Os nódulos das raízes apresentam uma típica cor rosada devido à produção de uma forma de hemoglobina, denominada leg-hemoglobina, cuja função é
atrair bactérias fixadoras de nitrogénio fornecer oxigénio para as reações anabólicas evitar a acumulação de oxigénio livre oxidar a enzima nitrogenase
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De cor vermelha, a leg-hemoglobina confere às nodosidades uma cor rosada característica. Apesar de não ser uma leguminosa, "C. glauca" produz uma hemoglobina (não a leg-hemoglobina) nos seus nódulos radiculares. Leg-hemoglobina

A leg-hemoglobina (ou legHb) é uma hemoproteína fixadora de oxigênio ou nitrogênio e está presente nas Fabáceas. Os nódulos, portanto, abrigam uma proteína chamada leg-hemoglobina, relacionada diretamente à mioglobina animal, que facilita a difusão do gás oxigênio utilizado na respiração. As "Azotobacter" são bactérias fixadoras de nitrogénio de vida livre, o que as diferencia das espécies de "Rhizobium", que actuam nos nódulos radiculares. A meta-hemoglobina é uma forma de hemoglobina que não se liga ao oxigênio. Meta-hemoglobina

Meta-hemoglobina é uma forma de proteína da hemoglobina, na qual o ferro no grupo hemo está no estado Fe e não no Fe da hemoglobina normal. Pertence a família Fabaceae (Leguminosae), geralmente sob a forma de árvore, arbusto ou herbácea, com pequenos nódulos nas raízes onde se alojam bactérias fixadoras de azoto. É frequente a formação de nódulos radiculares que albergam em simbiose bactérias fixadoras de azoto. Hemoglobina glicosilada

Hemoglobina Glicada, também abreviada como Hb A1c, é uma forma de hemoglobina presente naturalmente nos eritrócitos humanos que é útil na identificação de altos níveis de glicemia durante períodos prolongados. Isto converte a hemoglobina em meta-hemoglobina, uma forma que não liga-se ao oxigênio da hemoglobina que une-se a uma molécula de água ao invés do oxigênio. Efectivamente, uma das características mais frequentes nas espécies pertencentes à família das Fabaceae é a presença de pequenos nódulos nas raízes, nos quais se alojam bactérias fixadoras de azoto, sendo este processo de extrema importância para a agricultura e florestas, uma vez que conduz à independência de fertilizantes azotados. A hemoglobina (Hb) saturada de oxigênio chama-se oxi-hemoglobina e tem cor vermelho-vivo, ao passar pelos capilares parte do O é liberado aos tecidos e a Hb é reduzida formando-se uma quantidade de desoxi-hemoglobina (ou hemoglobina reduzida) de cor azulada que, em condições normais, não pode ser percebida como alteração da coloração da pele. As raízes destas plantas têm a capacidade de formar nódulos radiculares capazes de albergar em simbiose bactérias actinomicetas fixadoras de azoto atmosférico do género "Frankia". As raízes apresentam nódulos fixadores de azoto formados em simbiose com bactérias diazotróficas do género "Frankia". Para lidar com essa situação paradoxal, as plantas expressam um tipo diferente de hemoglobina, conhecido por leg-hemoglobina (ou legHb), uma hemoproteína que se acredita tenha aparecido evolutivamente após um evento de duplicação génica. É dotada de estrutura e função muito semelhantes às das mioglobinas e da hemoglobina. Ocorre devido ao aumento da hemoglobina não oxidada (desoxi-hemoglobina) ou de pigmentos hemoglobínicos anormais. A microcitose representa uma evidência morfológica de uma capacidade diminuída dos precursores das hemácias de produção de hemoglobina. Os nódulos formados por esta bactéria situam-se em pequenas raízes laterais, próximas à superfície do solo e, quando efetivos na fixação de nitrogênio atmosférico, apresentam cor rosada intensa e podem fixar anualmente mais de 500 kg de N/ha. Os nódulos formados por esta bactéria situam-se em pequenas raízes laterais, próximas à superfície do solo e, quando efetivos na fixação de nitrogênio atmosférico, apresentam cor rosada intensa e podem fixar anualmente mais de 500 kg de N/ha. No caso dos humanos, o sangue é vermelho porque a hemoglobina é baseada em ferro, dando aos de pele mais clara uma coloração rosada. Trata-se do mesmo gene envolvido no estabelecimento de simbiose com bactérias fixadoras de nitrogénio (Kosuta "et al." HPL é uma substância química envolvida na produção da hemoglobina, que produz sangue. Concentração de hemoglobina corpuscular média

Concentração de Hemoglobina Corpuscular Média, abreviadamente CHCM (ou MCHC, do inglês "Mean corpuscular hemoglobin concentration"), é a concentração de hemoglobina em uma hemácia. De cor vermelha, a leg-hemoglobina confere às nodosidades uma cor rosada característica. Apesar de não ser uma leguminosa, "C. glauca" produz uma hemoglobina (não a leg-hemoglobina) nos seus nódulos radiculares. Leg-hemoglobina

A leg-hemoglobina (ou legHb) é uma hemoproteína fixadora de oxigênio ou nitrogênio e está presente nas Fabáceas. Os nódulos, portanto, abrigam uma proteína chamada leg-hemoglobina, relacionada diretamente à mioglobina animal, que facilita a difusão do gás oxigênio utilizado na respiração. A meta-hemoglobina é uma forma de hemoglobina que não se liga ao oxigênio. Meta-hemoglobina

Meta-hemoglobina é uma forma de proteína da hemoglobina, na qual o ferro no grupo hemo está no estado Fe e não no Fe da hemoglobina normal. O grupo hemo da proteína hemoglobina, por exemplo, é um biocromo responsável pela cor vermelha do sangue (apesar de a sua função ser a de transportar oxigénio). Para lidar com essa situação paradoxal, as plantas expressam um tipo diferente de hemoglobina, conhecido por leg-hemoglobina (ou legHb), uma hemoproteína que se acredita tenha aparecido evolutivamente após um evento de duplicação génica. Hemoglobina glicosilada

Hemoglobina Glicada, também abreviada como Hb A1c, é uma forma de hemoglobina presente naturalmente nos eritrócitos humanos que é útil na identificação de altos níveis de glicemia durante períodos prolongados. Isto converte a hemoglobina em meta-hemoglobina, uma forma que não liga-se ao oxigênio da hemoglobina que une-se a uma molécula de água ao invés do oxigênio. A hemoglobina (Hb) saturada de oxigênio chama-se oxi-hemoglobina e tem cor vermelho-vivo, ao passar pelos capilares parte do O é liberado aos tecidos e a Hb é reduzida formando-se uma quantidade de desoxi-hemoglobina (ou hemoglobina reduzida) de cor azulada que, em condições normais, não pode ser percebida como alteração da coloração da pele. O monóxido de carbono tem sobretudo efeitos negativos nas pessoas ao combinar-se com a hemoglobina para formar carboxihemoglobina (HbCO) no sangue, o que evita a ligação do oxigénio à hemoglobina pela redução da capacidade de transporte de oxigénio pelo sangue. Hemoglobina

A Hemoglobina (frequentemente abreviada como Hb) é uma metaloproteína (iões metálicos na estrutura) que contém ferro, presente nos glóbulos vermelhos (eritrócitos) e que permite o transporte de oxigénio pelo sistema circulatório. A metemoglobinemia pode também ocorrer em alguns casos, devido a níveis de metemoglobina no sangue mais altos do que o normal (a metemoglobina é uma forma de hemoglobina que não pode transportar oxigénio). A metemoglobinemia pode também ocorrer em alguns casos, devido a níveis de metemoglobina no sangue mais altos do que o normal (a metemoglobina é uma forma de hemoglobina que não pode transportar oxigénio). O monóxido de carbono, depois de inalado e difundido para os vasos sanguíneos, combina com a hemoglobina formando carboxihemoglobina, com muito mais afinidade do que o oxigénio (200 a 240 vezes superior), diminuindo a quantidade de hemoglobina disponível para o transporte de oxigénio. O monóxido de carbono, depois de inalado e difundido para os vasos sanguíneos, combina com a hemoglobina formando carboxihemoglobina, com muito mais afinidade do que o oxigénio (200 a 240 vezes superior), diminuindo a quantidade de hemoglobina disponível para o transporte de oxigénio. Além disso, ao entrar na corrente sanguínea, o nitrito converte a hemoglobina dos glóbulos vermelhos do sangue em meta-hemoglobina, que é incapaz de transportar oxigênio/oxigénio. É dotada de estrutura e função muito semelhantes às das mioglobinas e da hemoglobina. Ocorre devido ao aumento da hemoglobina não oxidada (desoxi-hemoglobina) ou de pigmentos hemoglobínicos anormais. A microcitose representa uma evidência morfológica de uma capacidade diminuída dos precursores das hemácias de produção de hemoglobina. Pauling propôs que a estrutura da hemoglobina se altera em função do ganho ou perda de um átomo de oxigénio pela molécula. HPL é uma substância química envolvida na produção da hemoglobina, que produz sangue. Os nódulos formados por esta bactéria situam-se em pequenas raízes laterais, próximas à superfície do solo e, quando efetivos na fixação de nitrogênio atmosférico, apresentam cor rosada intensa e podem fixar anualmente mais de 500 kg de N/ha. Os nódulos formados por esta bactéria situam-se em pequenas raízes laterais, próximas à superfície do solo e, quando efetivos na fixação de nitrogênio atmosférico, apresentam cor rosada intensa e podem fixar anualmente mais de 500 kg de N/ha. De cor vermelha, a leg-hemoglobina confere às nodosidades uma cor rosada característica. Apesar de não ser uma leguminosa, "C. glauca" produz uma hemoglobina (não a leg-hemoglobina) nos seus nódulos radiculares. Leg-hemoglobina

A leg-hemoglobina (ou legHb) é uma hemoproteína fixadora de oxigênio ou nitrogênio e está presente nas Fabáceas. Os nódulos, portanto, abrigam uma proteína chamada leg-hemoglobina, relacionada diretamente à mioglobina animal, que facilita a difusão do gás oxigênio utilizado na respiração. A meta-hemoglobina é uma forma de hemoglobina que não se liga ao oxigênio. O grupo hemo da proteína hemoglobina, por exemplo, é um biocromo responsável pela cor vermelha do sangue (apesar de a sua função ser a de transportar oxigénio). Meta-hemoglobina

Meta-hemoglobina é uma forma de proteína da hemoglobina, na qual o ferro no grupo hemo está no estado Fe e não no Fe da hemoglobina normal. Isto converte a hemoglobina em meta-hemoglobina, uma forma que não liga-se ao oxigênio da hemoglobina que une-se a uma molécula de água ao invés do oxigênio. Hemoglobina glicosilada

Hemoglobina Glicada, também abreviada como Hb A1c, é uma forma de hemoglobina presente naturalmente nos eritrócitos humanos que é útil na identificação de altos níveis de glicemia durante períodos prolongados. A hemoglobina (Hb) saturada de oxigênio chama-se oxi-hemoglobina e tem cor vermelho-vivo, ao passar pelos capilares parte do O é liberado aos tecidos e a Hb é reduzida formando-se uma quantidade de desoxi-hemoglobina (ou hemoglobina reduzida) de cor azulada que, em condições normais, não pode ser percebida como alteração da coloração da pele. A metemoglobinemia pode também ocorrer em alguns casos, devido a níveis de metemoglobina no sangue mais altos do que o normal (a metemoglobina é uma forma de hemoglobina que não pode transportar oxigénio). A metemoglobinemia pode também ocorrer em alguns casos, devido a níveis de metemoglobina no sangue mais altos do que o normal (a metemoglobina é uma forma de hemoglobina que não pode transportar oxigénio). Hemoglobina

A Hemoglobina (frequentemente abreviada como Hb) é uma metaloproteína (iões metálicos na estrutura) que contém ferro, presente nos glóbulos vermelhos (eritrócitos) e que permite o transporte de oxigénio pelo sistema circulatório. Além disso, ao entrar na corrente sanguínea, o nitrito converte a hemoglobina dos glóbulos vermelhos do sangue em meta-hemoglobina, que é incapaz de transportar oxigênio/oxigénio. A microcitose representa uma evidência morfológica de uma capacidade diminuída dos precursores das hemácias de produção de hemoglobina. Pauling propôs que a estrutura da hemoglobina se altera em função do ganho ou perda de um átomo de oxigénio pela molécula. O monóxido de carbono tem sobretudo efeitos negativos nas pessoas ao combinar-se com a hemoglobina para formar carboxihemoglobina (HbCO) no sangue, o que evita a ligação do oxigénio à hemoglobina pela redução da capacidade de transporte de oxigénio pelo sangue. Para lidar com essa situação paradoxal, as plantas expressam um tipo diferente de hemoglobina, conhecido por leg-hemoglobina (ou legHb), uma hemoproteína que se acredita tenha aparecido evolutivamente após um evento de duplicação génica. É dotada de estrutura e função muito semelhantes às das mioglobinas e da hemoglobina. A cor vermelha se deve à alta concentração da molécula de transporte de oxigênio dentro das células, a hemoglobina. A cor vermelha se deve à alta concentração da molécula de transporte de oxigênio dentro das células, a hemoglobina. Ocorre devido ao aumento da hemoglobina não oxidada (desoxi-hemoglobina) ou de pigmentos hemoglobínicos anormais. No caso dos humanos, o sangue é vermelho porque a hemoglobina é baseada em ferro, dando aos de pele mais clara uma coloração rosada. O exemplo clássico de proteína hémica é a hemoglobina, responsável pelo transporte de oxigénio na corrente sanguínea. Concentração de hemoglobina corpuscular média

Concentração de Hemoglobina Corpuscular Média, abreviadamente CHCM (ou MCHC, do inglês "Mean corpuscular hemoglobin concentration"), é a concentração de hemoglobina em uma hemácia. De cor vermelha, a leg-hemoglobina confere às nodosidades uma cor rosada característica. Apesar de não ser uma leguminosa, "C. glauca" produz uma hemoglobina (não a leg-hemoglobina) nos seus nódulos radiculares. Leg-hemoglobina

A leg-hemoglobina (ou legHb) é uma hemoproteína fixadora de oxigênio ou nitrogênio e está presente nas Fabáceas. Os nódulos, portanto, abrigam uma proteína chamada leg-hemoglobina, relacionada diretamente à mioglobina animal, que facilita a difusão do gás oxigênio utilizado na respiração. A meta-hemoglobina é uma forma de hemoglobina que não se liga ao oxigênio. Meta-hemoglobina

Meta-hemoglobina é uma forma de proteína da hemoglobina, na qual o ferro no grupo hemo está no estado Fe e não no Fe da hemoglobina normal. Isto converte a hemoglobina em meta-hemoglobina, uma forma que não liga-se ao oxigênio da hemoglobina que une-se a uma molécula de água ao invés do oxigênio. A hemoglobina (Hb) saturada de oxigênio chama-se oxi-hemoglobina e tem cor vermelho-vivo, ao passar pelos capilares parte do O é liberado aos tecidos e a Hb é reduzida formando-se uma quantidade de desoxi-hemoglobina (ou hemoglobina reduzida) de cor azulada que, em condições normais, não pode ser percebida como alteração da coloração da pele. Hemoglobina glicosilada

Hemoglobina Glicada, também abreviada como Hb A1c, é uma forma de hemoglobina presente naturalmente nos eritrócitos humanos que é útil na identificação de altos níveis de glicemia durante períodos prolongados. A microcitose representa uma evidência morfológica de uma capacidade diminuída dos precursores das hemácias de produção de hemoglobina. Para lidar com essa situação paradoxal, as plantas expressam um tipo diferente de hemoglobina, conhecido por leg-hemoglobina (ou legHb), uma hemoproteína que se acredita tenha aparecido evolutivamente após um evento de duplicação génica. É dotada de estrutura e função muito semelhantes às das mioglobinas e da hemoglobina. Ocorre devido ao aumento da hemoglobina não oxidada (desoxi-hemoglobina) ou de pigmentos hemoglobínicos anormais. No caso dos humanos, o sangue é vermelho porque a hemoglobina é baseada em ferro, dando aos de pele mais clara uma coloração rosada. A cor vermelha se deve à alta concentração da molécula de transporte de oxigênio dentro das células, a hemoglobina. A cor vermelha se deve à alta concentração da molécula de transporte de oxigênio dentro das células, a hemoglobina. Nitrogenase

A nitrogenase é uma enzima que reduz azoto molecular (N) a amónia (NH). Concentração de hemoglobina corpuscular média

Concentração de Hemoglobina Corpuscular Média, abreviadamente CHCM (ou MCHC, do inglês "Mean corpuscular hemoglobin concentration"), é a concentração de hemoglobina em uma hemácia. HPL é uma substância química envolvida na produção da hemoglobina, que produz sangue. Polyheme utiliza hemoglobina humana como molécula de transporte do oxigênio na solução, e a extreção e filtração deste hemoglobina das células vermelhas é o primeiro passo da produção. Os nódulos formados por esta bactéria situam-se em pequenas raízes laterais, próximas à superfície do solo e, quando efetivos na fixação de nitrogênio atmosférico, apresentam cor rosada intensa e podem fixar anualmente mais de 500 kg de N/ha. Os nódulos formados por esta bactéria situam-se em pequenas raízes laterais, próximas à superfície do solo e, quando efetivos na fixação de nitrogênio atmosférico, apresentam cor rosada intensa e podem fixar anualmente mais de 500 kg de N/ha. A ligação do O à hemoglobina é uma interação cooperativa de um ligante com uma proteína multimérica e, também, uma forma de ligação alostérica. Hemoglobinopatia

O termo hemoglobinopatia refere-se à uma gama de doenças ocasionadas por defeitos numa proteína denominada hemoglobina, presente nas hemácias. Nesse caso, a hemólise crônica de hemácias falciformes libera hemoglobina livre e arginase, enzima que utiliza o substrato usado para a produção de NO.