Quale tra i seguenti reagenti si utilizza per dimostrare il legame peptidico?
nitrato d’argento acetato di piombo (II) solfato di rame (II) acqua iodata
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Legame peptidico

Il legame peptidico (o giunto peptidico) è il legame chimico responsabile dell'unione degli amminoacidi e della conseguente formazione di peptidi e proteine. La subunità ribosomiale maggiore possiede azione peptidil-transferasica, grazie alla quale crea un legame peptidico tra gli amminoacidi vicini. Il legame che le caratterizza chimicamente è il legame peptidico tra un acido e un gruppo amminico (amminoacidi) per condensazione (eliminazione di acqua). Dipeptide

In chimica i dipeptidi sono molecole che si formano dall'unione di due aminoacidi tramite un legame definito legame peptidico. Il legame covalente che unisce il terminus N col terminus C di due amminoacidi (con eliminazione di una molecola d'acqua) è definito legame peptidico o giunto peptidico. Attraverso un legame carboamidico o legame peptidico, esso lega una β-alanina per formare l'acido pantotenico (vit. L'idrolisi enzimatica è la reazione più semplice per rompere un legame covalente peptidico. Ad esempio, il tripeptide glutatione viene sintetizzato in due passaggi da aminoacidi liberi, da due enzimi: glutammato-cisteina ligasi (forma un legame isopeptidico, che non è un legame peptidico) e glutatione sintetasi (forma un legame peptidico). Il legame peptidico non è un legame singolo perché i legami C-N e C=O sono rappresentazioni approssimate dell'effettiva struttura reale. Gli amminoacidi possono essere legati assieme tramite un legame peptidico. All'interno dell'α elica ogni legame peptidico partecipa ad un legame idrogeno tra l'idrogeno attaccato all'azoto elettropositivo e l'ossigeno carbonilico del quarto residuo amminoacidico successivo. Per eliminazione di una molecola di acqua (reazione di condensazione con eliminazione), il gruppo amminico di un amminoacido può legarsi al gruppo carbossilico di un altro

Il legame covalente che unisce i due amminoacidi, evidenziato in rosso, prende anche il nome in biochimica di "legame peptidico" o "giunto peptidico". Per un esempio, un legame peptidico può essere descritto dalle posizioni x, y, z di ogni atomo in questo legame o si può utilizzare la convenzione Flory. Tale legame comporta l’inibizione dell’attività transpeptidasica, con impossibilità di trasferire il legame peptidico dal t-RNA al peptide in formazione. La sintesi del legame peptidico tra i due aminoacidi è catalizzata dalla carnosina sintasi, enzima della classe delle ligasi che utilizza ATP: 

ATP + L-istidina + β-alanina → AMP + pirofosfato + carnosina

il pirofosfato sarà in seguito idrolizzato in due molecole di ortofosfato dalla pirofosfatasi inorganica. La proteolisi avviene in genere tramite idrolisi del legame peptidico per opera di enzimi detti proteasi. Utilizza sostanze reagenti per lavorare superfici metalliche rimuovendo piccole quantità di materiale. L'idrolisi del legame peptidico nonostante sia una reazione esoergonica, avviene molto lentamente per l'elevata energia di attivazione. La formazione del legame peptidico consuma energia, che, negli organismi, è derivata dall'ATP. 1) Riduce a freddo la soluzione di nitrato d’argento ammoniacale, con formazione di specchio metallico. La tripsina spezza il legame peptidico sul lato carbossilico degli aminoacidi basici come arginina e lisina. Essa è legata al sito attivo dell'enzima tramite un legame peptidico che si forma tra il gruppo carbossilico dell'acido valerianico ed un gruppo aminico di un residuo di lisina. Il processamento comprende l'eliminazione di 47 amminoacidi, ed il ripiegamento della molecola in una struttura circolare, tramite un legame peptidico tra le estremità del polipeptide. Il legame peptidico della proteina interessata viene quindi rotto dato che risulta essere il miglior gruppo uscente. Se due amminoacidi formano un dipeptide attraverso un legame peptidico, il tipo di reazione è di condensazione. Il secondo stadio è l'eliminazione riduttiva con formazione di un nuovo legame C–C e di piombo(II) acetato. Diacetato di piombo

Il diacetato di piombo (o acetato di piombo) è il sale di piombo (II) dell'acido acetico. Legame peptidico

Il legame peptidico (o giunto peptidico) è il legame chimico responsabile dell'unione degli amminoacidi e della conseguente formazione di peptidi e proteine. I reagenti a base di piombo più importanti per l'introduzione del piombo sono il tetracetato di piombo e il cloruro di piombo. Acetato di piombo Questo intermedio sposta un legando acetato a un composto piombo-diorganico e di nuovo questi intermedi possono essere isolati con reagenti idonei come intermedi instabili. Il legame che le caratterizza chimicamente è il legame peptidico tra un acido e un gruppo amminico (amminoacidi) per condensazione (eliminazione di acqua). La subunità ribosomiale maggiore possiede azione peptidil-transferasica, grazie alla quale crea un legame peptidico tra gli amminoacidi vicini. Dipeptide

In chimica i dipeptidi sono molecole che si formano dall'unione di due aminoacidi tramite un legame definito legame peptidico. Acetato basico di piombo

L<nowiki>'</nowiki>acetato basico di piombo è un composto chimico avente formula bruta Pb(CHCOO)·Pb(OH). Il legame covalente che unisce il terminus N col terminus C di due amminoacidi (con eliminazione di una molecola d'acqua) è definito legame peptidico o giunto peptidico. La renina scinde il legame peptidico tra un residuo di leucina e valina dell'angiotensinogeno, generando il polipeptide angiotensina I, che non pare avere attività biologica ma esista solo in qualità di precursore dell'angiotensina II. Teriparatide acetato è usato per distinguere tra ipoparatiroidismo e pseudoipoparatiroidismo di tipo I e II. Acetato di alluminio

Con il nome generico di acetato di alluminio possono essere indicati i seguenti composti: Attraverso un legame carboamidico o legame peptidico, esso lega una β-alanina per formare l'acido pantotenico (vit. Composti organici del piombo

I composti organici del piombo (o composti piombo-organici) sono composti chimici che contengono un legame chimico tra un carbonio e il piombo. L'idrolisi enzimatica è la reazione più semplice per rompere un legame covalente peptidico. Ad esempio, il tripeptide glutatione viene sintetizzato in due passaggi da aminoacidi liberi, da due enzimi: glutammato-cisteina ligasi (forma un legame isopeptidico, che non è un legame peptidico) e glutatione sintetasi (forma un legame peptidico). Il legame peptidico non è un legame singolo perché i legami C-N e C=O sono rappresentazioni approssimate dell'effettiva struttura reale. Se le sostanze da eliminare sono proteine si può usare una soluzione basica di acetato di piombo oppure il reattivo di Carrez a base di acetato di zinco. Per eliminazione di una molecola di acqua (reazione di condensazione con eliminazione), il gruppo amminico di un amminoacido può legarsi al gruppo carbossilico di un altro

Il legame covalente che unisce i due amminoacidi, evidenziato in rosso, prende anche il nome in biochimica di "legame peptidico" o "giunto peptidico". Gli amminoacidi possono essere legati assieme tramite un legame peptidico. All'interno dell'α elica ogni legame peptidico partecipa ad un legame idrogeno tra l'idrogeno attaccato all'azoto elettropositivo e l'ossigeno carbonilico del quarto residuo amminoacidico successivo. Ad esempio l'acetato si può preparare per ossidazione all'aria in metanolo utilizzando acetato di cobalto(II), acetato d'ammonio e ammoniaca. Per un esempio, un legame peptidico può essere descritto dalle posizioni x, y, z di ogni atomo in questo legame o si può utilizzare la convenzione Flory. Il solfato di rame(II) pentaidrato si decompone per riscaldamento prima di fondere. Legame peptidico

Il legame peptidico (o giunto peptidico) è il legame chimico responsabile dell'unione degli amminoacidi e della conseguente formazione di peptidi e proteine. Tra gli altri composti si annovera il solfato di rame(II), noto anche come "verderame" e usato come fungicida in viticoltura. Per fare questo utilizza il perossido di idrogeno secondo la seguente reazione

HO + HR → 2HO + R

Un qualunque ione di metallo pesante (come il catione di rame nel solfato di rame(II)) agisce come un inibitore non competitivo sulla catalasi. Composti organici di rame(II) si decompongono immediatamente con rottura del legame rame-carbonio. Lo zolfo può creare dei sali come il solfato di rame(II) (CuSO), utilizzato in agricoltura e che può ossidare qualche elemento riducente come ferro (Fe) e zinco (Zn) oppure può essere riscaldato con il solfato di rame ottenendo il solfuro di rame(II) (CuS). Il legame che le caratterizza chimicamente è il legame peptidico tra un acido e un gruppo amminico (amminoacidi) per condensazione (eliminazione di acqua). La subunità ribosomiale maggiore possiede azione peptidil-transferasica, grazie alla quale crea un legame peptidico tra gli amminoacidi vicini. Dipeptide

In chimica i dipeptidi sono molecole che si formano dall'unione di due aminoacidi tramite un legame definito legame peptidico. Il legame covalente che unisce il terminus N col terminus C di due amminoacidi (con eliminazione di una molecola d'acqua) è definito legame peptidico o giunto peptidico. Solfato rameico

Il solfato di rame è un composto chimico a base di rame, zolfo e ossigeno di formula "CuSO". La renina scinde il legame peptidico tra un residuo di leucina e valina dell'angiotensinogeno, generando il polipeptide angiotensina I, che non pare avere attività biologica ma esista solo in qualità di precursore dell'angiotensina II. Lo ione rame(II) viene ridotto a rame metallico mentre il ferro si scioglie formando lo ione ferro(II):

<chem> Fe(s) + Cu^2+ <=> Fe^2+ + Cu(s) </chem>

Nel passato il solfato di rame era usato come emetico, ma ora è considerato troppo tossico per questo uso. Attraverso un legame carboamidico o legame peptidico, esso lega una β-alanina per formare l'acido pantotenico (vit. Si prepara a partire da solfato di rame, solfato di zinco, acetato basico di piombo e aceto bianco. Il composto si può sintetizzare per reazione tra solfato di ferro(III), ossalato di bario e ossalato di potassio:

Si sciolgono i reagenti in acqua e si scalda per circa 1,5 ore. BaSO precipita mentre il complesso formato resta in soluzione. Un'eccezione è il rame, per il quale l'ossido dello stato di ossidazione più alto è l'ossido del rame (II) e non l'ossido del rame (I). L'idrolisi enzimatica è la reazione più semplice per rompere un legame covalente peptidico. Ad esempio, il tripeptide glutatione viene sintetizzato in due passaggi da aminoacidi liberi, da due enzimi: glutammato-cisteina ligasi (forma un legame isopeptidico, che non è un legame peptidico) e glutatione sintetasi (forma un legame peptidico). Il legame peptidico non è un legame singolo perché i legami C-N e C=O sono rappresentazioni approssimate dell'effettiva struttura reale. La reazione si può condurre usando fonti commerciali di rame(I) come bromuro o ioduro di rame(I), ma la reazione funziona molto meglio usando una miscela di un composto di rame(II) (ad esempio il solfato di rame) e un agente riducente (ad esempio l'ascorbato di sodio) in modo da produrre Cu(I) in situ. Sali di rame tra cui il gluconato, l'acetato e il solfato, sono assorbiti meglio rispetto agli ossidi. Per eliminazione di una molecola di acqua (reazione di condensazione con eliminazione), il gruppo amminico di un amminoacido può legarsi al gruppo carbossilico di un altro

Il legame covalente che unisce i due amminoacidi, evidenziato in rosso, prende anche il nome in biochimica di "legame peptidico" o "giunto peptidico". Il solfato di rame anidro ha scarsi usi pratici, ma si può usare come essiccante per solventi organici. Gli amminoacidi possono essere legati assieme tramite un legame peptidico. Il legame che le caratterizza chimicamente è il legame peptidico tra un acido e un gruppo amminico (amminoacidi) per condensazione (eliminazione di acqua). Legame peptidico

Il legame peptidico (o giunto peptidico) è il legame chimico responsabile dell'unione degli amminoacidi e della conseguente formazione di peptidi e proteine. Per eliminazione di una molecola di acqua (reazione di condensazione con eliminazione), il gruppo amminico di un amminoacido può legarsi al gruppo carbossilico di un altro

Il legame covalente che unisce i due amminoacidi, evidenziato in rosso, prende anche il nome in biochimica di "legame peptidico" o "giunto peptidico". Questa reazione produce una molecola di acqua (H2O) e due amminoacidi uniti da un legame peptidico (-CO-NH-). La subunità ribosomiale maggiore possiede azione peptidil-transferasica, grazie alla quale crea un legame peptidico tra gli amminoacidi vicini. Dipeptide

In chimica i dipeptidi sono molecole che si formano dall'unione di due aminoacidi tramite un legame definito legame peptidico. Il legame covalente che unisce il terminus N col terminus C di due amminoacidi (con eliminazione di una molecola d'acqua) è definito legame peptidico o giunto peptidico. Attraverso un legame carboamidico o legame peptidico, esso lega una β-alanina per formare l'acido pantotenico (vit. La rottura del legame avviene attraverso un meccanismo che utilizza una molecola di acqua, per cui le proteasi vengono classificate tra le idrolasi. In questa sintesi per disidratazione viene rimossa una molecola di acqua ed il legame peptidico lega l'azoto del gruppo amminico di un amminoacido con il carbonio del gruppo carbossilico dell'amminoacido contiguo. L'idrolisi enzimatica è la reazione più semplice per rompere un legame covalente peptidico. Ad esempio, il tripeptide glutatione viene sintetizzato in due passaggi da aminoacidi liberi, da due enzimi: glutammato-cisteina ligasi (forma un legame isopeptidico, che non è un legame peptidico) e glutatione sintetasi (forma un legame peptidico). Il legame peptidico non è un legame singolo perché i legami C-N e C=O sono rappresentazioni approssimate dell'effettiva struttura reale. Gli amminoacidi possono essere legati assieme tramite un legame peptidico. All'interno dell'α elica ogni legame peptidico partecipa ad un legame idrogeno tra l'idrogeno attaccato all'azoto elettropositivo e l'ossigeno carbonilico del quarto residuo amminoacidico successivo. Per un esempio, un legame peptidico può essere descritto dalle posizioni x, y, z di ogni atomo in questo legame o si può utilizzare la convenzione Flory. Tale legame comporta l’inibizione dell’attività transpeptidasica, con impossibilità di trasferire il legame peptidico dal t-RNA al peptide in formazione. L'enzima quindi non catalizza l'attacco diretto di una molecola di acqua sul legame peptidico da idrolizzare, ma favorisce invece la formazione di un intermedio tetraedico transitorio acil-enzima. La sintesi del legame peptidico tra i due aminoacidi è catalizzata dalla carnosina sintasi, enzima della classe delle ligasi che utilizza ATP: 

ATP + L-istidina + β-alanina → AMP + pirofosfato + carnosina

il pirofosfato sarà in seguito idrolizzato in due molecole di ortofosfato dalla pirofosfatasi inorganica. La proteolisi avviene in genere tramite idrolisi del legame peptidico per opera di enzimi detti proteasi. Utilizza sostanze reagenti per lavorare superfici metalliche rimuovendo piccole quantità di materiale. L'idrolisi del legame peptidico nonostante sia una reazione esoergonica, avviene molto lentamente per l'elevata energia di attivazione. La formazione del legame peptidico consuma energia, che, negli organismi, è derivata dall'ATP. La tripsina spezza il legame peptidico sul lato carbossilico degli aminoacidi basici come arginina e lisina. Essa è legata al sito attivo dell'enzima tramite un legame peptidico che si forma tra il gruppo carbossilico dell'acido valerianico ed un gruppo aminico di un residuo di lisina.