Mioglobin
A mioglobin a gerincesek izomszövetében található oxigénkötő fehérje, szerepe az izmok oxigénnel való ellátása hosszabb terhelés esetén. Az általa megkötött vasion miatt színe vörös, ez adja a hús színét. A sokáig víz alatt tartózkodó tengeri emlősök (bálnák, fókák) izmai különösen gazdagok mioglobinban.

Az elnevezés a görög mysz (μυς = izom) és a latin globus (gömb) szóból származik.

Jellemzése
A mioglobin egyetlen polipeptidláncból álló, kis globuláris fehérje, a globinok közé tartozik. Szerkezetét nyolc alfa-hélix és az ezeket összekötő szakaszok alkotják. Akárcsak a funkciójában és felépítésében hasonló hemoglobin, egy hemcsoportot és egy vasiont tartalmaz (de a hemoglobin négy, mioglobinhoz hasonló alegységből áll és szerepe az oxigén szállítása a tüdőtől a szövetekig, míg a mioglobin elsősorban tárolja az oxigént). Az emberi mioglobin 154 aminosavból áll, molekulasúlya kb. 16,7 kilodalton és az MB gén kódolja. A mioglobin és a hemoglobin szekvenciájában csak 18% az azonosság, de ezek a szerkezet szempontjából kulcsfontosságú helyekre szorítkoznak. A szerkezeti hasonlóság miatt feltételezik, hogy a két protein egy közös ősi fehérjéből jött létre, feltehetően génduplikáció révén. 

A fehérjét a harántcsíkolt és szívizomban lehet megtalálni, a simaizmokból hiányzik. Ha a vérben mioglobint találnak az az izomszövet sérülésének jele, és a fehérje károsíthatja a veseműködést (rhabdomiolízis). Mioglobin jelenhet meg a vérben szívinfarktus esetén is. Ha egerekben kikapcsolják a génjét, képesek túlélni, de szívük vérpumpáló kapacitása 30%-kal csökken. Az ezzel járó oxigénhiányhoz az egerek szervezete az erek kitágulásával alkalmazkodik. 

A mioglobin volt az első fehérje, amelynek meghatározták háromdimenziós struktúráját. Ezért a teljesítményért John Kendrew 1958-ban kémiai Nobel-díjat kapott (Max Perutz-cal közösen, aki a hemoglobin szerkezetét fedezte fel).

Színe
A hús vörös színe a mioglobin hemtartalmának köszönhető, ezért van a globinban gazdag bálnahúsnak mélyvörös színezete. A sokáig víz alatt tartózkodó állatok az izmaikban tárolt oxigént használják fel. A friss hús azért rózsaszín, mert a vas Fe2+ állapotban van benne és oxigént köt. A sült húsban a vas Fe3+-ra változik és színe is barnára vált. A nitritsókkal kezelt hús nem barnul be, mert a vas a keletkező nitrogén-monoxidhoz kötődik. A füstölt és grillezett húsnál is elmaradhat a barnulás, ha a füst elegendő szén-monoxidot tartalmaz, amely szintén erősen kötődik a hem vasatomjához.

Jegyzetek

Források
The Myoglobin Protein
Mammen PP et al: Hypoxia-induced left ventricular dysfunction in myoglobin-deficient mice. American Journal of Physiology. Heart and Circulatory Physiology 2003.
A mioglobin és a hemoglobin összehasonlítása A biokémia és molekuláris biológia alapjai
Myoglobin Encyclopaedia Britannica

Fordítás 

Fehérjék
A mioglobin a gerincesek izomszövetében található oxigénkötő fehérje , szerepe az izmok oxigénnel való ellátása hosszabb terhelés esetén . Az általa megkötött vasion miatt színe vörös , ez adja a hús színét . A sokáig víz alatt tartózkodó tengeri emlősök ( bálnák , fókák ) izmai különösen gazdagok mioglobinban . Az elnevezés a görög mysz ( μυς = izom ) és a latin globus ( gömb ) szóból származik . Jellemzése A mioglobin egyetlen polipeptidláncból álló , kis globuláris fehérje , a globinok közé tartozik . Szerkezetét nyolc alfa-hélix és az ezeket összekötő szakaszok alkotják . Akárcsak a funkciójában és felépítésében hasonló hemoglobin , egy hemcsoportot és egy vasiont tartalmaz ( de a hemoglobin négy , mioglobinhoz hasonló alegységből áll és szerepe az oxigén szállítása a tüdőtől a szövetekig , míg a mioglobin elsősorban tárolja az oxigént ) . Az emberi mioglobinaminosavból áll , molekulasúlya kb.7 kilodalton és az MB gén kódolja . A mioglobin és a hemoglobin szekvenciájában csak az azonosság , de ezek a szerkezet szempontjából kulcsfontosságú helyekre szorítkoznak . A szerkezeti hasonlóság miatt feltételezik , hogy a két protein egy közös ősi fehérjéből jött létre , feltehetően génduplikáció révén . A fehérjét a harántcsíkolt és szívizomban lehet megtalálni , a simaizmokból hiányzik . Ha a vérben mioglobint találnak az az izomszövet sérülésének jele , és a fehérje károsíthatja a veseműködést ( rhabdomiolízis ) . Mioglobin jelenhet meg a vérben szívinfarktus esetén is . Ha egerekben kikapcsolják a génjét , képesek túlélni , de szívük vérpumpáló kapacitása-kal csökken . Az ezzel járó oxigénhiányhoz az egerek szervezete az erek kitágulásával alkalmazkodik . A mioglobin volt az első fehérje , amelynek meghatározták háromdimenziós struktúráját . Ezért a teljesítményért John Kendrewban kémiai Nobel-díjat kapott ( Max Perutz-cal közösen , aki a hemoglobin szerkezetét fedezte fel ) . Színe A hús vörös színe a mioglobin hemtartalmának köszönhető , ezért van a globinban gazdag bálnahúsnak mélyvörös színezete . A sokáig víz alatt tartózkodó állatok az izmaikban tárolt oxigént használják fel . A friss hús azért rózsaszín , mert a vas Fe2+ állapotban van benne és oxigént köt . A sült húsban a vas Fe3+-ra változik és színe is barnára vált . A nitritsókkal kezelt hús nem barnul be , mert a vas a keletkező nitrogén-monoxidhoz kötődik . A füstölt és grillezett húsnál is elmaradhat a barnulás , ha a füst elegendő szén-monoxidot tartalmaz , amely szintén erősen kötődik a hem vasatomjához . Jegyzetek Források The Myoglobin Protein Mammen PP et al : Hypoxia-induced left ventricular dysfunction in myoglobin-deficient mice . American Journal of Physiology . Heart and Circulatory Physiology A mioglobin és a hemoglobin összehasonlítása A biokémia és molekuláris biológia alapjai Myoglobin Encyclopaedia Britannica Fordítás Fehérjék