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クロマチン修飾複合体SAGA内の転写活性化因子標的Tra1の構造
転写共活性化因子複合体SAGAは、配列特異的転写活性化因子およびクロマチン修飾によって遺伝子プロモーターに動員され、転写開始前複合体形成を促進する。酵母Tra1サブユニットは、Gal4、VP16、Gcn4等の酸性活性化因子の主要な標的であるが、その構造構成についてはほとんど知られていない。Tra1の430 kDaサブユニットと、そのヒトホモログである形質転換/転写ドメイン関連タンパク質TRRAPは、ホスファチジル3-キナーゼ関連キナーゼ（PIKK）ファミリーのメンバーである。ここで我々は、活性化因子結合の主要標的である430 kDa Tra1タンパク質の構造が平均分解能5.7Åで解析されている、SAGA複合体全体のクライオEM構造を示す。Tra1のアルファヘリックス含量が高いので、その主鎖の大部分がトレースできた。我々の結果は、主要なエピジェネティック制御因子であるSAGA内のTra1の統合を明らかにする。