أكونتيز
الأكونتيز: هي عبارة عن ( aconitate الهيدراتيز ) ES(4.2.1.3) وهو انزيم ستيرو محدد للايزومر ويحدث داخل دورة حمض الستريك ويعتبرمن  العمليات الغير نشطة للاكسدة.

الشكل البنائي 
يحتوي على  هياكل مختلفة اعتماداً على إذا ما كان نشطاً أو غير نشط ( 6) (7) وينقسم هيكله إلى أربع   مجالات

( N_terminal)الطرفية وهي واحدة من الثلاث الأولى المشاركة في التفاعلات مع المجموعة)     Fe 4 (Sوأيضاً الموقع النشط يتكون من الوحدات البنائية من جميع المجالات الأربعة بما في ذلك( S_termi(nal الطرفية التي تأخد المجال الأكبر.

كما توجد مجموعات ومنها (Fe_s (  و ((SO 4 في الموقع النشط تعمل على تنشيط الإنزيم فتحصل    على ذرة حديد إضافيه فتتكون كتلة من عنصر (Fe_4s ((7)(8) أما بقية الإنزيمات لا تتغير أبدا تبقى محفوظة في نفس الموضع والفرق يكون (0.1 )انجستروم.

الوظيفة 
على خلاف غالبية البروتينات التي تعمل على حوامل إلكترون فكتلة الحديد والكبريت تتفاعل مباشرة مع الإنزيم. يحتوي الكونتيز على كتلة [fe4S4] ^2    تتحول إلى عنصر (L) غير نشط.

وتشكل الكونتيز التخليق الحيوي لليوسين وهي متجانسات النيوكليتيد وهي 28 عائلة مكونة منIRS)   ) وهي عبارة عن تراكيب غير حلقية تنظم تخزين الحديد وتصنيع الهيم وامتصاص الحديد كما أنه يرتبط مع الريبوسوم ويتحكم  في دورات الحمض النووي الريبوزي ويرتبط البروتين في 3 و5 من كل المناطق التالية ((IRE_BP . IRES ويتم تثبيط الكونتيز عن طريق  الفلوروآسيتيت ( ( fluoroacetate وهي تكون سامة ولا يمكن أن ترتبط بالكونتيز وبالتالي يتم إيقاف حمض الستريك وتعتبر مجموعة الكبريت   الحديدية حساسة للغاية بسبب الأكسيد الفائق.

يتم تحرير cis conitate) ) من الإنزيم ويعاد تثبيته في وضع isocitrate)   ) لإكمال التفاعل (1 ( وتوجد فرضية أخرى لcis aconitate ) ) يبقى مرتبطا بالإنزيم أثناء تقلبه من الستيرات (10)     والكونتيز يحفز القضاء على إزالة أو إضافة الماء وتقوم البقايا السيرين والهستدين بالتعويض عن أعمالها التحفيزية فالهستدين يكون العنصر الأساسي فيقوم باستخراج البروتين من الماء من خلال تهيئة الكينوكليوفيل للهجوم في (c2) ويتم فصل البروتونات بواسطة ثنائي ((cis aconitate لاستكمال الترطيب وينتج( (isocitrate  (10)

المراجع 

 PDB: 7ACN; Lauble, H.; Kennedy, M. C.; Beinert, H.; Stout, C. D. (1992). "Crystal structures of aconitase with isocitrate and nitroisocitrate bound". Biochemistry. 31 (10): 2735–48. doi:10.1021/bi00125a014. PMID 1547214.
 PDB: 1ACO; Lauble, H; Kennedy, MC; Beinert, H; Stout, CD (1994). "Crystal Structures of Aconitase with Trans-aconitate and Nitrocitrate Bound". Journal of Molecular Biology. 237(4): 437–51. doi:10.1006/jmbi.1994.1246. PMID 8151704.
 Beinert H, Kennedy MC (Dec 1993). "Aconitase, a two-faced protein: enzyme and iron regulatory factor". FASEB Journal. 7 (15): 1442–9. PMID 8262329.
 Flint, Dennis H.; Allen, Ronda M. (1996). "Iron−Sulfur Proteins with Nonredox Functions". Chemical Reviews. 96 (7): 2315–34. doi:10.1021/cr950041r.
 Beinert H, Kennedy MC, Stout CD (Nov 1996). "Aconitase as Ironminus signSulfur Protein, Enzyme, and Iron-Regulatory Protein". Chemical Reviews. 96 (7): 2335–2374. doi:10.1021/cr950040z. PMID 11848830.
 Robbins AH, Stout CD (1989). "The structure of aconitase". Proteins. 5 (4): 289–312. doi:10.1002/prot.340050406. PMID 2798408.
 Robbins AH, Stout CD (May 1989). "Structure of activated aconitase: formation of the [4Fe-4S] cluster in the crystal". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 86 (10): 3639–43. doi:10.1073/pnas.86.10.3639. PMC 287193. PMID 2726740.
 Lauble H, Kennedy MC, Beinert H, Stout CD (Mar 1992). "Crystal structures of aconitase with isocitrate and nitroisocitrate bound". Biochemistry. 31 (10): 2735–48. doi:10.1021/bi00125a014. PMID 1547214.
 Gardner, Paul R. (2002). "Aconitase: Sensitive target and measure of superoxide". Superoxide Dismutase. Methods in Enzymology. 349. pp. 9–23. doi:10.1016/S0076-6879(02)49317-2. ISBN 978-0-12-182252-1.
 Takusagawa F. "Chapter 16: Citric Acid Cycle" (PDF). Takusagawa’s Note. The University of Kansas. Archived from the original (PDF) on 2012-03-24. Retrieved 2011-07-10.
 Beinert H, Kennedy MC, Stout CD (Nov 1996). "Aconitase as Ironminus signSulfur Protein, Enzyme, and Iron-Regulatory Protein" (PDF). Chemical Reviews. 96 (7): 2335–2374. doi:10.1021/cr950040z. PMID 11848830.
 PDB: 1C96; Lloyd SJ, Lauble H, Prasad GS, Stout CD (December 1999). "The mechanism of aconitase: 1.8 A resolution crystal structure of the S642a:citrate complex". Protein Sci. 8 (12): 2655–62. doi:10.1110/ps.8.12.2655. PMC 2144235. PMID 10631981.
 Han D, Canali R, Garcia J, Aguilera R, Gallaher TK, Cadenas E (Sep 2005). "Sites and mechanisms of aconitase inactivation by peroxynitrite: modulation by citrate and glutathione". Biochemistry. 44 (36): 11986–96. doi:10.1021/bi0509393. PMID 16142896.
 Lauble H, Stout CD (May 1995). "Steric and conformational features of the aconitase mechanism". Proteins. 22 (1): 1-11. doi:10.1002/prot.340220102. PMID 7675781.
 "Aconitase family". The Prosthetic groups and Metal Ions in Protein Active Sites Database Version 2.0. The University of Leeds. 1999-02-02. Archived from the original on 8 June 2011. Retrieved 2011-07-10.

بروتينات
بروتينات العمل الإضافي
بروتينات حديدية-كبريتية
جينات على كروموسوم 22
جينات على كروموسوم 9
EC 4.2.1
الأكونتيز : هي عبارة عن ( aconitate الهيدراتيز ) E S ( 4.2.1.3 ) و هو انزيم ستيرو محدد للايزومر و يحدث داخل دورة حمض الستريك ويعتبرمن العمليات الغير نشطة للاكسدة . الشكل البنائي يحتوي على هياكل مختلفة اعتماداً على إذا ما كان نشطاً أو غير نشط ( ( 7 ) و ينقسم هيكله إلى أربع مجالات ( N_terminal ) الطرفية و هي واحدة من الثلاث الأولى المشاركة في التفاعلات مع المجموعة ) Fe ( Sو أيضا الموقع النشط يتكون من الوحدات البنائية من جميع المجالات الأربعة ب ما في ذلك ( S_termi ( nal الطرفية التي تأخد المجال الأكبر . كما توجد مجموعات و من ها ( Fe_s ( و ( ( SOفي الموقع النشط تعمل على تنشيط الإنزيم ف تحصل على ذرة حديد إضافيه ف تتكون كتلة من عنصر ( F e_4s ( ( 7 ) ( 8 ) أما بقية الإنزيمات لا تتغير أبدا تبقى محفوظة في نفس الموضع والفرق يكون 1 ) انجستروم . الوظيفة على خلاف غالبية البروتينات التي تعمل على حوامل إلكترون فكتلة الحديد والكبريت تتفاعل مباشرة مع الإنزيم . يحتوي الكونتيز على كتلة [ fe4S4 ] ^2 تتحول إلى عنصر ( L ) غير نشط . و تشكل الكونتيز التخليق الحيوي لليوسين و هي متجانسات النيوكليتيد وهيعائلة مكونة من IRS ) ) و هي عبارة عن تراكيب غير حلقية تنظم تخزين الحديد و تصنيع الهيم و امتصاص الحديد كما أن ه يرتبط مع الريبوسوم و يتحكم في دورات الحمض النووي الريبوزي ويرتبط البروتين فيو 5 من كل المناطق التالية ( ( IRE_BP\ . IRES و يتم تثبيط الكونتيز عن طريق الفلوروآسيتيت ( ( fluoroacetate و هي تكون سامة و لا يمكن أن ترتبط بالكونتيز و ب التالي يتم إيقاف حمض الستريك و تعتبر مجموعة الكبريت الحديدية حساسة ل الغاية ب سبب الأكسيد الفائق . يتم تحرير cis conitate ) ) من الإنزيم و يعاد تثبية ه في وضع isocitrate ) ) لإكمال التفاعل ( و توجد فرضية أخرى لcis aconitate ) ) يبقى مرتبطا بالإنزيم أثناء تقلب ه من الستيرات والكونتيز يحفز القضاء على إزالة أو إضافة الماء و تقوم البقايا السيرين والهستدين ب التعويض عن أعمال ها التحفيزية فالهستدين يكون العنصر الأساسي ف يقوم باستخراج البروتين من الماء من خلال تهيئة الكينوكليوفيل ل الهجوم في ( c2 ) و يتم فصل البروتونات ب واسطة ثنائي ( ( cis aconitate ل استكمال الترطيب و ينتج ( ( isocitrate ( 10 ) المراجع PDB : C N ; Lauble , H .; Kennedy , M . C.; Beinert , H .; Stout , C . D . " Crystal structures of aconitase with isocitrate and nitroisocitrate bound " . Biochemistr y . ( 10 ) : 48 . doi : 10.1021 / bi 00125a014 . PMID PDB : CO ; Lauble , H; Kennedy , MC ; Beinert , H ; Stout , CD " Crystal Structures of A conitase with Trans - aconitate and Nitrocitrate Bound " . Journal of Molecular Biolo g y .4 ) : 51 . doi : 10.1006 / jmbi .1994.1246 . PMID Beinert H , Kennedy MC ( Dec " Aconitase , a two - faced protein : enzyme and iron regulatory factor " . FA SEB Jour n al . ( 15 ) : 9 . PMID Flint , Dennis H . ; Allen , Ronda M . " Iron − Sulfur Proteins with Nonredox Functio ns " . Chemical Revie w s . ( 7 ) : 34 . doi : 10.1021 / cr950041r . Beinert H , Kennedy MC , Stout CD ( Nov " Aconitase as Ironminus signSulfur Protein , Enzyme , and Iron - R egulatory Protein " . Chemical Revie w s . ( 7 ) : 2374 . doi : 10.1021 / cr950040z . PMID Robbins AH , Stout CD " The structure of aconitase " . Protei n s . ( 4 ) : 312 . doi : 10.1002 / prot .340050406 . PMID Robbins AH , Stout CD ( May " Structure of activated aconitase : formation of the [ 4Fe - 4S ] cluster in the cryst al " . Proceedings of the National A cademy of Sciences of the United States of A meric a . ( 10 ) : 43 . doi : 10.1073 / pnas.86.10.3639 . PMC PMID Lauble H , Kennedy MC , Beinert H , Stout CD ( Mar " Crystal structures of aconitase with isocitrate and nitroisocitrate bound " . Biochemistr y . ( 10 ) : 48 . doi : 10.1021 / bi 00125a014 . PMID Gardner , Paul R . " A conitase : Sensitive target and measure of superoxide " . Superoxide Dismutase . Methods in Enzymology . pp.23 . doi : 10.1016 / S0076 - 6879 ( 02 ) 49317 - 2 . ISBN12 - 182252 - 1 . Takusagawa F . " C h apter Citric A cid Cycle " ( PDF ) . Takusagawa ’ s Note . The University of Kansas . A rchived from the original ( PDF ) on24 . Retrieve d 10 . Beinert H , Kennedy MC , Stout CD ( Nov " A conitase as Ironminus signSulfur Protein , Enzyme , and Iron - R egulatory Protein " ( PDF ) . Chemical Revie w s . ( 7 ) : 2374 . doi : 10.1021 / cr950040z . PMID PDB : 96 ; Lloyd SJ , Lauble H , Prasad GS , Stout CD ( December " The mech anism of aconitase : 8 A resolution crystal structure of the S642a : citrate complex " . Protein Sci . ( 12 ) : 62 . doi : 10.1110 / ps.8.12.2655 . PMC PMID Han D , Canali R , Garcia J , A guilera R , Gallaher TK , Cadenas E ( Sep " Sites and mech anisms of aconitase inactivation by peroxynitrite : modulation by citrate and glutath ione " . Biochemistr y . ( 36 ) : 96 . doi : 10.1021 / bi0509393 . PMID Lauble H , Stout CD ( May " Steric and conform atio nal features of the aconitase mech anism " . Protei n s . ( 1 ) : doi : 10.1002 / prot .340220102 . PMID " Aconitase family " . The Prosthetic groups and Metal Ions in Protein A ctive Sites Database Versio n0 . The University of Leeds.02 . A rchived from the original onJune Retrieve d 10 . بروتينات بروتينات العمل الإضافي بروتينات حديدية - كبريتية جينات على كروموسوم جينات على كروموسوم 9 EC2.1