論文のアブストラクトからタイトルを作ってください。
膜貫通受容体インテグリンのタリンによる活性化は、細胞接着を誘導する上で不可欠である。しかし、タリンを膜へ動員する経路は、タリンの作用を制御する重要なものであるにもかかわらず、不明である。哺乳動物細胞の膜係留型低分子量GTPアーゼであるRap1は、タリンのF0ドメインに結合することが知られているが、その結合は弱いためほとんど検討されていない。本稿では、タリンのF0ドメインは古典的なRap1エフェクターに類似したヒトRap1bと配列相同性がほとんどないにもかかわらず結合すること、並びにその結合を破壊するとインテグリン活性化、細胞接着及び細胞伸展が強く障害されることを構造的に示す。さらに、Rap1bとタリンの相互作用は従来の2つの結合条件では弱いものの、活性化Rap1bを小胞膜に接着しアゴニスト誘発微小環境を模倣すると、その相互作用は強固となる。以上のデータから、タリンがインテグリンを活性化するために極めて重要なRap1を介した膜標的作用機序が確認された。タンパク質間の相互作用が弱い場合、機能においては極めて重要であっても特定の細胞微小環境がないと軽視されがちであるが、本データはこのような相互作用の解析には万全の注意を払う必要があることを示している。
Rap1bのタリンへの結合構造によって明らかとなったインテグリン活性化の誘導経路