この時、線維芽細胞（fibroblast）の細胞表面（surface）にある抗原（antigen）に因んで、このタンパク質を「fibroblast surface antigen（SFA）」と命名した。
1976年、SFAを、現在使用されているフィブロネクチンと改名した。
1976年、すでに、フィンランド・トゥルク大学の教授だったが、研究の拠点をフィンランドから、アメリカ合衆国に移した。
1984年、ポスドクのパーシュバッカー（Pierschbacher, M.D.）と共に、RGD配列を発見した。つまり、タンパク質・フィブロネクチンの細胞接着部位はたった4つのアミノ酸Arg-Gly-Asp-Ser（RGDS）（アルギニン-グリシン-アスパラギン酸-セリン）に担われていることを発見した 。
このRGD配列の発見に基づき、米国・医薬品業界が、血栓を抑制する抗血小板剤を開発し、米国食品医薬品局（FDA）に認可された医薬品がすでに2種類ある。世界の医薬品業界は、さらなる医薬品を開発している。
1985年、ポスドクのパイテラ（Pytela R）と共に、フィブロネクチン・レセプタータンパク質（インテグリン）を発見した 。
1986年、ポスドクの鈴木信太郎と共に、ビトロネクチンのレセプタータンパク質のcDNA塩基配列を解明した。フィブロネクチン・レセプタータンパク質の塩基配列とよく似ていたことから、インテグリンがインテグリンファミリーを形成していることを発見した  。
フィブロネクチン、インテグリン、がんの研究を意欲的に発展させていく。
2009年、ポスドクの菅原一樹と共に、RGD配列がインテグリンαᵥβ₃に特異的に結合することを利用し、RGD配列に別の機能的分子を結合させた新しい医薬品の研究を行なっている。その意図は、がんや動脈硬化部位に特異的に毒物を送り込むナノ粒子・新しいドラッグデリバリーシステムの開発である 。
ニューロフィリン‐1（neuropilin-1）のR/KXXR/Kモチーフ は C末端にアミノ酸がないと不活性である。そこでC末端にアミノ酸をつけて体内の組織に浸透させることを考案した。この効果を「センダー（送付）」（C-end Rule (CendR)、CendRは英語で"sender"と同じ発音）効果と命名した。また、組織内に入るRGDペプチドを「iRGD」(internalizing-RGD)と命名した。