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グルココルチコイドで誘導されるCKD9によるリン酸化はマクロファージの転写コアクチベーターGRIP1のコアクチベーター機能を調節する
グルココルチコイド（GC）受容体（GR）は、抗炎症性遺伝子を活性化して炎症促進性遺伝子を抑制することによって炎症を抑制する。GR相互作用タンパク質1（GRIP1）はマクロファージに発現するGRコリプレッサーであるが、GRIP1がGRで活性化する転写に関与するかどうか、そしてそのコアクチベーターとコリプレッサーの特性を決定づけるものはなにかについては不明である。著者らは今回、マクロファージにおけるGRIP1欠損が複数の抗炎症標的に対するグルココルチコイドの誘導作用を減弱し、静止状態のマクロファージをGCで処理するとおおむね、回文配列のGC応答配列（GRE）が大半を占めているGR結合部位の方へGRIP1が向き、GRコアクチベーターとしてのGRIP1の非重複的な機能が推察されたことを報告する。興味深い点として、GRIP1はN-末端のセリン残基クラスタがサイクリン依存性キナーゼ9（CDK9）によりリン酸化される。CDK9はGC誘導性のGR:GRIP1:CDK9ヘテロ複合体に動員され、特徴的なGRE特異的GRIP1リン酸化アイソフォームが生成される。リン酸化によりGRIP1コアクチベーターは増強するが、そのコリプレッサーの性質が増強しない点は特筆に価する。これと整合する形で、リン酸化GRIP1及びCKD9は炎症促進性遺伝子付近のGRトランス抑制部位では検出されない。以上のように、GRはCDK9を介したリン酸化によるGR自体の共調節因子の作用を抗炎症性遺伝子のサブセットに限定している。