тРНК антикодонот препознава:
комплементарни бази во рРНК. специфична аминокиселина. комплементарни бази во иРНК. комплементарни бази во ДНК.
A B C D
Структурата на тРНК се состои од следните елементи:


Антикодонот е дел од молекулата на тРНК кој се состои од три нуклеотиди кои се комплементарни на трите бази од кодонот на иРНК молекулата. Овие невообичаени азотни бази влијаат на интеракцијата на тРНК со рибозомот, а понекогаш се јавуваат и во антикодонот, со што ги менуваат својствата на базното спарување со базите на кодонот. На спротивниот крај од антикодонот во молекулата на тРНК се наоѓа место за ковалентно врзување на специфична аминокиселина, која одговара на секвенцата на антикодонот. Транспортната РНК (тРНК) ги препознава овие кодони на тој начин што во еден дел од молекулата, наречен антикодон, се наоѓаат три азотни бази кои се комплементарни на оние од кодонот на иРНК и способни да се врзат за нив со помош на три водородни врски. Во тек на преработката, рРНК и тРНК се ослободуваат како посебни молекули. Секоја тРНК молекула содржи специфична антикодонска секвенца од три бази кои можат да формираат три комплементарни базни парови со еден или повеќе кодони кои кодираат за една иста аминокиселина. Во прокариотските клетки, секој рРНК ген или оперон се транскрибира во еден прекурсор на РНК кој ги вклучува 16S, 23S, 5S рРНК, тРНК секвенци и транскрибирани спејсери. Обично, во структурата на ааРС молекулата постои каталитички домен (каде се одвиваат двете горенаведени реакции) и домен кој го врзува тРНК антикодонот. Повремено се наоѓа како составен дел на нуклеинските киселини, каде што е присутен во антикодонот на тРНК во форма на неговиот нуклеозид инозин. Доколку антикодонот на пристигнувачката тРНК молекула одговара на кодонот на иРНК молекулата, тогаш веќе врзаната тРНК молекула внатре во рибозомот ја предава растечката полипептидна верига од нејзиниот 3’ крај на аминокиселината врзана за 3’ крајот на новопристигнатата тРНК молекула, во реакција која е катализирана од рибозомот. РНК полимеразата III ги синтетизира тРНК молекулите, 5S рРНК и другите мали РНК кои се наоѓаат во јадрото и цитозолот. Доменот кој го врзува антикодонот кај аргинил-, глицил- и цистеинил-тРНК синтетазите има алфа хеликсна структура и е познат како DALR домен, по карактеристичните сочувани аминокиселини во секвенцата. Продуктите на транскрипцијата може да се поделат во три различни класи, според нивната функција: информациона РНК (иРНК), транспортна РНК (тРНК) и рибозомна РНК (рРНК). Оваа молекула патува внатре во рибозомот, каде иРНК кодоните се совпаднуваат преку комплементарно спарување на бази за специфични тРНК антикодони. Ваквите протрудирачки краеви понекогаш се нарекуваат „лепливи краеви“, бидејќи тие имаат тенденција да се поврзат со комплементарни секвенци на бази. Во јадрото за време на интерфаза има многу слободни азотни бази – па на примарните нишки штотуку расплетени нишки се сврзуваат комплементарни бази, така од 2 примарни ДНК-нишки се добиваат 4 ДНК-нишки. 18S рРНК, кај повеќето еукариоти, е во малата рибозомна подединица, додека големата рибозомна подединица содржи три рРНК молекули (5S рРНК, 5.8S рРНК и 28S рРНК кај цицачите, а 25S рРНК кај растенијата). Нуклеотидните бази од ДНК молекулата образуваат комплементарни парови: еден нуклеотид се поврзува преку водородна врска со друг нуклеотид во синџирот (ланецот) спротивен на оригиналниот. Бактериските 16S рРНК, 23S рРНК, и 5S рРНК гени обично се наоѓаат во состав на оперон. Нови комплементарни бази се донесуваат во клетката и се спаруваат со секој од двата одделени ланци, формирајќи притоа два нови, идентични, двојно-синџирести ДНК молекули. Глутамил-тРНК синтетаза (GluRS), лизил-тРНК синтетаза (LysRS) и цистеинил-тРНК синтетаза (CysRS) често имаат паралози, додека аспарагинил-тРНК синтетаза (AsnRS), глутаминил-тРНК синтетаза (GlnRS), пиролизил-тРНК синтетаза (PylRS) и О-фосфосерил-тРНК синтетаза (SepRS) често се отсутни од многу геноми. Аланил-тРНК синтетаза (AlaRS), глицил-тРНК синтетаза (GlyRS), леуцил-тРНК синтетаза (LeuRS), изолеуцил-тРНК синтетаза (IleRS) и валил-тРНК синтетаза (ValRS) се еволуционо најстабилните членови на фамилијата. Тие сигнализираат ослободување на создадениот полипептид од рибозомот, бидејќи не постои сродствена тРНК која има антикодони комплементарни на овие стоп сигнали, па така за рибозомите се врзува рилизинг-фактор. Аминоацил тРНК синтетаза

Аминоацил-тРНК синтетаза (ааРС или АРС), исто така наречена и тРНК-лигаза, е ензим кој ја врзува соодветната аминокиселина за нејзината тРНК. Сепак, аспарагинил-тРНК синтетазата (AsnRS) се групира заедно со аспартил-тРНК синтетазата (AspRS), а глутаминил-тРНК синтетазата (GlnRS) се групира заедно со глутамил-тРНК синтетазата (GluRS). На спротивниот крај од антикодонот во молекулата на тРНК се наоѓа место за ковалентно врзување на специфична аминокиселина, која одговара на секвенцата на антикодонот. Секоја тРНК се аминоацилира со специфична аминокиселина од страна на ензимот аминоацил тРНК синтетаза. Антикодонот е РНК-тројка комплементарна со иРНК-тројката кој кодира за нивната „натоварена“ аминокиселина. Секоја од овие тројки кодира специфична аминокиселина. Во тој случај, за тРНК молекулата бива врзана хемиски сродна аминокиселина, од страна на аминоацил тРНК синтетазата соодветна за таа аминокиселина, а потоа, со употреба на еден или повеќе други ензими, хемиски сродната аминокиселина се модифицира во саканата аминокиселина. Аминоацил тРНК синтетаза

Аминоацил-тРНК синтетаза (ааРС или АРС), исто така наречена и тРНК-лигаза, е ензим кој ја врзува соодветната аминокиселина за нејзината тРНК. На пример, кај бактеријата "Helicobacter pylori" недостасува глутаминил тРНК синтетазата, па затоа глутамат тРНК синтетазата ја аминоацилира тРНК-глутамин (тРНК-Gln) со хемиски сродната аминокиселина глутаминска киселина. Секоја тРНК молекула содржи специфична антикодонска секвенца од три бази кои можат да формираат три комплементарни базни парови со еден или повеќе кодони кои кодираат за една иста аминокиселина. тРНК поседуваат место за приврзување со аминокиселина, како и место наречено антикодон. Процесот на катализа вклучува естерификација на соодветната аминокиселина (или нејзин прекурсор) за нејзината компатибилна тРНК, за да се формира аминоацил-тРНК. Откако тРНК молекулата бива естерифицирана со аминокиселина, рибозомот може да ја пренесе таа аминокиселина на растечки пептиден ланец, во согласност со правилата на генетскиот код. Структурата на тРНК се состои од следните елементи:


Антикодонот е дел од молекулата на тРНК кој се состои од три нуклеотиди кои се комплементарни на трите бази од кодонот на иРНК молекулата. Обично, во структурата на ааРС молекулата постои каталитички домен (каде се одвиваат двете горенаведени реакции) и домен кој го врзува тРНК антикодонот. Повремено се наоѓа како составен дел на нуклеинските киселини, каде што е присутен во антикодонот на тРНК во форма на неговиот нуклеозид инозин. Интеракцијата на ааРС со нејзината одговарачка тРНК е од примарно значење за формирање на точниот пар аминокиселина-тРНК, а со тоа и за правилно читање на генетскиот код. Бидејќи во генетскиот код често се случува да постојат повеќе кодони за една иста аминокиселина, затоа постојат и повеќе тРНК молекули со различни антикодони, кои ја врзуваат истата аминокиселина. Доколку антикодонот на пристигнувачката тРНК молекула одговара на кодонот на иРНК молекулата, тогаш веќе врзаната тРНК молекула внатре во рибозомот ја предава растечката полипептидна верига од нејзиниот 3’ крај на аминокиселината врзана за 3’ крајот на новопристигнатата тРНК молекула, во реакција која е катализирана од рибозомот. По завршувањето на декодирањето на иРНК, аминоацил-тРНК се врзува за А/А местото и е подготвена за формирање на пептидна врска меѓу нејзината аминокиселина и аминокиселината на следната тРНК. Реакцијата катализирана од ПТЦ рибозимот е аминолиза на естерска врска, при што нуклеофилната α-амино групата на аминоацил-тРНК го напаѓа карбонилниот јаглероден атом од естерската врска на последната аминокиселина на пептидил-тРНК. Доменот кој го врзува антикодонот кај аргинил-, глицил- и цистеинил-тРНК синтетазите има алфа хеликсна структура и е познат како DALR домен, по карактеристичните сочувани аминокиселини во секвенцата. Кога синтетазата се продуцира во преголеми количини во клетката, таа започнува соодветната тРНК молекула да ја ацилира со погрешна аминокиселина, па затоа in vivo секогаш постои горна граница на нивото на синтетази и тРНК молекули. Кај човекот, 20-те различни типови на аминоацил-тРНК се синтетизираат од 20 различни ааРС, по една за секоја аминокиселина од генетскиот код. Овие невообичаени азотни бази влијаат на интеракцијата на тРНК со рибозомот, а понекогаш се јавуваат и во антикодонот, со што ги менуваат својствата на базното спарување со базите на кодонот. Аминоацил-тРНК синтетазата најпрво врзува ATP и естерифицирана аминокиселина (или нејзин прекурсор) за да формира аминоацил-аденилат, при што се ослободува неоргански пирофосфат (PP). Интеракцијата помеѓу тРНК и аминоацил тРНК синтетазата е високо специфична и понекогаш се нарекува „втор генетски код“, бидејќи има критична улога во правилното читање на „првиот“ генетски код и одржувањето на точноста и верноста на протеинската синтеза. Структурата на тРНК се состои од следните елементи:


Антикодонот е дел од молекулата на тРНК кој се состои од три нуклеотиди кои се комплементарни на трите бази од кодонот на иРНК молекулата. Транспортната РНК (тРНК) ги препознава овие кодони на тој начин што во еден дел од молекулата, наречен антикодон, се наоѓаат три азотни бази кои се комплементарни на оние од кодонот на иРНК и способни да се врзат за нив со помош на три водородни врски. Оваа молекула патува внатре во рибозомот, каде иРНК кодоните се совпаднуваат преку комплементарно спарување на бази за специфични тРНК антикодони. Доколку антикодонот на пристигнувачката тРНК молекула одговара на кодонот на иРНК молекулата, тогаш веќе врзаната тРНК молекула внатре во рибозомот ја предава растечката полипептидна верига од нејзиниот 3’ крај на аминокиселината врзана за 3’ крајот на новопристигнатата тРНК молекула, во реакција која е катализирана од рибозомот. Овие невообичаени азотни бази влијаат на интеракцијата на тРНК со рибозомот, а понекогаш се јавуваат и во антикодонот, со што ги менуваат својствата на базното спарување со базите на кодонот. На спротивниот крај од антикодонот во молекулата на тРНК се наоѓа место за ковалентно врзување на специфична аминокиселина, која одговара на секвенцата на антикодонот. Антикодонот е РНК-тројка комплементарна со иРНК-тројката кој кодира за нивната „натоварена“ аминокиселина. Местото А ги врзува надоаѓачките тРНК со комплементарен кодон на иРНК. Секоја тРНК молекула содржи специфична антикодонска секвенца од три бази кои можат да формираат три комплементарни базни парови со еден или повеќе кодони кои кодираат за една иста аминокиселина. Обично, во структурата на ааРС молекулата постои каталитички домен (каде се одвиваат двете горенаведени реакции) и домен кој го врзува тРНК антикодонот. Повремено се наоѓа како составен дел на нуклеинските киселини, каде што е присутен во антикодонот на тРНК во форма на неговиот нуклеозид инозин. По завршувањето на декодирањето на иРНК, аминоацил-тРНК се врзува за А/А местото и е подготвена за формирање на пептидна врска меѓу нејзината аминокиселина и аминокиселината на следната тРНК. Овој комплекс содржи ендонуклеаза која ги сече секвенците на иРНК кои се потполно комплементарни на киРНК и кои ја врзуваат. Доменот кој го врзува антикодонот кај аргинил-, глицил- и цистеинил-тРНК синтетазите има алфа хеликсна структура и е познат како DALR домен, по карактеристичните сочувани аминокиселини во секвенцата. МикроРНК (миРНК) молекулите се мали РНК молекули кои се среќаваат во животинските клетки и обично делумно се комплементарни на одредени секвенци на иРНК молекулите. Информационата РНК (иРНК) кодира протеини во форма на низа од континуирани кодони, кои се состојат од три последователни азотни бази. Продуктите на транскрипцијата може да се поделат во три различни класи, според нивната функција: информациона РНК (иРНК), транспортна РНК (тРНК) и рибозомна РНК (рРНК). Ваквите протрудирачки краеви понекогаш се нарекуваат „лепливи краеви“, бидејќи тие имаат тенденција да се поврзат со комплементарни секвенци на бази. Оваа врска се остварува на тој начин што тРНК ги носи (транспортира) аминокиселините во рибозомот (клеточната машинерија за синтеза на протеини), за кој веќе е врзана иРНК молекула, чии кодони се „читаат“ од страна на антикодоните на тРНК. Во јадрото за време на интерфаза има многу слободни азотни бази – па на примарните нишки штотуку расплетени нишки се сврзуваат комплементарни бази, така од 2 примарни ДНК-нишки се добиваат 4 ДНК-нишки. Кога еден аминоацил-тРНК најпрво се врзува со својот совпаѓачки кодон на иРНК, тогаш тој се наоѓа на местото А. Потоа се образува пептидна врска меѓу аминокиселината на тРНК во местото А и аминокиселината на зафатената тРНК во местото P. Растечкиот полипептиден ланец се пренесува до тРНК во местото А. Се случува транслокација, при што тРНК (сега без аминокиселина) се преместува од местото P во местото Е; тРНК која била во местото А (сега зафатена со полипептиден ланец) се преместува во местото P. тРНК која се наоѓа во местото Е си оди, а друг аминоацил-тРНК влегува во местото А за повторно да се одвива процесот. Нуклеотидните бази од ДНК молекулата образуваат комплементарни парови: еден нуклеотид се поврзува преку водородна врска со друг нуклеотид во синџирот (ланецот) спротивен на оригиналниот. Нови комплементарни бази се донесуваат во клетката и се спаруваат со секој од двата одделени ланци, формирајќи притоа два нови, идентични, двојно-синџирести ДНК молекули. Откако тРНК молекулите, сместени во А/А и P/P местата, се преместуваат во P/P и Е/Е местата, иРНК молекулата, исто така, се поместува за еден кодон, со што А/Т местото е слободно и подготвено за следниот циклус на декодирање на иРНК. Глутамил-тРНК синтетаза (GluRS), лизил-тРНК синтетаза (LysRS) и цистеинил-тРНК синтетаза (CysRS) често имаат паралози, додека аспарагинил-тРНК синтетаза (AsnRS), глутаминил-тРНК синтетаза (GlnRS), пиролизил-тРНК синтетаза (PylRS) и О-фосфосерил-тРНК синтетаза (SepRS) често се отсутни од многу геноми. Структурата на тРНК се состои од следните елементи:


Антикодонот е дел од молекулата на тРНК кој се состои од три нуклеотиди кои се комплементарни на трите бази од кодонот на иРНК молекулата. Во јадрото за време на интерфаза има многу слободни азотни бази – па на примарните нишки штотуку расплетени нишки се сврзуваат комплементарни бази, така од 2 примарни ДНК-нишки се добиваат 4 ДНК-нишки. Овие невообичаени азотни бази влијаат на интеракцијата на тРНК со рибозомот, а понекогаш се јавуваат и во антикодонот, со што ги менуваат својствата на базното спарување со базите на кодонот. На спротивниот крај од антикодонот во молекулата на тРНК се наоѓа место за ковалентно врзување на специфична аминокиселина, која одговара на секвенцата на антикодонот. Транспортната РНК (тРНК) ги препознава овие кодони на тој начин што во еден дел од молекулата, наречен антикодон, се наоѓаат три азотни бази кои се комплементарни на оние од кодонот на иРНК и способни да се врзат за нив со помош на три водородни врски. Нуклеотидните бази од ДНК молекулата образуваат комплементарни парови: еден нуклеотид се поврзува преку водородна врска со друг нуклеотид во синџирот (ланецот) спротивен на оригиналниот. Нови комплементарни бази се донесуваат во клетката и се спаруваат со секој од двата одделени ланци, формирајќи притоа два нови, идентични, двојно-синџирести ДНК молекули. Секоја тРНК молекула содржи специфична антикодонска секвенца од три бази кои можат да формираат три комплементарни базни парови со еден или повеќе кодони кои кодираат за една иста аминокиселина. Обично, во структурата на ааРС молекулата постои каталитички домен (каде се одвиваат двете горенаведени реакции) и домен кој го врзува тРНК антикодонот. Повремено се наоѓа како составен дел на нуклеинските киселини, каде што е присутен во антикодонот на тРНК во форма на неговиот нуклеозид инозин. Повеќето рестрикциони ендонуклеази ја сечат ДНК нееднакво, оставајќи комплементарни едноверижни завршетоци. За време на репликацијата на ДНК, ДНК полимеразите вршат елонгација на новите ДНК вериги имајќи ги како образец старите комплементарни вериги. Доколку антикодонот на пристигнувачката тРНК молекула одговара на кодонот на иРНК молекулата, тогаш веќе врзаната тРНК молекула внатре во рибозомот ја предава растечката полипептидна верига од нејзиниот 3’ крај на аминокиселината врзана за 3’ крајот на новопристигнатата тРНК молекула, во реакција која е катализирана од рибозомот. ДНК лигаза

Во молекуларна биологија, ДНК лигазата е посебен тип на лигаза (со ензимски код 6.5.1.1) која може да се поврзе за две комплементарни ДНК низи кои се раскинати. Доменот кој го врзува антикодонот кај аргинил-, глицил- и цистеинил-тРНК синтетазите има алфа хеликсна структура и е познат како DALR домен, по карактеристичните сочувани аминокиселини во секвенцата. ДНК претставува долга молекулска низа, изградена од четири типови на бази. Еден од нив е процесот наречен антигенски дрифт, каде индивидуални бази во ДНК или РНК геномот биваат заменети со други бази. Природно ДНК се среќава во двонишковидна форма, при што нуклеотидите на секоја нишка се комплементарни еден со друг. Оваа молекула патува внатре во рибозомот, каде иРНК кодоните се совпаднуваат преку комплементарно спарување на бази за специфични тРНК антикодони. Ваквите протрудирачки краеви понекогаш се нарекуваат „лепливи краеви“, бидејќи тие имаат тенденција да се поврзат со комплементарни секвенци на бази. АП ендонуклеазата ја препознава деоксирибозата без база и ја сече ДНК молекулата на тоа место, со што овозможува понатаму да продолжи процесот на ДНК поправка. Како и ДНК, и РНК има јаглехидратно-фосфатен скелет со нуклеотидни бази сврзани за него. Развиени се алгоритми за „повикување на бази“ за различните експериментални пристапи кон секвенционирањето на ДНК. Алелите се алтернативни форми на еден ист ген, со мали разлики во нивните секвенци на ДНК бази. Во ДНК се среќаваат четири различни нуклеотидни бази: аденин (А), цитозин (С), гванин (G) и тимин (Т).