論文のアブストラクトからタイトルを作ってください。
膜内在性グリセロール3-リン酸（G3P）アシルトランスフェラーゼPlsYは、G3Pをアシル化してリゾホスファチジン酸を形成することにより、細菌のリン脂質生合成において関与する必須段階を活性化する。PlsYは、既知のアシルトランスフェラーゼモチーフを含まず、真核生物ホモログを欠き、他のアシルトランスフェラーゼがアシルCoAまたはアシルキャリアタンパク質をアシルドナーとするのとは対照的に、一般的でないアシルリン酸を使用する。これまでの研究によって、いくつかのPlsY阻害剤が抗菌薬候補として同定されている。ここで我々は、1.48Åの分解能でPlsYの結晶構造を決定し、7回膜貫通ヘリックスフォールドを明らかにする。さらに、4つの基質結合構造と生成物結合構造から、その比較的柔軟性のない活性部位の原子的詳細を明らかにする。構造と変異誘発の結果は、他のアシルトランスフェラーゼとは異なり、反応完了にタンパク質性触媒塩基を必要としない、「基質補助触媒」という異なるアシル化メカニズムを示唆する。構造データと、この研究で開発された高スループット酵素アッセイは、この重要な細菌酵素に対する阻害剤の仮想スクリーニング、および実験的スクリーニングに有用なはずである。
細菌のリン脂質生合成の関与段階に関する構造的洞察