Arginylation
ಅರ್ಜಿನೈಲೇಷನ್ ಎಂಬುದು ಅನುವಾದದ ನಂತರದ ಮಾರ್ಪಾಡಾಗಿದ್ದು, ಇದರಲ್ಲಿ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳನ್ನು ಎನ್-ಟರ್ಮಿನಲ್ ಅಮೈನೋ ಗುಂಪಿನಲ್ಲಿ ಅರ್ಜಿನಿನ್ (ಆರ್ಗ್) ಅನ್ನು ಸೇರಿಸುವ ಮೂಲಕ ಅಥವಾ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯಾತ್ಮಕ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಅಡ್ಡ ಸರಪಳಿಗಳನ್ನು ಕಿಣ್ವವಾದ ಅರ್ಜಿನೈಲ್ ಟ್ರಾನ್ಸ್ಫರೇಸ್ (ಎಟಿಇ1) ಮೂಲಕ ಮಾರ್ಪಡಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಇತ್ತೀಚಿನ ಅಧ್ಯಯನಗಳು ವಿವೊದಲ್ಲಿನ ನೂರಾರು ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಅರ್ಜಿನಿಲೇಟೆಡ್ ಆಗಿವೆ, ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಅನೇಕ ಜೈವಿಕ ಮಾರ್ಗಗಳಿಗೆ ಅತ್ಯಗತ್ಯವಾಗಿವೆ ಎಂದು ಬಹಿರಂಗಪಡಿಸಿವೆ. ಜೈವಿಕ ವ್ಯವಸ್ಥೆಯಲ್ಲಿ ಇನ್ನೂ ಸರಿಯಾಗಿ ಅರ್ಥಮಾಡಿಕೊಳ್ಳಲಾಗಿಲ್ಲವಾದರೂ, ಎ. ಟಿ. ಇ. 1 ಕಿಣ್ವವನ್ನು ಹೆಚ್ಚು ಸಂರಕ್ಷಿಸಲಾಗಿದೆ, ಇದು ಅರ್ಜಿನೈಲೇಷನ್ ಒಂದು ಪ್ರಮುಖ ಜೈವಿಕ ಅನುವಾದದ ನಂತರದ ಮಾರ್ಪಾಡಾಗಿದೆ ಎಂದು ಸೂಚಿಸುತ್ತದೆ. ಗುರುತಿಸಲಾದ ಎ. ಟಿ. ಇ. 1 ಗುರಿಗಳ ಉದಾಹರಣೆಗಳಲ್ಲಿ ಆರ್ನಿಥೈನ್ ಡೆಕಾರ್ಬಾಕ್ಸಿಲೇಸ್, ಥೈರೊಗ್ಲೋಬುಲಿನ್, ಇನ್ಸುಲಿನ್ ಮತ್ತು ನ್ಯೂರೋಟೆನ್ಸಿನ್ ಸೇರಿವೆ. 1963ರಲ್ಲಿ, ರೈಬೋಸೋಮ್-ಮುಕ್ತ ಜೀವಕೋಶ ಮತ್ತು ಅಂಗಾಂಶಗಳ ಸಾರಗಳಿಂದ ಪಡೆದ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳಲ್ಲಿ ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ವಿಕಿರಣಶೀಲ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳನ್ನು ಸಂಯೋಜಿಸಲಾಗುತ್ತಿದೆ ಎಂದು ಸಂಶೋಧಕರ ಗುಂಪೊಂದು ಗಮನಿಸಿದೆ. ರೈಬೋಸೋಮ್-ಕೊರತೆಯ ಕೋಶಗಳಲ್ಲಿ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಈ ಸಂಯೋಜನೆಯನ್ನು ಮೊದಲು ಲ್ಯೂಸಿನ್ (ಲಿಯು) ಮತ್ತು ಫೆನೈಲಾಲನೈನ್ (ಫೆ) ಅನ್ನು ಬಳಸುವ ಪ್ರೊಕಾರ್ಯೋಟ್ಗಳಲ್ಲಿ ಗಮನಿಸಲಾಯಿತು ಮತ್ತು ಅರ್ಜಿನೈನ್ ಅನ್ನು ಬಳಸುವ ಸಸ್ತನಿಗಳ ಯಕೃತ್ತಿನ ಸಾರಗಳಲ್ಲಿ ಇದನ್ನು ಮತ್ತಷ್ಟು ಕಂಡುಹಿಡಿಯಲಾಯಿತು. ರೈಬೋಸೋಮ್-ಕೊರತೆಯಿರುವ ಜೀವಕೋಶಗಳಲ್ಲಿ ಇತರ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಸಂಯೋಜನೆಯು ಇದೇ ರೀತಿಯ ಫಲಿತಾಂಶಗಳನ್ನು ನೀಡಲು ವಿಫಲವಾಯಿತು, ಇದು ಈ ಕಾರ್ಯವಿಧಾನವು ಬ್ಯಾಕ್ಟೀರಿಯಾದಲ್ಲಿನ ಲ್ಯೂಸಿನ್ ಮತ್ತು ಫೆನೈಲಾಲನೈನ್ ಮತ್ತು ಸಸ್ತನಿಗಳಲ್ಲಿನ ಅರ್ಜಿನೈನ್ಗೆ ನಿರ್ದಿಷ್ಟವಾಗಿದೆ ಎಂದು ಸೂಚಿಸುತ್ತದೆ. ಅರ್ಜಿನೈಲೇಷನ್ನ ಅತ್ಯಂತ ಆಸಕ್ತಿದಾಯಕ ಅಂಶವೆಂದರೆ, ಅರ್ಜಿನೈಲೇಷನ್ಗೆ ಬಳಸುವ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳನ್ನು ಅಮೈನೋಸೈಲ್ ಟಿಆರ್ಎನ್ಎಗಳಿಂದ ಗುರಿ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗೆ ವರ್ಗಾಯಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ, ಬೇರೆ ಯಾವುದೇ ಅನುವಾದ ಘಟಕಗಳನ್ನು ಬಳಸದೆ. ಅನುವಾದದ ನಂತರ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳನ್ನು ಮಾರ್ಪಡಿಸುವ ಈ ವಿಧಾನವು ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳಿಗೆ ಯಾವುದೇ ಅಮೈನೊ ಆಮ್ಲದ ಸೇರ್ಪಡೆಯಲ್ಲಿ ಸಂಭವಿಸುವುದಿಲ್ಲ, ಉದಾಹರಣೆಗೆ ಗ್ಲೈಸೈಲೇಷನ್, ಗ್ಲುಟಮೈಲೇಷನ್ ಮತ್ತು ಟೈರೋಸಿನೇಶನ್ಗಳು ಅರ್ಜಿನೈಲೇಷನ್ ಅನ್ನು ನಿಜವಾಗಿಯೂ ಅನನ್ಯವಾಗಿಸುತ್ತವೆ. ಈ ಮಾರ್ಪಾಡು ಮತ್ತು ಅದರ ಕಾರ್ಯವಿಧಾನವನ್ನು ಕಂಡುಹಿಡಿದ ನಂತರ, ಈ ಮಾರ್ಪಾಡನ್ನು ಉತ್ತೇಜಿಸುವ ಕಿಣ್ವ ಅಥವಾ ಕಿಣ್ವಗಳನ್ನು ಗುರುತಿಸಲು ಹೆಚ್ಚಿನ ಸಂಶೋಧನೆ ನಡೆಸಲಾಯಿತು. ಸಸ್ಯಗಳು ಮತ್ತು ಗಿನಿಯಾ-ಹಂದಿ ಕೂದಲಿನ ಕಿರುಚೀಲಗಳೆರಡರಲ್ಲೂ ಈ ಮಾರ್ಪಾಡಿಗೆ ಕಾರಣವಾದ ಕಿಣ್ವವನ್ನು ಗುರುತಿಸಿದ ನಂತರ, ಇದನ್ನು ಯಿಸ್ಟ್ನಲ್ಲಿ ಅಬೀಜ ಸಂತಾನೋತ್ಪತ್ತಿ ಮಾಡಲಾಯಿತು ಮತ್ತು ಅದರ ಸಾಮರ್ಥ್ಯದಿಂದಾಗಿ ಎಟಿಇ1 ಎಂಬ ಹೆಸರನ್ನು ನೀಡಲಾಯಿತು. ನಂತರದ ಅಧ್ಯಯನಗಳು ಅನೇಕ ಪ್ರಭೇದಗಳಲ್ಲಿನ ಎ. ಟಿ. ಇ. 1 ಕಿಣ್ವಗಳನ್ನು ಸಂಕೇತಿಸುವ ವಿವಿಧ ವಂಶವಾಹಿಗಳನ್ನು ಸಹ ಗುರುತಿಸಿವೆ, ಇದು ಎಲ್ಲಾ ಯುಕಾರ್ಯೋಟ್ಗಳಲ್ಲಿ ಎ. ಟಿ. ಇ. 1 ಇದೆ ಎಂಬ ತೀರ್ಮಾನಕ್ಕೆ ಕಾರಣವಾಗುತ್ತದೆ. ಗುರಿ ತಾಣಗಳು ಎನ್-ಟರ್ಮಿನಸ್ ಎ. ಟಿ. ಇ. 1 (ಇನ್ ವಿಟ್ರೊ ಮತ್ತು ಇನ್ ವಿವೋ) ಮೂಲಕ ಅರ್ಜಿನೈಲೇಷನ್ನ ಆರಂಭಿಕ ಗುರಿಗಳನ್ನು ಗುರುತಿಸಿದ ನಂತರ, ಒಂದು ಮಾದರಿಯು ಹೊರಹೊಮ್ಮಿತು. ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಥವಾ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ನ ಎನ್-ಟರ್ಮಿನಲ್ ಬದಿಯಲ್ಲಿ ಒಡ್ಡಿಕೊಂಡ ಆಸಿಡಿಕ್ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳಾದ ಆಸ್ಪ್ಯಾರಜಿನ್ ಅಥವಾ ಗ್ಲುಟಮೈನ್ ಹೊಂದಿರುವ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಮತ್ತು ಪೆಪ್ಟೈಡ್ಗಳಿಗೆ ಎ. ಟಿ. ಇ. 1 ಹೆಚ್ಚಿನ ಆಕರ್ಷಣೆಯನ್ನು ಪ್ರದರ್ಶಿಸುತ್ತದೆ ಎಂದು ಈ ಮಾದರಿಯು ತೋರಿಸಿದೆ. ಹೆಚ್ಚಿನ ನಿಖರತೆಯ ಮಾಸ್ ಸ್ಪೆಕ್ಟ್ರೋಮೆಟ್ರಿಯ ಸಹಾಯದಿಂದ ಹೆಚ್ಚಿನ ಅಧ್ಯಯನಗಳು ವಿವಿಧ ಜೀವಕೋಶಗಳು ಮತ್ತು ಅಂಗಾಂಶಗಳಿಂದ ನೂರಾರು ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳನ್ನು ಆರ್ಜೀನೈಲೇಟ್ ಮಾಡಿರುವುದನ್ನು ಬಹಿರಂಗಪಡಿಸಿವೆ. ಈ ಹಲವಾರು ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ತಮ್ಮ ಎನ್-ಚೈನ್ ಟರ್ಮಿನಿಯಲ್ಲಿ ಅರ್ಜಿನೈಲೇಷನ್ ಅನ್ನು ಪ್ರದರ್ಶಿಸಿದವು, ಆದರೆ ಆಸ್ಪ್ಯಾರಜಿನ್ ಅಥವಾ ಗ್ಲುಟಮೈನ್ ಅನ್ನು ಹೊರತುಪಡಿಸಿ ಉಳಿದವುಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿವೆ. ಹೀಗಾಗಿ, ಅರ್ಜಿನೈಲೇಷನ್ ಅಧ್ಯಯನಗಳು ಇನ್ನೂ ಪರಿಚಯಾತ್ಮಕ ಹಂತಗಳಲ್ಲಿವೆ ಮತ್ತು ಅರ್ಜಿನೈಲೇಷನ್ನ ನಿರ್ದಿಷ್ಟತೆಯ ಬಗ್ಗೆ ಹೆಚ್ಚಿನ ಸಂಶೋಧನೆಗಳನ್ನು ನಡೆಸಬೇಕು. ಆದಾಗ್ಯೂ, ಆರ್ಜೀನೈಲೇಷನ್ ಎನ್-ಟರ್ಮಿನಸ್ನಲ್ಲಿ ಮಾತ್ರ ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ ಎಂಬ ಊಹೆಯು ಆರ್ಜೀನೈಲೇಟೆಡ್ ಆಗಬಹುದಾದ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ಪ್ರಮಾಣವನ್ನು ತೀವ್ರವಾಗಿ ಸೀಮಿತಗೊಳಿಸಿತು. ಇದಕ್ಕೆ ಕಾರಣವೆಂದರೆ, ಎನ್-ಟರ್ಮಿನಸ್ ಊಹೆಯಲ್ಲಿ ಮಾತ್ರ ಅರ್ಜಿನೈಲೇಷನ್ ಸಂಭವಿಸುವ ಆದ್ಯತೆಯು ನಿಜವಾಗಿದ್ದರೆ, ಎನ್-ಟರ್ಮಿನಸ್ನಲ್ಲಿ ಮೆಥಿಯೋನಿನ್ನಿಂದ ಪ್ರಾರಂಭವಾಗುವ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅನುಕ್ರಮಗಳಿಂದಾಗಿ ಅಖಂಡ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ಮೇಲೆ ಅರ್ಜಿನಿಲೇಷನ್ ಎಂದಿಗೂ ಸಂಭವಿಸುವುದಿಲ್ಲ ಮತ್ತು ಆದ್ಯತೆಯ ಶತಾವರಿಯ ಅಥವಾ ಗ್ಲುಟಮೈನ್ನಲ್ಲ. ಅದರ ಅನುಕ್ರಮದ ಮಧ್ಯದಲ್ಲಿ ಆರ್ಗಿನೈಲೇಟೆಡ್ ಶೇಷವನ್ನು ಹೊಂದಿರುವ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಪತ್ತೆಯಾದಾಗ ಈ ಊಹೆಯು ಶೀಘ್ರದಲ್ಲೇ ಸುಳ್ಳು ಎಂದು ಸಾಬೀತಾಯಿತು. ಎ. ಟಿ. ಇ. 1 ಕಿಣ್ವಗಳನ್ನು ಗುರಿಯಾಗಿಸುವ ಏಕೈಕ ತಾಣವೆಂದರೆ ಎನ್-ಟರ್ಮಿನಸ್ ಅರ್ಜಿನೈಲೇಷನ್ ಎಂದು ಮೂಲತಃ ಭಾವಿಸಲಾಗಿದ್ದರೂ, ಪ್ರೋಟೀನ್ನ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯ ಮಧ್ಯದಲ್ಲಿ ಅರ್ಜಿನಿಲೇಷನ್ ಸಂಭವಿಸಬಹುದು ಎಂದು ಇತ್ತೀಚೆಗೆ ಕಂಡುಹಿಡಿಯಲಾಗಿದೆ. ಈ ಅಭೂತಪೂರ್ವ ಮಾರ್ಪಾಡಿನ ಮೊದಲ ಆವಿಷ್ಕಾರವು ಕೇಂದ್ರ ನರಮಂಡಲದಲ್ಲಿ ಕಂಡುಬರುವ ಜೈವಿಕ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ನ್ಯೂರೋಟೆನ್ಸಿನ್ ಅನ್ನು ಜೀವಕೋಶಗಳಿಂದ ಪ್ರತ್ಯೇಕಿಸಿದಾಗ ಸಂಭವಿಸಿತು ಮತ್ತು ಮಧ್ಯ-ಸರಪಳಿ ಗ್ಲುಟಮೈನ್ ಶೇಷಕ್ಕೆ ಅರ್ಜಿನೈನ್ ಅನ್ನು ಜೋಡಿಸಲಾಗಿದೆ ಎಂದು ಕಂಡುಹಿಡಿಯಲಾಯಿತು. ಈ ಆವಿಷ್ಕಾರವು ಅರ್ಜಿನೈಲೇಷನ್ ಹೇಗೆ ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ ಎಂಬುದರ ದೃಷ್ಟಿಕೋನವನ್ನು ಬದಲಾಯಿಸಿತು, ಏಕೆಂದರೆ ಇದರರ್ಥ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳನ್ನು ಸರಿಯಾಗಿ ಮಾರ್ಪಡಿಸಲು ಮತ್ತು ಅರ್ಜಿನಿಲೇಟ್ ಮಾಡಲು ಮಾರ್ಗಗಳಿರಬಹುದು. ಮಿಡ್-ಚೈನ್ ಅರ್ಜಿನೈಲೇಷನ್ ಹರಡುವಿಕೆಯನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸುವ ಪ್ರಯತ್ನದಲ್ಲಿ, ವಿವಿಧ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ಗಳ ಮಾಸ್ ಸ್ಪೆಕ್ಟ್ರೋಮೆಟ್ರಿ ಪರದೆಯನ್ನು ಪ್ರದರ್ಶಿಸಲಾಯಿತು. ಈ ಪ್ರಯೋಗದ ಫಲಿತಾಂಶಗಳು ಅವುಗಳ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯ ಮಧ್ಯದಲ್ಲಿ ಇರುವ ಮಾರ್ಪಡಿಸಿದ ಆಸ್ಪ್ಯಾರಜಿನ್ ಮತ್ತು ಗ್ಲುಟಮೈನ್ ಅವಶೇಷಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿರುವ ವಿವಿಧ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ಸಮೃದ್ಧಿಯನ್ನು ಬಹಿರಂಗಪಡಿಸಿದವು ಮತ್ತು ಹೆಚ್ಚಿನ ಅಧ್ಯಯನಗಳು ಈ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯೆಯನ್ನು ಎಟಿಇ1 ಸಹ ಮಧ್ಯಸ್ಥಿಕೆ ವಹಿಸಬಹುದೆಂದು ನಿರ್ಧರಿಸಿದವು. ವಾಸ್ತವವಾಗಿ, ಈ ಆವಿಷ್ಕಾರವು ಆರ್ಜೀನೈಲೇಷನ್ ಜೈವಿಕ ವ್ಯಾಪ್ತಿಯನ್ನು ಬದಲಾಯಿಸಿತು, ಇದು ಪ್ರೋಟೀನ್ ತುಣುಕುಗಳು ಅಥವಾ ಪೂರ್ವ-ಸಂಸ್ಕರಿಸಿದ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ಎನ್-ಟರ್ಮಿನಸ್ನಲ್ಲಿ ಮಾತ್ರವಲ್ಲ, ಸಂಪೂರ್ಣವಾಗಿ ಹಾಗೇ ಇರುವ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ಮೇಲೂ ಸಹ ಅರ್ಜೀನೈಲೇಷನ್ ಸಂಭವಿಸಬಹುದು ಎಂದು ಸೂಚಿಸುತ್ತದೆ. ಪರಿಣಾಮಗಳು 1986ರಲ್ಲಿ, ಎನ್-ಎಂಡ್ ನಿಯಮವನ್ನು ಸ್ಪಷ್ಟಪಡಿಸಲಾಯಿತು, ಮತ್ತು ಪ್ರೋಟೀನ್ನ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲ ಅನುಕ್ರಮದ ಎನ್-ಟರ್ಮಿನಸ್ನಲ್ಲಿರುವ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಗುರುತಿಸುವಿಕೆಯು ಪ್ರೋಟೀನ್ನ ಅರ್ಧ-ಜೀವಿತಾವಧಿಯನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸುತ್ತದೆ ಎಂದು ಅದು ಹೇಳುತ್ತದೆ. ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ಅರ್ಧ-ಜೀವಿತಾವಧಿಯ ಮೇಲೆ ಅರ್ಜಿನೈಲೇಷನ್ನ ಪರಿಣಾಮಗಳನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸುವ ಪ್ರಯತ್ನದಲ್ಲಿ, ಮಾರ್ಪಡಿಸಿದ ಯೀಸ್ಟ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳನ್ನು ಬಳಸಿಕೊಂಡು ಹಲವಾರು ಅಧ್ಯಯನಗಳನ್ನು ನಡೆಸಲಾಯಿತು. ಆರ್ಗಿನೈಲೇಟೆಡ್ ಮಾಡಲಾದ ಎನ್-ಟರ್ಮಿನಿಯನ್ನು ಸೇರಿಸಲು ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳನ್ನು ವಿನ್ಯಾಸಗೊಳಿಸಿದಾಗ, ಮಾರ್ಪಡಿಸಿದ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಚಯಾಪಚಯವಾಗಿ ಅಸ್ಥಿರವಾಗಿವೆ ಎಂದು ಈ ಅಧ್ಯಯನಗಳು ಬಹಿರಂಗಪಡಿಸಿದವು. ಇದಲ್ಲದೆ, ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅನ್ನು ಆರ್ಗನೈಲೇಟ್ ಮಾಡಿದಾಗ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸರ್ವವ್ಯಾಪಿ ಮತ್ತು ಅವನತಿ ಸಂಭವಿಸುವ ಸಾಧ್ಯತೆಯಿದೆ ಎಂದು ಸಹ ಕಂಡುಹಿಡಿಯಲಾಗಿದೆ. ಈ ಪ್ರಯೋಗಗಳಿಂದ ಸಂಗ್ರಹಿಸಲಾದ ಪುರಾವೆಗಳು ವಿವೊದಲ್ಲಿನ ಅರ್ಜಿನೈಲೇಷನ್ ಆಸ್ಪ್ಯಾರಜಿನ್ ಮತ್ತು ಗ್ಲುಟಾಮಿನ್ ಅವಶೇಷಗಳೊಂದಿಗೆ ಅವುಗಳ ಎನ್-ಟರ್ಮಿನಿಯಲ್ಲಿ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ಅವನತಿಗೆ ಕಾರಣವಾಗುತ್ತದೆ ಎಂದು ಸ್ಪಷ್ಟಪಡಿಸುತ್ತದೆ. ಆದಾಗ್ಯೂ, ಹಲವಾರು ಇತ್ತೀಚಿನ ಅಧ್ಯಯನಗಳು ಸಹ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅವನತಿಯು ಅರ್ಜಿನೈಲೇಷನ್ ನ ಪ್ರಚಲಿತ ಕಾರ್ಯವಲ್ಲ ಎಂದು ತೋರಿಸಿವೆ, ಆದರೆ ಕೆಲವು ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಸರಿಯಾಗಿ ಕಾರ್ಯನಿರ್ವಹಿಸಲು ಈ ಮಾರ್ಪಾಡು ಸಹ ಮುಖ್ಯವಾಗಬಹುದು. ಉದಾಹರಣೆಗೆ, ಬೀಟಾ ಅಮಿಲಾಯ್ಡ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ಮೇಲೆ ಅರ್ಜಿನೈಲೇಷನ್ ಸಂಭವಿಸಿದಾಗ, ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳನ್ನು ಅವುಗಳ ಸರಿಯಾದ ಆಲ್ಫಾ ಹೆಲಿಕಲ್ ಆಕಾರಕ್ಕೆ ನಿರ್ದೇಶಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ತಪ್ಪಾಗಿ ಮಡಚಿಕೊಳ್ಳುವುದನ್ನು ಮತ್ತು ಒಟ್ಟುಗೂಡಿಸುವುದನ್ನು ತಡೆಯುತ್ತದೆ. ಅರ್ಜಿನೈಲೇಶನ್ನಿಂದ ಪ್ರಯೋಜನ ಪಡೆಯುವ ಮತ್ತೊಂದು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಕ್ಯಾಲ್ರೆಟಿಕುಲಿನ್ ಆಗಿದೆ, ಏಕೆಂದರೆ ಮಾರ್ಪಡಿಸಿದಾಗ, ಎಂಡೋಪ್ಲಾಸ್ಮಿಕ್ ರೆಟಿಕ್ಯುಲಮ್ ಒತ್ತಡದ ಸಮಯದಲ್ಲಿ ಅದರ ಪಾತ್ರವನ್ನು ಜೀವಕೋಶಗಳಿಂದ ಸಂಪೂರ್ಣವಾಗಿ ತೆಗೆದುಹಾಕುವ ಬದಲು ಸುಗಮಗೊಳಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಅರ್ಜಿನೈಲೇಷನ್ನ ಅವನತಿ ಮತ್ತು ಸುಗಮಗೊಳಿಸುವ ಪರಿಣಾಮಗಳೆರಡನ್ನೂ ಗುರುತಿಸಲಾಗಿರುವುದರಿಂದ ಮತ್ತು ಅಧ್ಯಯನ ಮಾಡಿರುವುದರಿಂದ, ಜೀವಕೋಶಗಳೊಳಗಿನ ಪ್ರೋಟೀನ್ ನಿಯಂತ್ರಣದಲ್ಲಿ ಅರ್ಜಿನಿಲೇಷನ್ ಪ್ರಮುಖ ಪಾತ್ರವನ್ನು ಹೊಂದಿದೆ ಎಂಬುದು ಸ್ಪಷ್ಟವಾಗಿದೆ. ಇದು ಅನುವಾದದ ನಂತರದ ಮಾರ್ಪಾಡನ್ನು ಕಡಿಮೆ ಅರ್ಥಮಾಡಿಕೊಂಡಿರುವುದರಿಂದ, ಅರ್ಜಿನಿಲೇಷನ್ ಮತ್ತು ವಿವೋದಲ್ಲಿ ಅದರ ನಿಯಂತ್ರಣವು ಇನ್ನೂ ಹೆಚ್ಚಾಗಿ ನಿಗೂಢವಾಗಿಯೇ ಉಳಿದಿದೆ. ಎ. ಟಿ. ಇ. 1ನ ಅಭಿವ್ಯಕ್ತಿಯು ವಿವಿಧ ಅಂಗಾಂಶಗಳಲ್ಲಿ ಗಮನಾರ್ಹವಾಗಿ ಬದಲಾಗಬಹುದು, ಆದರೆ ಈ ಅಂಗಾಂಶಗಳೊಳಗಿನ ಅದರ ಮಟ್ಟಗಳು ಬೆಳವಣಿಗೆಯ ಮಧ್ಯದಲ್ಲಿ ಉತ್ತುಂಗಕ್ಕೇರುತ್ತವೆ ಆದರೆ ಜೀವಿಗಳ ವಯಸ್ಸಿನಂತೆ ಕ್ಷೀಣಿಸಲು ಪ್ರಾರಂಭಿಸುತ್ತವೆ. ವಿವಿಧ ಶಾರೀರಿಕ ಸಂಯುಕ್ತಗಳು ಮತ್ತು ಔಷಧಿಗಳು ವಿವೊದಲ್ಲಿ ಅರ್ಜಿನೈನ್ ಸಂಯೋಜನೆಯ ಮೇಲೆ ಪರಿಣಾಮ ಬೀರುತ್ತವೆ ಎಂದು ಸಹ ಗಮನಿಸಲಾಗಿದೆ, ಆದರೆ ಇದು ನಿರ್ದಿಷ್ಟವಲ್ಲದ ರೀತಿಯಲ್ಲಿ ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ ಎಂದು ಊಹಿಸಲಾಗಿದೆ. ಅಂತೆಯೇ, ಎ. ಟಿ. ಇ. 1 ಚಟುವಟಿಕೆಯನ್ನು ನಿಯಂತ್ರಿಸುವ ಇನ್ಹಿಬಿಟರ್ಗಳು ಮತ್ತು ಆಕ್ಟಿವೇಟರ್ಗಳು ಮತ್ತು ಆದ್ದರಿಂದ ಅರ್ಜಿನೈಲೇಷನ್, ವಿವೊದಲ್ಲಿ ಅಸ್ತಿತ್ವದಲ್ಲಿರಬಹುದು ಎಂದು ಸಿದ್ಧಾಂತ ಮಾಡಲಾಗಿದೆ. ಯೀಸ್ಟ್ನಲ್ಲಿ ಕಂಡುಬರುವಂತೆ, ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳನ್ನು ಚಯಾಪಚಯವಾಗಿ ಅಸ್ಥಿರಗೊಳಿಸುವ ಅರ್ಜಿನೈಲೇಷನ್ ಸಾಮರ್ಥ್ಯವು, ಈ ರೀತಿಯಲ್ಲಿ ಮಾರ್ಪಡಿಸಲಾದ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳನ್ನು ತೆಗೆದುಹಾಕುವ ಆಕರ್ಷಕ ಗುರಿಯನ್ನಾಗಿ ಮಾಡುತ್ತದೆ. ಯುಬಿಕ್ವಿಟಿನ್ ಅವಲಂಬಿತ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅವನತಿಯು ಉತ್ತಮ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳುಳ್ಳ ಅರ್ಜಿನೈಲೇಷನ್ ನಿಯಂತ್ರಕಗಳಲ್ಲಿ ಒಂದಾಗಿದೆ, ಇದು ಹಾನಿಕಾರಕ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳನ್ನು ತ್ವರಿತವಾಗಿ ಕೆಳಮಟ್ಟಕ್ಕಿಳಿಸುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ತೆಗೆದುಹಾಕುತ್ತದೆ. ಅರ್ಜಿನೈಲೇಷನ್ನ ಈ ಪ್ರಮುಖ ನಿಯಂತ್ರಕವು ಈ ಅನುವಾದದ ನಂತರದ ಮಾರ್ಪಾಡಿನ ನಿರ್ದಿಷ್ಟತೆಯನ್ನು ಸುಗಮಗೊಳಿಸುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ವಿವೊದಲ್ಲಿ ಅರ್ಜಿನೈಲೇಟೆಡ್ ಆಗಿರದ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳನ್ನು ಪರಿಣಾಮಕಾರಿಯಾಗಿ ತೆಗೆದುಹಾಕುತ್ತದೆ. ಕೊನೆಯದಾಗಿ, ವಿವೊದಲ್ಲಿ ಅರ್ಜಿನೈಲೇಷನ್ ಅನ್ನು ನಿಯಂತ್ರಿಸುವ ಸಾಬೀತಾಗದ ಆದರೆ ಹೆಚ್ಚು ಆಕರ್ಷಕವಾದ ಕಾರ್ಯವಿಧಾನವು ಡಿ-ಅರ್ಜಿನೈಲೇಷನ್ ಕಿಣ್ವಗಳ ಬಳಕೆಯನ್ನು ಸೂಚಿಸುತ್ತದೆ, ಇದು ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳಿಗೆ ಅನುವಾದದ ನಂತರ ಸೇರಿಸಲಾದ ಅರ್ಜಿನಿನ್ ಅನ್ನು ತೆಗೆದುಹಾಕಲು ಸಾಧ್ಯವಾಗುತ್ತದೆ. ಅಮಿನೊಪೆಪ್ಟಿಡೇಸ್ ಬಿ ಮತ್ತು ಕಾರ್ಬಾಕ್ಸಿಪೆಪ್ಟಿಡೇಸ್ ಬಿ ನಂತಹ ಕಿಣ್ವಗಳು ಕ್ರಮವಾಗಿ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಎನ್-ಟರ್ಮಿನಸ್ ಮತ್ತು ಸೈಡ್ ಚೈನ್ ಕಾರ್ಬಾಕ್ಸಿಲ್ ಗುಂಪುಗಳಿಂದ ಅರ್ಜಿನೈನ್ ಅನ್ನು ತೆಗೆದುಹಾಕಲು ಸಮರ್ಥವಾಗಿವೆ, ಆದರೆ ನಿರ್ದಿಷ್ಟವಾಗಿ ಅರ್ಜಿನೈಲೇಟೆಡ್ ಸೈಟ್ಗಳನ್ನು ಗುರಿಯಾಗಿಸುವುದಿಲ್ಲ. ಪ್ರಸ್ತಾವಿತ ಡಿ-ಅರ್ಜಿನೈಲೇಷನ್ ಕಿಣ್ವಗಳು ಈ ಹಿಂದೆ ಉಲ್ಲೇಖಿಸಲಾದ ಕಿಣ್ವಗಳಾದ ಅಮಿನೊಪೆಪ್ಟಿಡೇಸ್ ಬಿ ಮತ್ತು ಕಾರ್ಬಾಕ್ಸಿಪೆಪ್ಟಿಡೇಸ್ ಬಿ ಯಂತೆಯೇ ಕಾರ್ಯನಿರ್ವಹಿಸುತ್ತವೆ ಎಂದು ಸಿದ್ಧಾಂತೀಕರಿಸಲಾಗಿದೆ, ಆದರೆ ಅವು ನಿರ್ದಿಷ್ಟವಾಗಿ ಅರ್ಜಿನಿಲೇಟೆಡ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ ತಲಾಧಾರಗಳನ್ನು ಗುರಿಯಾಗಿಸುತ್ತವೆ ಎಂಬ ಅಂಶದಲ್ಲಿ ಭಿನ್ನವಾಗಿರುತ್ತವೆ. ಈ ಕಿಣ್ವಗಳನ್ನು ಇನ್ನೂ ಕಂಡುಹಿಡಿಯಲಾಗಿಲ್ಲವಾದರೂ, ಈ ಕಿಣ್ವಗಳ ಹುಡುಕಾಟ ಮತ್ತು ಆವಿಷ್ಕಾರವು ಹೆಚ್ಚಿನ ಅಧ್ಯಯನಗಳಿಗೆ ಒಂದು ಉತ್ತೇಜಕ ಮಾರ್ಗವಾಗಿದೆ. ಯೀಸ್ಟ್ನಲ್ಲಿನ ಎ. ಟಿ. ಇ. 1 ನಾಕ್ಔಟ್ ಕಾರಣದಿಂದಾಗಿ ಆರಂಭದಲ್ಲಿ ಅನಿವಾರ್ಯವಲ್ಲದ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆ ಎಂದು ಬರೆಯಲ್ಪಟ್ಟ ಮಾರ್ಗಗಳಿಂದ ನಿಯಂತ್ರಿಸಲ್ಪಡುವ ಮಾರ್ಗಗಳು, ನಂತರದ ಅಧ್ಯಯನಗಳು ಹಲವಾರು ಜೈವಿಕ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಗಳಲ್ಲಿ ಅರ್ಜಿನೈಲೇಷನ್ ಮಹತ್ವದ ಪಾತ್ರವನ್ನು ವಹಿಸುತ್ತದೆ ಎಂದು ತೋರಿಸಿವೆ. ಇಲಿಗಳು ಮತ್ತು ಡ್ರೊಸೊಫಿಲಾದಲ್ಲಿ ಎ. ಟಿ. ಇ. 1 ನ ನಾಕ್ಔಟ್ ಎರಡೂ ಪ್ರಭೇದಗಳಿಗೆ ಭ್ರೂಣದ ಮಾರಣಾಂತಿಕತೆಗೆ ಕಾರಣವಾಯಿತು. ಜೀವಿಗಳ ಬೆಳವಣಿಗೆಯಲ್ಲಿ ಎ. ಟಿ. ಇ. 1 ನಾಕ್ಔಟ್ನ ಪರಿಣಾಮಗಳನ್ನು ಗಮನಿಸಲು ಮೌಸ್ ಮಾದರಿಯನ್ನು ಬಳಸುವ ಹೆಚ್ಚಿನ ಅಧ್ಯಯನಗಳು ಜೀನ್ ನಷ್ಟವು ಅಸಹಜ ಹೃದಯ ಮತ್ತು ಕ್ರ್ಯಾನಿಯೊಫೇಸಿಯಲ್ ಮಾರ್ಫೋಜೆನೆಸಿಸ್, ದುರ್ಬಲವಾದ ಆಂಜಿಯೋಜೆನೆಸಿಸ್ ಮತ್ತು ಅರೆವಿದಳನಕ್ಕೆ ಒಳಗಾಗುವ ಜೀವಕೋಶಗಳ ಸಾಮರ್ಥ್ಯಕ್ಕೆ ಕಾರಣವಾಯಿತು ಎಂದು ಬಹಿರಂಗಪಡಿಸಿದೆ. ಜನನದ ನಂತರ, ಎ. ಟಿ. ಇ. 1 ನಾಕ್ಔಟ್ ತೂಕ ನಷ್ಟ, ಬಂಜೆತನ ಮತ್ತು ಮಾನಸಿಕ ಕುಂಠಿತತೆಗೆ ಕಾರಣವಾಯಿತು. ಹೆಚ್ಚುವರಿಯಾಗಿ, ಮಾದರಿ ಸಸ್ಯ ಜೀವಿಯಾದ ಅರಬಿಡೋಪ್ಸಿಸ್ ಥಾಲಿಯಾನಾದಲ್ಲಿ ಎ. ಟಿ. ಇ. 1 ಅಳಿಸುವಿಕೆಯ ಪರಿಣಾಮಗಳನ್ನು ಗಮನಿಸಿ, ದೋಷಯುಕ್ತ ಚಿಗುರು ಮತ್ತು ಎಲೆಗಳ ಬೆಳವಣಿಗೆ, ಅಸಹಜ ಬೀಜ ಮೊಳಕೆಯೊಡೆಯುವಿಕೆ ಮತ್ತು ಎಲೆಗಳ ವಯಸ್ಸಾದ ವಿಳಂಬವನ್ನು ಬಹಿರಂಗಪಡಿಸಿತು. ಆದ್ದರಿಂದ ಎ. ಟಿ. ಇ. 1 ಕಿಣ್ವದ ನಾಕ್ಔಟ್ನಿಂದ ಉಂಟಾಗುವ ಅಪಸಾಮಾನ್ಯ ಕ್ರಿಯೆಗಳು ಯುಕಾರ್ಯೋಟ್ಗಳೊಳಗಿನ ಅನೇಕ ಶಾರೀರಿಕ ಮಾರ್ಗಗಳಿಗೆ ಅರ್ಜಿನೈಲೇಷನ್ ಅಗತ್ಯವೆಂದು ಸೂಚಿಸುತ್ತದೆ. ಅನುವಾದದ ನಂತರದ ಮಾರ್ಪಾಡುಗಳನ್ನು ಸಹ ನೋಡಿ-ಯುಬಿಕ್ವಿಟಿನ್ ಉಲ್ಲೇಖಗಳು ಜೀವರಸಾಯನಶಾಸ್ತ್ರ