論文のアブストラクトからタイトルを作ってください。
ラパマイシン標的（TOR）キナーゼは複数のタンパク質からなる2つの異なる複合体を形成し、真核生物の進化過程を通して保存されてきた。TOR複合体1（TORC1）とは対照的に、TORC2のキナーゼ活性はマクロライド系抗生物質ラパマイシンによる阻害を受けない。本稿では、クライオ電子顕微鏡を用いて確認した出芽酵母TORC2の構造を示す。TORC2は、6つのサブユニットからなる1.4 MDaの菱面体構造を有する。Tor2とLst8が両TOR複合体に共通のコア部分を構成する。Avo3/RictorはTORC2のみに存在するが、哺乳類TORC1のKog1/Raptorが結合するのと同じTor2のHEATリピートと相互作用することから、両タンパク質の相互排他性を説明できる。Avo3に属すると判断した電子密度部分がTor2のFRBドメインにあるFKBP12‐ラパマイシン結合部位を塞いでおり、TORC2のラパマイシン不感性をもたらすとともにキナーゼ活性化部位を後退させている。可動的ではあるが、Avo1/hSin1タンパク質の進化的に保存された中心領域（CRIM）ドメインがTORC2活性部位溝の端に並んで位置して活性化部位へのアクセスをさらに制限しており、これはCRIMドメインの基質供給における役割とも一貫している。
出芽酵母ラパマイシン標的タンパク質複合体2のクライオEM構造