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膜貫通型受容体インテグリンのタリンによる活性化は細胞接着の誘導に欠かせない。しかし、タリンをその作用を制御する上で重要な膜に動員する経路はまだ不明である。膜結合型の哺乳類低分子GTPaseであるRap1はタリンのF0ドメインに結合することが知られているが、その結合は弱いことが示され、その結果ほとんど研究されていない。著者らは今回、構造の観点から、タリンのF0ドメインが配列相同性がほとんどないにもかかわらずヒトRap1b様の古典的なRap1エフェクターに結合し、その結合が破綻するとインテグリン活性化、細胞接着、細胞伸展が著しく障害されることを明らかにした。さらに、Rap1b/タリンの相互作用は、従来的なバイナリ結合の条件下では弱いものの、活性化型Rap1bをベシクル膜に付着させてアゴニスト誘導性の微小環境を再現すると強力になる。以上のデータより、タリンによるインテグリン活性化に重要なRap1を介した膜標的化機序が明らかになった。また、今回のデータは、機能上は重要かもしれないが特定の細胞微小環境がない状況下では見過ごされる可能性のある弱いタンパク質間相互作用の解析に幅広く注意を喚起するものである。
タリンに結合したRab1bの構造からインテグリン活性化を引き起こす経路が明らかになる