Barnaza
Barnaza (naziv izveden iz "BAkterijska" "RiboNukleAZA") je bakterijski protein koji se sastoji od 110 aminokiselina i ima ribonukleaznu aktivnost. Njega sintetiše i izlučuje bacterija Bacillus amyloliquefaciens. On je letalan za ćeliju kad je izražen bez svog inhibitora barstar. Inhibitor se vezuje za i zaklanja ribonukleazno aktivno mesto, čime sprečava barnazu da oštećuje ćelijsku RNK nakon sinteze i pre nego što se izluči. Barnaza/barstar kompleks je poznat of svom izuzetno čvrstom protein-protein vezivanju, sa konstantom disocijacije od 108s−1M−1.

Studije proteinskog savijanja 
Barnaza ne sadrži disulfidne veze, niti su joj porebni dvovalentni katjoni ili nepeptidne komponente da bi se savila. Ta jednostavnost, u kombinaciji sa njenom reverzibilnom tranzicijom foldinga, je razlog što je barnaza ekstenzivno studirana da bi se razumelo kako se proteini savijaju. Savijanje barnaze je izučavano u laboratoriji Alana Feršta. Ona je korištena kao test slučaj u razvoju metoda za karakterizaciju prelaznih stanja proteinskog foldinga poznatih kao analiza fi vrednosti.

Aktivno mesto i katalitički mehanizam 
Barnaza katalizuje hidrolizu na diribonukleotidnim GpN mestima. Razlaganje se odvija u dva koraka koristeći generalni kiselinsko-bazni mehanizam: ciklični intermedijar se formira tokom prvog transesterifikacionog koraka, koji se zatim hidrolizuje uz oslobađanje presecanje RNK. Dva najvažnija ostatka koji učestvuju u katalizi su Glu73 i His102. Oba su esencijalna za enzimatsku aktivnost. Glu73 je generalna baza, dok je His102 generalna kiselina. Mada direktno ne učestvuje u kiselo-baznoj katalizi, Lys27 je isto tako važan za aktivnost. On pomaže u vezivanja supstrata u prelaznom stanju.

Vidi još 
 Toksin-antitoksin sistem

Reference

Literatura 

 </ref>
 </ref>
 </ref>
 </ref>

Spoljašnje veze 
 InterPro entry.

Рибонуклеазе
Бактеријски ензими
ЕЦ 3.1.27
Barnaza ( naziv izveden iz " BAkterijska " " RiboNukleAZA " ) je bakterijski protein koji se sastoji odaminokiselina i ima ribonukleaznu aktivnost . Njega sintetiše i izlučuje bacterija Bacillus amyloliquefaciens . On je letalan za ćeliju kad je izražen bez svog inhibitora barstar . Inhibitor se vezuje za i zaklanja ribonukleazno aktivno mesto , čime sprečava barnazu da oštećuje ćelijsku RNK nakon sinteze i pre nego što se izluči . Barnaza / barstar kompleks je poznat of svom izuzetno čvrstom protein-protein vezivanju , sa konstantom disocijacije od−1M−1 . Studije proteinskog savijanja Barnaza ne sadrži disulfidne veze , niti su joj porebni dvovalentni katjoni ili nepeptidne komponente da bi se savila . Ta jednostavnost , u kombinaciji sa njenom reverzibilnom tranzicijom foldinga , je razlog što je barnaza ekstenzivno studirana da bi se razumelo kako se proteini savijaju . Savijanje barnaze je izučavano u laboratoriji Alana Feršta . Ona je korištena kao test slučaj u razvoju metoda za karakterizaciju prelaznih stanja proteinskog foldinga poznatih kao analiza fi vrednosti . Aktivno mesto i katalitički mehanizam Barnaza katalizuje hidrolizu na diribonukleotidnim GpN mestima . Razlaganje se odvija u dva koraka koristeći generalni kiselinsko-bazni mehanizam : ciklični intermedijar se formira tokom prvog transesterifikacionog koraka , koji se zatim hidrolizuje uz oslobađanje presecanje RNK . Dva najvažnija ostatka koji učestvuju u katalizi su Glu73 i His102. Oba su esencijalna za enzimatsku aktivnost . Glu73 je generalna baza , dok je His102 generalna kiselina . Mada direktno ne učestvuje u kiselo-baznoj katalizi , Lys27 je isto tako važan za aktivnost . On pomaže u vezivanja supstrata u prelaznom stanju . Vidi još Toksin-antitoksin sistem Reference Literatura < / ref> < / ref> < / ref> < / ref> Spoljašnje veze InterPro entry . Рибонуклеазе Бактеријски ензими ЕЦ1.27