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Ragulator-Rag GTPase複合体形成の構造基盤
ラパマイシン標的タンパク質複合体1（mTORC1）は、細胞の栄養状態に応じて細胞の成長や代謝を調節する上で中心的な役割を果たしている。mTORC1の活性はRag GTPaseによって調節されており、Rag GTPaseは膜係留型p18/LAMTOR1と2つのRoadblockヘテロダイマーからなる五量体タンパク質複合体であるRagulatorを介してリソソームに係留している。本研究では、RagA～CのRoadblockドメインと複合体を形成するRegulatorの結晶構造について報告する。これは、Rag GTPaseによる制御の分子基盤の解明に役立つ。その結晶構造は、3対のroadblockヘテロダイマーがリソソーム上に直列に結合し、その外側にp18が巻きついている。細胞レベル及びin vitroの解析では、Regulator-Reg GTPaseの形成とアミノ酸依存性のmTORC1活性化には、p18が必要なことも明らかとなった。これらの結果は、Ragulator-Rag GTPase複合体の骨格を構成する上でp18が不可欠なことを証明し、この複合体がリソソームにおける栄養状態感知の基盤になると考えられる。