بنية بروتين ثالثية
بنية البروتين الثالثية هي تطوي ثلاثي الأبعاد لبروتينٍ، ويحتوي على سلسلة عديد ببتيد وحيدة «فقرية» مع بنية ثانوية واحدة أو أكثر (نطاقات بروتينة). يمكن أن تتآثر سلسلة عديد الببتيد وتترابط بطرق عديدة حيث تحدد هذه التآثرات مع روابط السلاسل الجانبية البنية الثالثية لهذا البروتين. تُعرَّف بنية البروتين الثلاثية بواسطة إحداثياتها الذرية، يمكن أن تشير الإحداثيات إلى نطاق بروتين أو إلى البنية الثالثية ككل.. يمكن لعدد من البنيات الثالثية التطوي إلى بنى رابعية.

تاريخ 
تطور علم البنية الثالثية للبروتين من مجرد نظرية إلى تعريف مفصل، فكان إميل فيشر أول من اقترح أن البروتينات مكونة من سلاسل عديدات الببتيد وسلاسل أحماض أمينية جانبية، وقامت دوروثي مود رينش باستخدام الهندسة الرياضية في التنبؤ ببنيات البروتين، أثبتت رينش ذلك بنموذج السيكلول الذي كان أول تنبؤ ببنية بروتين كروي. يمكن للطرق الحالية تحديد -بلا تنبؤ- البنيات الثالثية إلى حدود 5 أنغستروم (0.5 نانومتر) للبروتينات الصغيرة (أقل من 120 وحدة) وتؤكد -تحت الشروط المثالية- تنبؤات البنى الثنائية لهذه البروتينات.

محددات 

لدى البروتينات الكروية جسم من وحدات أحماض أمينية كارهة للماء ومنطقة سطحية من وحدات معرَّضَة للماء، مشحونة، محبة للماء. يمكن لهذا الترتيب تحقيق استقرار التآثرات داخل البنية الثالثية، على سبيل المثال في البروتينات المُفرَزة -والتي لا تكون مغمورة في السيتوبلازم- تساعد روابط ثنائي الكبريتيد بين وحدات السيستئين في الحفاظ على البنية الثالثية. توجد صفات مشتركة بين البنيات الثالثية المستقرة لوحظت لدى بروتينات مختلفة في الوظيفة والتطور، فمثلا برميل TIM -المسمى على الإنزيم مصاوغة التريوز فسفات- هو بنية ثالثية شائعة وذلك لأنها بنية مستقرة للغاية، ثنائية الوحدات، وذات لفة ملتفة. ومنه يمكن تصنيف البروتينات حسب البنى التي تتخذها، من بين قواعد بيانات البروتينات التي تعتمد على مثل على التصنيف توجد: (سكوب، SCOP) و(كاث، CATH)

الاستقرار والحالات الواطنة 
الحالة الواطنة أو هيئة التشكل الطبيعية هي البنية النموذجية التي يتخذها البروتين في المحيط الخلوي.

بروتينات الشابرون 
يُفترض بشكل شائع أن الحالة الواطنة لبروتين ما هي كذلك الأكثر استقرارا ثرموديناميكيا وأن البروتين سيبلغ حالته الواطنة - نظرا لحركية تفاعله- قبل أن تتم ترجمته. تساعد بروتينات الشابرون في سيتوبلازم الخلية عديدات الببتيد المخلقة حديثا على اتخاذ حالتها الواطنة، بعض الشابرونات متخصصة جدا في عملها -على سبيل المثال مصاوغة بروتين ثنائي الكبريتيد- وبعضها ذات وظيفة عامة ويمكن أن تساعد معظم البروتينات الكروية، مثلا نظام بروتينات GroEL/GroES لدى بدائيات النوى ونظيره لدى حقيقيات النوى بروتينات الصدمة الحرارية (نظام Hsp60/Hsp10).

حبوس حركية 
يمكن لحركيات الطي أن تحبس البروتين في بنية عالية الطاقة، ويمكن أن تساهم هذه البنية عالية الطاقة في وظيفة البروتين. على سبيل المثال: بروتين إنفلونزا الراصة الدموية عبارة عن سلسلة عديد ببتيد واحدة حين يتم تفعيلها تُقص عبر التحلل البروتيني لتشكل سلسلتي عديد ببتيد تتخذان بنيات عالية الطاقة، وحين ينخفظ الأس الهيدروجيني يخضع البروتين لإعادة ترتيب في البنية مفضلة طاقويا والتي تسمح له باختراق غشاء خلية المضيف.

شبه الاستقرار 
بعض البنيات البروتينية الثالثية يمكن أن تتواجد في حالات لمدة طويلة ليست هي الحالة المتوقعة أن تكون الأكثر استقرارا، على سبيل المثال: العديد من مثبطات بروتياز السيرين تبدي شبه الاستقرار هذا. وتخضع لتغير في البنية حين تُقطع حلقة البروتين بواسطة بروتياز.

محيط سيتوبلازمي 
يعتمد التنبؤ ببنية البروتين الثالثية على معرفة بنية البروتين الأولية ومقارنة البنيات الممكنة المتنبَّئ بها مع بنيات ثالثية معروفة في بنك بيانات البروتينات، وهذا لا يَؤخذ في الحسبان سوى أن المحيط السيتوبلازمي الموجود أثناء تخليق البروتين هو مماثل إلى حد ما للمحيط السيتوبلازمي الذي أثر على بنية البروتينات المسجلة في بنك بيانات البروتينات.

ارتباط الربائط 
بنية البروتين -كمثال الإنزيم- يمكن أن تتغير حين ترتبط بربائطها الطبيعية مثل عامل مرافق. في هذه الحالة بنية البروتين المرتبطة بربيطة تعرف ببنية هولو والبنية غير المرتبطة تعرف ببنية أبو (apo structure).

التحديد

مراجع 

بنية البروتين
بنية البروتين الثالثية هي تطوي ثلاثي ال أبعاد لبروتينٍ ، و يحتوي على سلسلة عديد ببتيد وحيدة « فقرية » مع بنية ثانوية واحدة أو أكثر ( نطاقات بروتينة ) . يمكن أن تتآثر سلسلة عديد الببتيد وتترابط ب طرق عديدة حيث تحدد هذه التآثرات مع روابط السلاسل الجانبية البنية الثالثية ل هٰذا البروتين . تُعرَّف بنية البروتين الثلاثية ب واسطة إحداثيات ها الذرية ، يمكن أن تشير الإحداثيات إلى نطاق بروتين أو إلى البنية الثالثية ك كل . . يمكن ل عدد من البنيات الثالثية التطوي إلى بنى رابعية . تاريخ تطور علم البنية الثالثية للبروتين من مجرد نظرية إلى تعريف مفصل ، ف كان إميل فيشر أول من اقترح أن البروتينات مكونة من سلاسل عديدات الببتيد وسلاسل أحماض أمينية جانبية ، و قامت دوروثي مود رينش ب استخدام الهندسة الرياضية في التنبؤ ببنيات البروتين ، أثبتت رينش ذلك بنموذج السيكلول الذي كان أول تنبؤ ببنية بروتين كروي . يمكن ل الطرق الحالية تحديد - ب لا تنبؤ - البنيات الثالثية إلى حدودأنغستروم 5 نانومتر ) للبروتينات الصغيرة ( أقل منوحدة ) و تؤكد - تحت الشروط المثالية - تنبؤات البنى الثنائية ل هٰذه البروتينات . محددات لدى البروتينات الكروية جسم من وحدات أحماض أمينية كارهة ل الماء و منطقة سطحية من وحدات معرَّضَة ل الماء ، مشحونة ، محبة ل الماء . يمكن ل هٰذا الترتيب تحقيق استقرار التآثرات داخل البنية الثالثية ، على سبيل المثال في البروتينات المُفرَزة - و التي لا تكون مغمورة في السيتوبلازم - تساعد روابط ثنائي الكبريتيد بين وحدات السيستئين في الحفاظ على البنية الثالثية . توجد صفات مشتركة بين البنيات الثالثية المستقرة لوحظت لدى بروتينات مختلفة في الوظيفة و التطور ، فمثلا برميل TIM - المسمى على الإنزيم مصاوغة التريوز فسفات - هو بنية ثالثية شائعة و ذٰلك لأن ها بنية مستقرة ل الغاية ، ثنائية الوحدات ، و ذات لفة ملتفة . ومن ه يمكن تصنيف البروتينات حسب البنى التي تتخذ ها ، من بين قواعد بيانات البروتينات التي تعتمد على مثل على التصنيف توجد : ( سكوب ، SCOP ) و ( كاث ، CA TH ) الاستقرار والحالات الواطنة الحالة الواطنة أو هيئة ال تشكل الطبيعية هي البنية النموذجية التي يتخذ ها البروتين في المحيط الخلوي . بروتينات الشابرون يُفترض ب شكل شائع أن الحالة الواطنة لبروتين ما هي كذلك الأكثر استقرارا ثرموديناميكيا و أن البروتين س يبلغ حالة ه الواطنة - نظرا لحركية تفاعل ه - قبل أن تتم ترجمة ه . تساعد بروتينات الشابرون في سيتوبلازم الخلية عديدات الببتيد المخلقة حديثا على اتخاذ حالة ها الواطنة ، بعض الشابرونات متخصصة جدا في عمل ها - على سبيل المثال مصاوغة بروتين ثنائي الكبريتيد - و بعض ها ذات وظيفة عامة و يمكن أن تساعد معظم البروتينات الكروية ، مثلا نظام بروتينات Gr oEL / GroES لدى بدائيات النوى و نظير ه لدى حقيقيات النوى بروتينات الصدمة الحرارية ( نظام Hsp60 / Hsp 10 ) . حبوس حركية يمكن لحركيات الطي أن تحبس البروتين في بنية عالية الطاقة ، و يمكن أن تساهم هذه البنية عالية الطاقة في وظيفة البروتين . على سبيل المثال : بروتين إنفلونزا الراصة الدموية عبارة عن سلسلة عديد ببتيد واحدة حين يتم تفعيل ها تُقص عبر التحلل البروتيني ل تشكل سلسلتي عديد ببتيد تتخذان بنيات عالية الطاقة ، و حين ينخفظ الأس الهيدروجيني يخضع البروتين ل إعادة ترتيب في البنية مفضلة طاقويا و التي تسمح ل ه ب اختراق غشاء خلية المضيف . شبه الاستقرار بعض البنيات البروتينية الثالثية يمكن أن تتواجد في حالات ل مدة طويلة ليست هي الحالة المتوقعة أن تكون الأكثر استقرارا ، على سبيل المثال : العديد من مثبطات بروتياز السيرين تبدي شبه الاستقرار هذا . و تخضع لتغير في البنية حين تُقطع حلقة البروتين ب واسطة بروتياز . محيط سيتوبلازمي يعتمد التنبؤ ببنية البروتين الثالثية على معرفة بنية البروتين الأولية ومقارنة البنيات الممكنة المتنبَّئ ب ها مع بنيات ثالثية معروفة في بنك بيانات البروتينات ، و هٰذا لا يَؤخذ في الحسبان سوى أن المحيط السيتوبلازمي الموجود أثناء تخليق البروتين هو مماثل إلى حد ما للمحيط السيتوبلازمي الذي أثر على بنية البروتينات المسجلة في بنك بيانات البروتينات . ارتباط الربائط بنية البروتين - كمثال الإنزيم - يمكن أن تتغير حين ترتبط بربائط ها الطبيعية مثل عامل مرافق . في هذه الحالة بنية البروتين المرتبطة بربيطة تعرف ببنية هولو و البنية غير المرتبطة تعرف ببنية أبو ( apo structure ) . ال تحديد مراجع بنية البروتين