論文のアブストラクトからタイトルを作ってください。
ATP結合カセット（ABC）トランスポーターは、能動膜輸送タンパク質として最大のクラスを成す。強固に保存されたそれらのヌクレオチド結合ドメインがATPを結合・加水分解すると、複合体の立体構造が変化し、膜を通過するように基質を輸送する。大腸菌のビタミンB<sub>12</sub>インポーターであるBtuCD-Fは、よく研究されているモデルシステムである。細胞周囲の可溶性結合タンパク質であるBtuFがリガンドに結合し、膜貫通・ATPaseドメインであるBtuCDが移動を媒介する。ここで我々は、リポソームに埋め込まれたトランスポーター複合体における、ATP、ビタミンB<sub>12</sub>、およびBtuF誘発イベントの単一分子レベルでの直接観察を報告する。単一分子蛍光イメージング法により、膜に埋め込まれたBtuCDは、ATPとビタミンB<sub>12</sub>の有無に関係なく、BtuFと安定な複合体を形成することが明らかとなった。我々は、ビタミンB<sub>12</sub>分子は数十秒間複合体に結合したままで、その間にATP加水分解が数サイクル起こった後、膜を通過して輸送されることを観察する。
ビタミンB<sub>12</sub> ABCインポーターBtuCD-Fの立体構造変化と基質輸送の単一分子可視化