Quale delle seguenti coppie di gruppi funzionali è contenuta in tutti gli amminoacidi?
gruppo amminico e gruppo -nitro gruppo aldeidico e gruppo -nitro gruppo aldeidico e gruppo carbossilico gruppo amminico e gruppo carbossilico
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Come tutti gli amminoacidi contiene un gruppo carbossilico e un gruppo amminico in α al carbonio carbossilico. Come tutti gli altri amminoacidi l’acido aspartico ha un gruppo amminico e un acido carbossilico. Successivamente il gruppo nitro è il ridotto a gruppo amminico. Gli amminoacidi, infatti, sono molecole organiche che presentano sia il gruppo amminico (-NH), sia il gruppo funzionale carbossilico (-COOH), proprio degli acidi carbossilici: poiché possiedono sia il gruppo amminico, che ha carattere basico, sia quello carbossilico, dal carattere acido, gli amminoacidi sono molecole anfotere. Gli amminoacidi che non vengono utilizzati per la sintesi proteica vengono ossidati e perdono il gruppo amminico per azione delle transaminasi. Mentre per gli amminoacidi in cui bisogna prendere in considerazione solamente il pKa del gruppo carbossilico e del gruppo amminico in α la formula è semplice, per gli amminoacidi acidi e basici si aggiunge la complicazione del pKa della catena laterale. Gli amminoacidi perdono il loro gruppo amminico che viene trasferito reversibilmente all'accettore α-Chetoglutarato tramite enzimi transaminasi. Alla base delle proteine, gli amminoacidi sono composti da un gruppo amminico (−<chem>NH2</chem>) e da un gruppo carbossilico (-COOH) legati ad un atomo di carbonio α in configurazione levogira e da una catena laterale, detta gruppo radicale (gruppo R). Acido antranilico

L'acido antranilico è un amminoacido, ossia reca sulla propria molecola i gruppi funzionali amminico e carbossilico; non appartiene tuttavia alla serie degli amminoacidi costituenti le proteine. Sono derivati funzionali degli acidi carbossilici in cui l'idrossile (-OH) è sostituito con un gruppo amminico (-NR'R"). I composti che presentano sia il gruppo amminico che quello carbossilico sono definiti amminoacidi. L'enantiomero L è uno dei 20 amminoacidi ordinari, il suo gruppo laterale reca un gruppo amminico che le conferisce un comportamento basico. Imminoacido

In chimica, gli imminoacidi sono amminoacidi ciclici che nella loro struttura non presentano il gruppo funzionale amminico primario, ma quello secondario. Tale reazione è usata ampiamente per analizzare la quantità del gruppo amminico primario degli amminoacidi nei liquidi biologici. Un metodo di laboratorio prevede l'ossidazione del 4-nitrotoluene a 4-nitrobenzaldeide, la riduzione del gruppo nitro a gruppo amminico, quindi la metilazione. Come altri amminoacidi, il triptofano si trova in forma zwitterionica al pH fisiologico in cui il gruppo amminico è protonato (–NH; pK = 9,41) e il gruppo carbossilico è deprotonato (–COO; pK = 2,46). Nel 1912 Felix Ehrlich dimostrò che il lievito attacca gli amminoacidi naturali essenziali liberando anidride carbonica e sostituendo il gruppo amminico con un ossidrile. L'epsilon (ε) incluso nel nome indica il sito di legame delle molecole di lisina, che a differenza dei normali peptidi legati tramite il gruppo in posizione α, gli amminoacidi sono qui legati tramite il gruppo amminico in ε e il gruppo carbossilico per mezzo di legame ammidico. Il legame che le caratterizza chimicamente è il legame peptidico tra un acido e un gruppo amminico (amminoacidi) per condensazione (eliminazione di acqua). Ninidrina

La ninidrina (o 2,2-diidrossi-1,3-diossoidrindene) è un indicatore altamente selettivo per il rilevamento degli amminoacidi con gruppo amminico primario. Il metabolismo di tutti gli amminoacidi, sia BCAA che a catena non ramificata, avviene durante una reazione che porta alla formazione di urea (la transaminazione che è il passaggio del gruppo amminico NH2 da un amminoacido all'altro). Polipeptide

Un polipeptide è una singola catena di numerosi amminoacidi uniti tra loro attraverso legami peptidici per condensazione di un gruppo amminico di un amminoacido con il gruppo carbossilico del successivo. MAO trasforma il gruppo amminico in gruppo aldeidico. Amminoacido

In chimica gli amminoacidi sono molecole organiche che nella loro struttura recano sia il gruppo funzionale amminico (delle ammine) (-NH) denominato "N terminus", sia quello carbossilico (degli acidi carbossilici) (-COOH) denominato "C terminus." In biochimica il termine "amminoacidi" si riferisce più spesso agli L-α-amminoacidi, di formula generica NHCHRCOOH, cioè quelli il cui gruppo amminico e il cui gruppo carbossilico sono legati allo stesso atomo di carbonio, chiamato appunto carbonio α, in configurazione L.

Gli amminoacidi sono le unità costitutive delle proteine e in questo caso vengono definiti "proteinogenici"; a seconda del tipo, del numero e dell'ordine di sequenza con cui si legano i diversi amminoacidi, è possibile ottenere un enorme numero di proteine. Come tutti gli amminoacidi contiene un gruppo carbossilico e un gruppo amminico in α al carbonio carbossilico. Il gruppo aldeidico è in posizione para rispetto al gruppo dimetilamminico. MAO trasforma il gruppo amminico in gruppo aldeidico. Tutti i tetrosi possiedono un gruppo aldeidico in posizione 1 o un chetone in posizione 2. Ha due gruppi funzionali fenolo per ciascuna delle due posizioni rispetto al gruppo sulfonile. Come tutti gli altri amminoacidi l’acido aspartico ha un gruppo amminico e un acido carbossilico. Tra i gruppi funzionali più comuni vi sono:

Su un'unica molecola possono coesistere più gruppi funzionali diversi come, ad esempio, negli amminoacidi. Un altro uso è l'introduzione di amminoacidi contenenti gruppi funzionali reattivi per modificare chimicamente la proteina bersaglio. Nitro coloranti

I coloranti del gruppo nitro sono una delle classi di coloranti in cui è suddiviso il Colour Index. Glicidolo

Il glicidolo è un composto organico che contiene come gruppi funzionali il gruppo epossidico e ossidrilico. Successivamente il gruppo nitro è il ridotto a gruppo amminico. Bisfenoli

I bisfenoli sono un gruppo di composti organici con due gruppi funzionali idrossifenile. Tali gruppi vengono detti "gruppi funzionali" e i composti vengono suddivisi in classi a seconda del gruppo o dei gruppi che la molecola presenta. Le gare iniziano con un turno preliminare: le coppie sono divise in gruppi e ognuno sfida gli avversari del gruppo. Quest'ultimo ha delle particolarità ed insieme all'azoto e al gruppo aldeidico sono responsabili dell'attività catalitica del cofattore. Mentre per gli amminoacidi in cui bisogna prendere in considerazione solamente il pKa del gruppo carbossilico e del gruppo amminico in α la formula è semplice, per gli amminoacidi acidi e basici si aggiunge la complicazione del pKa della catena laterale. Acidi aldonici

Gli acidi aldonici sono poliidrossiacidi derivati da un aldoso per ossidazione del gruppo aldeidico. Il punto isoelettrico cadrà sicuramente fra gli estremi dei pKa dei vari gruppi (questi estremi sono 2,18 per l'α-carbossile e 10,53 per la catena laterale) all'interno di questo intervallo, la maggior parte degli amminoacidi presenterà i seguenti gruppi nelle forme: il gruppo α-carbossilico deprotonato, portante carica negativa e il gruppo della catena laterale protonato, portante carica positiva. Molti di questi amminoacidi possono essere modificati attraverso l'aggiunta di alcuni gruppi funzionali in grado di allargare la funzionalità complessiva della proteina. Aldosi

Un aldoso (o aldosio) è un monosaccaride contenente nella molecola un gruppo aldeidico. Il termine "gruppo etnoreligioso" è stato applicato, in almeno un caso, ai seguenti gruppi: Alla base delle proteine, gli amminoacidi sono composti da un gruppo amminico (−<chem>NH2</chem>) e da un gruppo carbossilico (-COOH) legati ad un atomo di carbonio α in configurazione levogira e da una catena laterale, detta gruppo radicale (gruppo R). La reazione di transaminazione può essere catalizzata da alcuni enzimi differenti: possono essere specifici per singoli amminoacidi, oppure possono catalizzare la reazione per gruppi di amminoacidi composti da unità chimicamente simili, come avviene per il gruppo di amminoacidi a catena ramificata, il quale comprende leucina, isoleucina e valina. Gruppo moltiplicativo

In matematica e nella teoria dei gruppi il termine gruppo moltiplicativo si riferisce, a seconda del contesto ad uno dei seguenti concetti:


Lo schema del gruppo delle radici n-sime dell'unità è per definizione il nucleo della formula_3-mappa di potenza sul gruppo moltiplicativo formula_2, considerato come schema in gruppi. FMET

L'N-formilmetionina, abbreviata in fMet, è un derivato dell'amminoacido metionina, nel quale un gruppo aldeidico è stato aggiunto al residuo amminico; la reazione di formilazione è catalizzata dall'enzima transformilasi. Come tutti gli amminoacidi contiene un gruppo carbossilico e un gruppo amminico in α al carbonio carbossilico. Come tutti gli altri amminoacidi l’acido aspartico ha un gruppo amminico e un acido carbossilico. Gli amminoacidi, infatti, sono molecole organiche che presentano sia il gruppo amminico (-NH), sia il gruppo funzionale carbossilico (-COOH), proprio degli acidi carbossilici: poiché possiedono sia il gruppo amminico, che ha carattere basico, sia quello carbossilico, dal carattere acido, gli amminoacidi sono molecole anfotere. Mentre per gli amminoacidi in cui bisogna prendere in considerazione solamente il pKa del gruppo carbossilico e del gruppo amminico in α la formula è semplice, per gli amminoacidi acidi e basici si aggiunge la complicazione del pKa della catena laterale. È quindi utile per ridurre selettivamente il carbonio carbonilico in una molecola che presenti, ad esempio, un gruppo aldeidico ed uno carbossilico. È in grado di idrolizzare la cheratina e agisce prevalentemente scindendo il legame peptidico adiacente al gruppo carbossilico di amminoacidi alifatici o aromatici con gruppi amminici in posizione alfa bloccati. Alla base delle proteine, gli amminoacidi sono composti da un gruppo amminico (−<chem>NH2</chem>) e da un gruppo carbossilico (-COOH) legati ad un atomo di carbonio α in configurazione levogira e da una catena laterale, detta gruppo radicale (gruppo R). Acido antranilico

L'acido antranilico è un amminoacido, ossia reca sulla propria molecola i gruppi funzionali amminico e carbossilico; non appartiene tuttavia alla serie degli amminoacidi costituenti le proteine. I composti che presentano sia il gruppo amminico che quello carbossilico sono definiti amminoacidi. Il punto isoelettrico cadrà sicuramente fra gli estremi dei pKa dei vari gruppi (questi estremi sono 2,18 per l'α-carbossile e 10,53 per la catena laterale) all'interno di questo intervallo, la maggior parte degli amminoacidi presenterà i seguenti gruppi nelle forme: il gruppo α-carbossilico deprotonato, portante carica negativa e il gruppo della catena laterale protonato, portante carica positiva. Il gruppo aldeidico è in posizione para rispetto al gruppo dimetilamminico. MAO trasforma il gruppo amminico in gruppo aldeidico. L'epsilon (ε) incluso nel nome indica il sito di legame delle molecole di lisina, che a differenza dei normali peptidi legati tramite il gruppo in posizione α, gli amminoacidi sono qui legati tramite il gruppo amminico in ε e il gruppo carbossilico per mezzo di legame ammidico. Come altri amminoacidi, il triptofano si trova in forma zwitterionica al pH fisiologico in cui il gruppo amminico è protonato (–NH; pK = 9,41) e il gruppo carbossilico è deprotonato (–COO; pK = 2,46). Al gruppo carbossilico del NAM vengono aggiunti gli amminoacidi L-alanina, acido D-glutammico e L-lisina, che nei Gram-negativi è sostituita dall'acido mesodiaminopimelico (DAP), al terzo amminoacido verranno poi collegati amminoacidi caratteristici per ogni specie batterica. Polipeptide

Un polipeptide è una singola catena di numerosi amminoacidi uniti tra loro attraverso legami peptidici per condensazione di un gruppo amminico di un amminoacido con il gruppo carbossilico del successivo. Tutti i tetrosi possiedono un gruppo aldeidico in posizione 1 o un chetone in posizione 2. In biochimica il termine "amminoacidi" si riferisce più spesso agli L-α-amminoacidi, di formula generica NHCHRCOOH, cioè quelli il cui gruppo amminico e il cui gruppo carbossilico sono legati allo stesso atomo di carbonio, chiamato appunto carbonio α, in configurazione L.

Gli amminoacidi sono le unità costitutive delle proteine e in questo caso vengono definiti "proteinogenici"; a seconda del tipo, del numero e dell'ordine di sequenza con cui si legano i diversi amminoacidi, è possibile ottenere un enorme numero di proteine. Amminoacido

In chimica gli amminoacidi sono molecole organiche che nella loro struttura recano sia il gruppo funzionale amminico (delle ammine) (-NH) denominato "N terminus", sia quello carbossilico (degli acidi carbossilici) (-COOH) denominato "C terminus." Ha due gruppi funzionali fenolo per ciascuna delle due posizioni rispetto al gruppo sulfonile. Tra i gruppi funzionali più comuni vi sono:

Su un'unica molecola possono coesistere più gruppi funzionali diversi come, ad esempio, negli amminoacidi. A causa della basicità del gruppo amminico e dell'acidità di quello carbossilico, gli amminoacidi isolati si presentano in forma di zwitterioni, cioè molecole che recano contemporaneamente le due cariche opposte, mantenendo la neutralità. Il gruppo amminico N-terminale e l'acido carbossilico C-terminale possono anche essere usati come siti specifici di coniugazione con polimeri aldeidi funzionali. Per un amminoacido avente un solo gruppo amminico ed un solo gruppo carbossilico, il valore di pI può essere determinato dai valori della costante di dissociazione acida (pKa) di ciascuno dei due gruppi calcolandone la media

Per quanto riguarda gli amminoacidi con più di un gruppo ionizzabile, per esempio la lisina o l'aspartato, si utilizza la stessa formula. Tutti gli aminoacidi proteinogenici possiedono caratteristiche strutturali comuni, tra cui un carbonio α con un gruppo amminico, un gruppo carbossilico e una catena laterale variabile. Come tutti gli amminoacidi contiene un gruppo carbossilico e un gruppo amminico in α al carbonio carbossilico. Come tutti gli altri amminoacidi l’acido aspartico ha un gruppo amminico e un acido carbossilico. Gli amminoacidi, infatti, sono molecole organiche che presentano sia il gruppo amminico (-NH), sia il gruppo funzionale carbossilico (-COOH), proprio degli acidi carbossilici: poiché possiedono sia il gruppo amminico, che ha carattere basico, sia quello carbossilico, dal carattere acido, gli amminoacidi sono molecole anfotere. I composti che presentano sia il gruppo amminico che quello carbossilico sono definiti amminoacidi. Acido antranilico

L'acido antranilico è un amminoacido, ossia reca sulla propria molecola i gruppi funzionali amminico e carbossilico; non appartiene tuttavia alla serie degli amminoacidi costituenti le proteine. Mentre per gli amminoacidi in cui bisogna prendere in considerazione solamente il pKa del gruppo carbossilico e del gruppo amminico in α la formula è semplice, per gli amminoacidi acidi e basici si aggiunge la complicazione del pKa della catena laterale. Alla base delle proteine, gli amminoacidi sono composti da un gruppo amminico (−<chem>NH2</chem>) e da un gruppo carbossilico (-COOH) legati ad un atomo di carbonio α in configurazione levogira e da una catena laterale, detta gruppo radicale (gruppo R). Nella sua molecola comprende un gruppo amminico e un gruppo carbossilico. Come altri amminoacidi, il triptofano si trova in forma zwitterionica al pH fisiologico in cui il gruppo amminico è protonato (–NH; pK = 9,41) e il gruppo carbossilico è deprotonato (–COO; pK = 2,46). In condizioni fisiologiche il gruppo α-amminico è protonato mentre il gruppo α-carbossilico è deprotonato. Il gruppo amminico N-terminale e l'acido carbossilico C-terminale possono anche essere usati come siti specifici di coniugazione con polimeri aldeidi funzionali. Polipeptide

Un polipeptide è una singola catena di numerosi amminoacidi uniti tra loro attraverso legami peptidici per condensazione di un gruppo amminico di un amminoacido con il gruppo carbossilico del successivo. Tutti gli aminoacidi proteinogenici possiedono caratteristiche strutturali comuni, tra cui un carbonio α con un gruppo amminico, un gruppo carbossilico e una catena laterale variabile. L'epsilon (ε) incluso nel nome indica il sito di legame delle molecole di lisina, che a differenza dei normali peptidi legati tramite il gruppo in posizione α, gli amminoacidi sono qui legati tramite il gruppo amminico in ε e il gruppo carbossilico per mezzo di legame ammidico. Amminoacido

In chimica gli amminoacidi sono molecole organiche che nella loro struttura recano sia il gruppo funzionale amminico (delle ammine) (-NH) denominato "N terminus", sia quello carbossilico (degli acidi carbossilici) (-COOH) denominato "C terminus." A causa della basicità del gruppo amminico e dell'acidità di quello carbossilico, gli amminoacidi isolati si presentano in forma di zwitterioni, cioè molecole che recano contemporaneamente le due cariche opposte, mantenendo la neutralità. I lipidi presenti nelle membrane biologiche sono di tre tipi, a seconda del tipo di testa idrofilica:

Gli amminoacidi sono molecole che contengono un gruppo funzionale sia amminico che carbossilico. Le catene polipeptidiche, dunque, presentano alle due estremità un gruppo carbossilico ed un gruppo amminico. Le catene polipeptidiche, dunque, presentano alle due estremità un gruppo carbossilico ed un gruppo amminico. Per un amminoacido avente un solo gruppo amminico ed un solo gruppo carbossilico, il valore di pI può essere determinato dai valori della costante di dissociazione acida (pKa) di ciascuno dei due gruppi calcolandone la media

Per quanto riguarda gli amminoacidi con più di un gruppo ionizzabile, per esempio la lisina o l'aspartato, si utilizza la stessa formula. Gli amminoacidi che non vengono utilizzati per la sintesi proteica vengono ossidati e perdono il gruppo amminico per azione delle transaminasi. Questi enzimi catalizzano l'idrolisi di legami peptidici tra il gruppo amminico e il gruppo carbossilico presenti all'interno della struttura proteica. In biochimica il termine "amminoacidi" si riferisce più spesso agli L-α-amminoacidi, di formula generica NHCHRCOOH, cioè quelli il cui gruppo amminico e il cui gruppo carbossilico sono legati allo stesso atomo di carbonio, chiamato appunto carbonio α, in configurazione L.

Gli amminoacidi sono le unità costitutive delle proteine e in questo caso vengono definiti "proteinogenici"; a seconda del tipo, del numero e dell'ordine di sequenza con cui si legano i diversi amminoacidi, è possibile ottenere un enorme numero di proteine. Questi sono legami carbo-amminici, in quanto avvengono tra il gruppo carbossilico della D-alanina (posizione 4) e il gruppo amminico (posizione 3). La sequenza è generalmente segnalata dall'N-terminale (NTD) contenente un gruppo amminico libero fino al C-terminale contenente un gruppo carbossilico libero.