Protein domain
ಆಣ್ವಿಕ ಜೀವಶಾಸ್ತ್ರದಲ್ಲಿ, ಪ್ರೋಟೀನ್ ಡೊಮೇನ್ ಎಂಬುದು ಪ್ರೋಟೀನ್ನ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯ ಒಂದು ಪ್ರದೇಶವಾಗಿದ್ದು ಅದು ಸ್ವಯಂ-ಸ್ಥಿರವಾಗಿರುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಉಳಿದವುಗಳಿಂದ ಸ್ವತಂತ್ರವಾಗಿ ಮಡಚಿಕೊಳ್ಳುತ್ತದೆ. ಪ್ರತಿಯೊಂದು ಡೊಮೇನ್ ಕಾಂಪ್ಯಾಕ್ಟ್ ಮಡಿಸಿದ ಮೂರು ಆಯಾಮದ ರಚನೆಯನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತದೆ. ಅನೇಕ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಹಲವಾರು ಡೊಮೇನ್ಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತವೆ, ಮತ್ತು ಒಂದು ಡೊಮೇನ್ ವಿವಿಧ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳಲ್ಲಿ ಕಾಣಿಸಿಕೊಳ್ಳಬಹುದು. ಆಣ್ವಿಕ ವಿಕಸನವು ಡೊಮೇನ್ಗಳನ್ನು ಬಿಲ್ಡಿಂಗ್ ಬ್ಲಾಕ್ಗಳಾಗಿ ಬಳಸುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ವಿಭಿನ್ನ ಕಾರ್ಯಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುವ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳನ್ನು ರಚಿಸಲು ಇವುಗಳನ್ನು ವಿವಿಧ ವ್ಯವಸ್ಥೆಗಳಲ್ಲಿ ಮರುಸಂಯೋಜಿಸಬಹುದು. ಸಾಮಾನ್ಯವಾಗಿ, ಡೊಮೇನ್ಗಳು ಸುಮಾರು 50 ಅಮೈನೊ ಆಮ್ಲಗಳಿಂದ 250 ಅಮೈನೊ ಆಮ್ಲಗಳವರೆಗೆ ಉದ್ದದಲ್ಲಿ ಬದಲಾಗುತ್ತವೆ. ಸತುವಿನ ಬೆರಳುಗಳಂತಹ ಚಿಕ್ಕ ಪ್ರದೇಶಗಳನ್ನು ಲೋಹದ ಅಯಾನುಗಳು ಅಥವಾ ಡೈಸಲ್ಫೈಡ್ ಸೇತುವೆಗಳಿಂದ ಸ್ಥಿರಗೊಳಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಡೊಮೇನ್ಗಳು ಸಾಮಾನ್ಯವಾಗಿ ಕ್ಯಾಲ್ಮೋಡುಲಿನ್ನ ಕ್ಯಾಲ್ಸಿಯಂ-ಬೈಂಡಿಂಗ್ ಇಎಫ್ ಹ್ಯಾಂಡ್ ಡೊಮೇನ್ನಂತಹ ಕ್ರಿಯಾತ್ಮಕ ಘಟಕಗಳನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತವೆ. ಅವು ಸ್ವತಂತ್ರವಾಗಿ ಸ್ಥಿರವಾಗಿರುವುದರಿಂದ, ಚಿಮೆರಿಕ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳನ್ನು ತಯಾರಿಸಲು ಒಂದು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಮತ್ತು ಇನ್ನೊಂದರ ನಡುವೆ ಜೆನೆಟಿಕ್ ಎಂಜಿನಿಯರಿಂಗ್ ಮೂಲಕ ಡೊಮೇನ್ಗಳನ್ನು "ಬದಲಾಯಿಸಬಹುದು". ಹಿನ್ನೆಲೆ ಡೊಮೇನ್ನ ಪರಿಕಲ್ಪನೆಯನ್ನು ಮೊದಲ ಬಾರಿಗೆ 1973 ರಲ್ಲಿ ವೆಟ್ಲೌಫರ್ ಅವರು ಕೋಳಿ ಲೈಸೋಜೈಮ್ ಮತ್ತು ಪಾಪೈನ್ನ ಎಕ್ಸ್-ರೇ ಸ್ಫಟಿಕಶಾಸ್ತ್ರದ ಅಧ್ಯಯನಗಳ ನಂತರ ಮತ್ತು ಇಮ್ಯುನೊಗ್ಲಾಬ್ಯುಲಿನ್ಗಳ ಸೀಮಿತ ಪ್ರೋಟಿಯೋಲಿಸಿಸ್ ಅಧ್ಯಯನಗಳ ಮೂಲಕ ಪ್ರಸ್ತಾಪಿಸಿದರು. ವೆಟ್ಲೌಫರ್ ಡೊಮೇನ್ಗಳನ್ನು ಸ್ವಾಯತ್ತವಾಗಿ ಮಡಚಬಹುದಾದ ಪ್ರೋಟೀನ್ ರಚನೆಯ ಸ್ಥಿರ ಘಟಕಗಳೆಂದು ವ್ಯಾಖ್ಯಾನಿಸಿದ್ದಾರೆ. ಹಿಂದೆ ಡೊಮೇನ್ಗಳನ್ನು ಈ ಕೆಳಗಿನ ಘಟಕಗಳೆಂದು ವಿವರಿಸಲಾಗಿದೆಃ ಕಾಂಪ್ಯಾಕ್ಟ್ ಸ್ಟ್ರಕ್ಚರ್ ಫಂಕ್ಷನ್ ಮತ್ತು ಎವಲ್ಯೂಷನ್ ಫೋಲ್ಡಿಂಗ್. ಪ್ರತಿಯೊಂದು ವ್ಯಾಖ್ಯಾನವು ಮಾನ್ಯವಾಗಿದೆ ಮತ್ತು ಆಗಾಗ್ಗೆ ಅತಿಕ್ರಮಿಸುತ್ತದೆ, ಅಂದರೆ. ವೈವಿಧ್ಯಮಯ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ನಡುವೆ ಕಂಡುಬರುವ ಸಾಂದ್ರವಾದ ರಚನಾತ್ಮಕ ಕ್ಷೇತ್ರವು ಅದರ ರಚನಾತ್ಮಕ ಪರಿಸರದಲ್ಲಿ ಸ್ವತಂತ್ರವಾಗಿ ಮಡಚಿಕೊಳ್ಳುವ ಸಾಧ್ಯತೆಯಿದೆ. ಪ್ರಕೃತಿ ಅನೇಕವೇಳೆ ಹಲವಾರು ಕ್ಷೇತ್ರಗಳನ್ನು ಒಟ್ಟುಗೂಡಿಸಿ ಹೆಚ್ಚಿನ ಸಂಖ್ಯೆಯ ಸಾಧ್ಯತೆಗಳೊಂದಿಗೆ ಮಲ್ಟಿಡೋಮೈನ್ ಮತ್ತು ಮಲ್ಟಿಫಂಕ್ಷನಲ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತದೆ. ಮಲ್ಟಿಡೋಮೈನ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ನಲ್ಲಿ, ಪ್ರತಿ ಡೊಮೇನ್ ಸ್ವತಂತ್ರವಾಗಿ ಅಥವಾ ಅದರ ನೆರೆಹೊರೆಯವರೊಂದಿಗೆ ಸಂಘಟಿತ ರೀತಿಯಲ್ಲಿ ತನ್ನದೇ ಆದ ಕಾರ್ಯವನ್ನು ಪೂರೈಸಬಹುದು. ಡೊಮೇನ್ಗಳು ವೈರಸ್ ಕಣಗಳು ಅಥವಾ ಸ್ನಾಯು ನಾರುಗಳಂತಹ ದೊಡ್ಡ ಜೋಡಣೆಗಳನ್ನು ನಿರ್ಮಿಸಲು ಮಾಡ್ಯೂಲ್ಗಳಾಗಿ ಕಾರ್ಯನಿರ್ವಹಿಸಬಹುದು ಅಥವಾ ಕಿಣ್ವಗಳು ಅಥವಾ ನಿಯಂತ್ರಕ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳಲ್ಲಿ ಕಂಡುಬರುವಂತೆ ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ವೇಗವರ್ಧಕ ಅಥವಾ ಬಂಧಿಸುವ ತಾಣಗಳನ್ನು ಒದಗಿಸಬಹುದು. ಉದಾಹರಣೆಃ ಪೈರುವೇಟ್ ಕೈನೇಸ್ ಸೂಕ್ತವಾದ ಉದಾಹರಣೆಯೆಂದರೆ ಪೈರುವೇಟ್ ಕೈನೇಸ್ (ಮೊದಲ ಅಂಕಿ-ಅಂಶಗಳನ್ನು ನೋಡಿ), ಇದು ಫ್ರಕ್ಟೋಸ್-1,6-ಬೈಫಾಸ್ಫೇಟ್ನಿಂದ ಪೈರುವೇಟ್ಗೆ ಹರಿಯುವ ಹರಿವನ್ನು ನಿಯಂತ್ರಿಸುವಲ್ಲಿ ಪ್ರಮುಖ ಪಾತ್ರ ವಹಿಸುವ ಗ್ಲೈಕೋಲಿಟಿಕ್ ಕಿಣ್ವವಾಗಿದೆ. ಇದು ಆಲ್-ಬೀಟಾ ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯೋಟೈಡ್-ಬೈಂಡಿಂಗ್ ಡೊಮೇನ್ (ನೀಲಿ ಬಣ್ಣದಲ್ಲಿ), α/β-ಸಬ್ಸ್ಟ್ರೇಟ್ ಬೈಂಡಿಂಗ್ ಡೊಮೇನ್ (ಬೂದು ಬಣ್ಣದಲ್ಲಿ) ಮತ್ತು α/β-ನಿಯಂತ್ರಕ ಡೊಮೇನ್ (ಆಲಿವ್ ಹಸಿರು ಬಣ್ಣದಲ್ಲಿ) ಅನ್ನು ಹೊಂದಿದೆ, ಇದನ್ನು ಹಲವಾರು ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಲಿಂಕರ್ಗಳು ಸಂಪರ್ಕಿಸುತ್ತವೆ. ಈ ಪ್ರೋಟೀನ್ನಲ್ಲಿನ ಪ್ರತಿಯೊಂದು ಡೊಮೇನ್ ವಿಭಿನ್ನ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಕುಟುಂಬಗಳಲ್ಲಿ ಕಂಡುಬರುತ್ತದೆ. ಕೇಂದ್ರ α/β-ಬ್ಯಾರೆಲ್ ಸಬ್ಸ್ಟ್ರೇಟ್ ಬೈಂಡಿಂಗ್ ಡೊಮೇನ್ ಅತ್ಯಂತ ಸಾಮಾನ್ಯ ಕಿಣ್ವ ಮಡಿಕೆಗಳಲ್ಲಿ ಒಂದಾಗಿದೆ. ಇದು ಸಂಪೂರ್ಣವಾಗಿ ಸಂಬಂಧವಿಲ್ಲದ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯೆಗಳನ್ನು ವೇಗವರ್ಧಿಸುವ ಅನೇಕ ವಿಭಿನ್ನ ಕಿಣ್ವ ಕುಟುಂಬಗಳಲ್ಲಿ ಕಂಡುಬರುತ್ತದೆ. α/β-ಬ್ಯಾರೆಲ್ ಅನ್ನು ಸಾಮಾನ್ಯವಾಗಿ ಟಿಐಎಂ ಬ್ಯಾರೆಲ್ ಎಂದು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ, ಇದನ್ನು ಟ್ರೈಯೋಸ್ ಫಾಸ್ಫೇಟ್ ಐಸೊಮೆರೇಸ್ ಹೆಸರಿಡಲಾಗಿದೆ, ಇದು ಪರಿಹರಿಸಿದ ಮೊದಲ ರಚನೆಯಾಗಿದೆ. ಇದನ್ನು ಪ್ರಸ್ತುತ ಸಿಎಟಿಎಚ್ ಡೊಮೇನ್ ಡೇಟಾಬೇಸ್ನಲ್ಲಿ 26 ಏಕರೂಪದ ಕುಟುಂಬಗಳಾಗಿ ವರ್ಗೀಕರಿಸಲಾಗಿದೆ. ಟಿಐಎಂ ಬ್ಯಾರೆಲ್ ಅನ್ನು ಮೊದಲ ಮತ್ತು ಕೊನೆಯ ಸ್ಟ್ರಾಂಡ್ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧದಿಂದ ಮುಚ್ಚಿದ β-α-β ಮೋಟಿಫ್ಗಳ ಅನುಕ್ರಮದಿಂದ ರಚಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ, ಇದು ಎಂಟು ಸ್ಟ್ರಾಂಡೆಡ್ ಬ್ಯಾರೆಲ್ ಅನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತದೆ. ಈ ಕ್ಷೇತ್ರದ ವಿಕಾಸಾತ್ಮಕ ಮೂಲದ ಬಗ್ಗೆ ಚರ್ಚೆಗಳಿವೆ. ಒಂದು ಅಧ್ಯಯನವು ಒಂದೇ ಪೂರ್ವಜರ ಕಿಣ್ವವು ಹಲವಾರು ಕುಟುಂಬಗಳಾಗಿ ವಿಭಜನೆಗೊಂಡಿರಬಹುದು ಎಂದು ಸೂಚಿಸಿದೆ, ಆದರೆ ಮತ್ತೊಂದು ಅಧ್ಯಯನವು ಸ್ಥಿರವಾದ ಟಿಐಎಂ-ಬ್ಯಾರೆಲ್ ರಚನೆಯು ಒಮ್ಮುಖ ವಿಕಾಸದ ಮೂಲಕ ವಿಕಸನಗೊಂಡಿದೆ ಎಂದು ಸೂಚಿಸುತ್ತದೆ. ಪೈರುವೇಟ್ ಕೈನೇಸ್ನಲ್ಲಿರುವ ಟಿಐಎಂ-ಬ್ಯಾರೆಲ್ 'ನಿರಂತರ' ವಾಗಿರುತ್ತದೆ, ಅಂದರೆ ಡೊಮೇನ್ ಅನ್ನು ರೂಪಿಸಲು ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ನ ಒಂದಕ್ಕಿಂತ ಹೆಚ್ಚು ಭಾಗಗಳು ಬೇಕಾಗುತ್ತವೆ. ಇದು ಪ್ರೋಟೀನಿನ ವಿಕಾಸದ ಸಮಯದಲ್ಲಿ ಒಂದು ಡೊಮೇನ್ ಅನ್ನು ಇನ್ನೊಂದಕ್ಕೆ ಸೇರಿಸಿದ ಪರಿಣಾಮವಾಗಿರಬಹುದು. ಸುಮಾರು ಕಾಲು ಭಾಗದಷ್ಟು ರಚನಾತ್ಮಕ ಕ್ಷೇತ್ರಗಳು ಅಸಂಬದ್ಧವಾಗಿವೆ ಎಂದು ತಿಳಿದಿರುವ ರಚನೆಗಳಿಂದ ತೋರಿಸಲಾಗಿದೆ. ಸೇರಿಸಲಾದ β-ಬ್ಯಾರೆಲ್ ನಿಯಂತ್ರಕ ಡೊಮೇನ್ 'ನಿರಂತರ' ವಾಗಿದ್ದು, ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ನ ಒಂದೇ ವಿಸ್ತರಣೆಯಿಂದ ಕೂಡಿದೆ. ಪ್ರೋಟೀನ್ ರಚನೆಯ ಘಟಕಗಳು ಪ್ರೋಟೀನ್ನ ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯು (ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಸ್ಟ್ರಿಂಗ್) ಅಂತಿಮವಾಗಿ ಅದರ ಅನನ್ಯವಾಗಿ ಮಡಿಸಿದ ಮೂರು-ಆಯಾಮದ (3D) ಸಂರಚನೆಯನ್ನು ಸಂಕೇತಿಸುತ್ತದೆ. 3ಡಿ ರಚನೆಯಾಗಿ ಪ್ರೋಟೀನ್ನ ಮಡಿಸುವಿಕೆಯನ್ನು ನಿಯಂತ್ರಿಸುವ ಪ್ರಮುಖ ಅಂಶವೆಂದರೆ ಧ್ರುವೀಯ ಮತ್ತು ಧ್ರುವೀಯವಲ್ಲದ ಅಡ್ಡ ಸರಪಳಿಗಳ ವಿತರಣೆಯಾಗಿದೆ. ಜಲೀಯ ಪರಿಸರದೊಂದಿಗೆ ಸಂಪರ್ಕವನ್ನು ತಪ್ಪಿಸಲು ಹೈಡ್ರೋಫೋಬಿಕ್ ಸೈಡ್ ಚೈನ್ಗಳನ್ನು ಅಣುವಿನ ಒಳಭಾಗದಲ್ಲಿ ಹೂಳುವ ಮೂಲಕ ಮಡಿಸುವಿಕೆಯನ್ನು ನಡೆಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಸಾಮಾನ್ಯವಾಗಿ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಹೈಡ್ರೋಫಿಲಿಕ್ ಅವಶೇಷಗಳ ಶೆಲ್ನಿಂದ ಸುತ್ತುವರೆದಿರುವ ಹೈಡ್ರೋಫೋಬಿಕ್ ಅವಶೇಷಗಳ ಕೋರ್ ಅನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತವೆ. ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧಗಳು ಸ್ವತಃ ಧ್ರುವೀಯವಾಗಿರುವುದರಿಂದ ಅವು ಹೈಡ್ರೋಫೋಬಿಕ್ ಪರಿಸರದಲ್ಲಿದ್ದಾಗ ಪರಸ್ಪರ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧದಿಂದ ತಟಸ್ಥಗೊಳ್ಳುತ್ತವೆ. ಇದು ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ನ ಪ್ರದೇಶಗಳಿಗೆ ಕಾರಣವಾಗುತ್ತದೆ, ಇದು ಸೆಕೆಂಡರಿ ಸ್ಟ್ರಕ್ಚರ್ ಎಂದು ಕರೆಯಲ್ಪಡುವ ನಿಯಮಿತ 3ಡಿ ಸ್ಟ್ರಕ್ಚರಲ್ ಮಾದರಿಗಳನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತದೆ. ಎರಡು ಮುಖ್ಯ ವಿಧದ ದ್ವಿತೀಯಕ ರಚನೆಗಳಿವೆಃ α-ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ಮತ್ತು β-ಶೀಟ್ಗಳು. ದ್ವಿತೀಯಕ ರಚನೆಯ ಅಂಶಗಳ ಕೆಲವು ಸರಳ ಸಂಯೋಜನೆಗಳು ಪ್ರೋಟೀನ್ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ಆಗಾಗ್ಗೆ ಕಂಡುಬರುತ್ತವೆ ಮತ್ತು ಅವುಗಳನ್ನು ಸೂಪರ್ ಸೆಕೆಂಡರಿ ರಚನೆ ಅಥವಾ ಮೋಟಿಫ್ಗಳು ಎಂದು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ. ಉದಾಹರಣೆಗೆ, β-ಹೇರ್ಪಿನ್ ವಿಶಿಷ್ಟ ಲಕ್ಷಣವು ಎರಡು ಪಕ್ಕದ ಸಮಾನಾಂತರ β-ಸ್ಟ್ರಾಂಡ್ಗಳನ್ನು ಸಣ್ಣ ಲೂಪ್ನಿಂದ ಸೇರಿಸುತ್ತದೆ. ಇದು ಹೆಚ್ಚಿನ ಸಮಾನಾಂತರ β ರಚನೆಗಳಲ್ಲಿ ಪ್ರತ್ಯೇಕವಾದ ರಿಬ್ಬನ್ ಆಗಿ ಮತ್ತು ಹೆಚ್ಚು ಸಂಕೀರ್ಣವಾದ β-ಶೀಟ್ಗಳ ಭಾಗವಾಗಿ ಕಂಡುಬರುತ್ತದೆ. ಮತ್ತೊಂದು ಸಾಮಾನ್ಯ ಸೂಪರ್-ಸೆಕೆಂಡರಿ ರಚನೆಯೆಂದರೆ β-α-β ಮೋಟಿಫ್, ಇದನ್ನು ಎರಡು ಸಮಾನಾಂತರ β-ಸ್ಟ್ರಾಂಡ್ಗಳನ್ನು ಸಂಪರ್ಕಿಸಲು ಆಗಾಗ್ಗೆ ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಮಧ್ಯದ α-ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ಮೊದಲ ಸ್ಟ್ರಾಂಡ್ನ ಸಿ-ಟರ್ಮಿನಿಯನ್ನು ಎರಡನೇ ಸ್ಟ್ರಾಂಡ್ನ ಎನ್-ಟರ್ಮಿನಿಯೊಂದಿಗೆ ಸಂಪರ್ಕಿಸುತ್ತದೆ, ಅದರ ಪಕ್ಕದ ಸರಪಳಿಗಳನ್ನು β-ಶೀಟ್ಗೆ ಜೋಡಿಸುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಆದ್ದರಿಂದ β-ಸ್ಟ್ರಾಂಡ್ಗಳ ಹೈಡ್ರೋಫೋಬಿಕ್ ಅವಶೇಷಗಳನ್ನು ಮೇಲ್ಮೈಯಿಂದ ರಕ್ಷಿಸುತ್ತದೆ. ಎರಡು ಡೊಮೇನ್ಗಳ ಕೋವೆಲೆಂಟ್ ಅಸೋಸಿಯೇಷನ್ ಕ್ರಿಯಾತ್ಮಕ ಮತ್ತು ರಚನಾತ್ಮಕ ಪ್ರಯೋಜನವನ್ನು ಪ್ರತಿನಿಧಿಸುತ್ತದೆ ಏಕೆಂದರೆ ಕೋವೆಲೆಂಟ್ ಸಂಬಂಧವಿಲ್ಲದ ಒಂದೇ ರಚನೆಗಳೊಂದಿಗೆ ಹೋಲಿಸಿದಾಗ ಸ್ಥಿರತೆಯ ಹೆಚ್ಚಳವಾಗಿದೆ. ಇತರ ಪ್ರಯೋಜನಗಳೆಂದರೆ, ಜಲೀಯ ಪರಿಸರದಲ್ಲಿ ಅಸ್ಥಿರವಾಗಿರಬಹುದಾದ ಅಂತರ-ಡೊಮೇನ್ ಕಿಣ್ವಕ ಸೀಳುಗಳೊಳಗಿನ ಮಧ್ಯವರ್ತಿಗಳ ರಕ್ಷಣೆ ಮತ್ತು ಅನುಕ್ರಮ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯೆಗಳ ಗುಂಪಿಗೆ ಅಗತ್ಯವಾದ ಕಿಣ್ವಕ ಚಟುವಟಿಕೆಯ ಸ್ಥಿರ ಸ್ಟೊಯ್ಕಿಯೋಮೆಟ್ರಿಕ್ ಅನುಪಾತ. ಕ್ಷೇತ್ರಗಳನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸಲು ರಚನಾತ್ಮಕ ಜೋಡಣೆಯು ಒಂದು ಪ್ರಮುಖ ಸಾಧನವಾಗಿದೆ. ತೃತೀಯ ರಚನೆಯು ಡೊಮೇನ್ಗಳು ಎಂದು ಕರೆಯಲ್ಪಡುವ ಸಾಂದ್ರವಾದ, ಸ್ಥಳೀಯ, ಅರೆ-ಸ್ವತಂತ್ರ ಘಟಕಗಳನ್ನು ರೂಪಿಸಲು ಹಲವಾರು ವಿಶಿಷ್ಟ ಲಕ್ಷಣಗಳನ್ನು ಒಟ್ಟುಗೂಡಿಸುತ್ತದೆ. ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯ ಒಟ್ಟಾರೆ 3ಡಿ ರಚನೆಯನ್ನು ಪ್ರೋಟೀನ್ನ ತೃತೀಯ ರಚನೆ ಎಂದು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ. ಡೊಮೇನ್ಗಳು ತೃತೀಯ ರಚನೆಯ ಮೂಲಭೂತ ಘಟಕಗಳಾಗಿವೆ, ಪ್ರತಿ ಡೊಮೇನ್ ಲೂಪ್ ಪ್ರದೇಶಗಳಿಂದ ಸಂಪರ್ಕ ಹೊಂದಿದ ದ್ವಿತೀಯ ರಚನಾತ್ಮಕ ಘಟಕಗಳಿಂದ ನಿರ್ಮಿಸಲಾದ ಪ್ರತ್ಯೇಕ ಹೈಡ್ರೋಫೋಬಿಕ್ ಕೋರ್ ಅನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತದೆ. ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ನ ಪ್ಯಾಕಿಂಗ್ ಸಾಮಾನ್ಯವಾಗಿ ಡೊಮೇನ್ನ ಹೊರಭಾಗಕ್ಕಿಂತ ಒಳಭಾಗದಲ್ಲಿ ಹೆಚ್ಚು ಬಿಗಿಯಾಗಿರುತ್ತದೆ, ಇದು ಘನ-ರೀತಿಯ ಕೋರ್ ಮತ್ತು ದ್ರವದಂತಹ ಮೇಲ್ಮೈಯನ್ನು ಉತ್ಪಾದಿಸುತ್ತದೆ. ಕೋರ್ ಅವಶೇಷಗಳನ್ನು ಹೆಚ್ಚಾಗಿ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಕುಟುಂಬದಲ್ಲಿ ಸಂರಕ್ಷಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ, ಆದರೆ ಲೂಪ್ಗಳಲ್ಲಿನ ಅವಶೇಷಗಳು ಪ್ರೋಟೀನ್ನ ಕಾರ್ಯದಲ್ಲಿ ಭಾಗಿಯಾಗದ ಹೊರತು ಕಡಿಮೆ ಸಂರಕ್ಷಿಸಲ್ಪಡುತ್ತವೆ. ಪ್ರೋಟೀನ್ ತೃತೀಯ ರಚನೆಯನ್ನು ಡೊಮೇನ್ನ ದ್ವಿತೀಯ ರಚನಾತ್ಮಕ ವಿಷಯದ ಆಧಾರದ ಮೇಲೆ ನಾಲ್ಕು ಮುಖ್ಯ ವರ್ಗಗಳಾಗಿ ವಿಂಗಡಿಸಬಹುದು. ಎಲ್ಲಾ-α ಡೊಮೇನ್ಗಳು α-ಹೆಲಿಕ್ಸ್ಗಳಿಂದ ಪ್ರತ್ಯೇಕವಾಗಿ ನಿರ್ಮಿಸಲಾದ ಡೊಮೇನ್ ಕೋರ್ ಅನ್ನು ಹೊಂದಿವೆ. ಈ ವರ್ಗವು ಸಣ್ಣ ಮಡಿಕೆಗಳಿಂದ ಪ್ರಾಬಲ್ಯ ಹೊಂದಿದೆ, ಅವುಗಳಲ್ಲಿ ಹಲವು ಹೆಲಿಕ್ಸ್ಗಳು ಮೇಲಕ್ಕೆ ಮತ್ತು ಕೆಳಕ್ಕೆ ಚಲಿಸುವ ಸರಳ ಬಂಡಲ್ ಅನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತವೆ. ಎಲ್ಲಾ-ಬೀಟಾ ಡೊಮೇನ್ಗಳು ಸಾಮಾನ್ಯವಾಗಿ ಪರಸ್ಪರ ವಿರುದ್ಧವಾಗಿ ಪ್ಯಾಕ್ ಮಾಡಲಾದ ಎರಡು ಹಾಳೆಗಳಿಂದ ಕೂಡಿದ ಸಮಾನಾಂತರ ಬೀಟಾ-ಹಾಳೆಗಳಿಂದ ಕೂಡಿದ ಕೋರ್ ಅನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತವೆ. ಎಳೆಗಳ ಜೋಡಣೆಯಲ್ಲಿ ವಿವಿಧ ಮಾದರಿಗಳನ್ನು ಗುರುತಿಸಬಹುದು, ಆಗಾಗ್ಗೆ ಪುನರಾವರ್ತಿತ ಲಕ್ಷಣಗಳ ಗುರುತಿಸುವಿಕೆಗೆ ಕಾರಣವಾಗುತ್ತದೆ, ಉದಾಹರಣೆಗೆ ಗ್ರೀಕ್ ಕೀ ಮೋಟಿಫ್. α + β ಡೊಮೇನ್ಗಳು ಆಲ್-α ಮತ್ತು ಆಲ್-β ಮೋಟಿಫ್ಗಳ ಮಿಶ್ರಣವಾಗಿದೆ. ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳನ್ನು ಈ ವರ್ಗಕ್ಕೆ ವರ್ಗೀಕರಿಸುವುದು ಕಷ್ಟಕರವಾಗಿದೆ ಏಕೆಂದರೆ ಇತರ ಮೂರು ವರ್ಗಗಳಿಗೆ ಅತಿಕ್ರಮಿಸುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಆದ್ದರಿಂದ ಇದನ್ನು ಕ್ಯಾಥ್ ಡೊಮೇನ್ ಡೇಟಾಬೇಸ್ನಲ್ಲಿ ಬಳಸಲಾಗುವುದಿಲ್ಲ. α/β ಡೊಮೇನ್ಗಳನ್ನು β-α-β ಮೋಟಿಫ್ಗಳ ಸಂಯೋಜನೆಯಿಂದ ತಯಾರಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ, ಇದು ಪ್ರಧಾನವಾಗಿ ಆಂಫಿಪಥಿಕ್ α-ಹೆಲಿಕ್ಸ್ಗಳಿಂದ ಸುತ್ತುವರೆದಿರುವ ಸಮಾನಾಂತರ β-ಶೀಟ್ ಅನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತದೆ. ದ್ವಿತೀಯ ರಚನೆಗಳನ್ನು ಪದರಗಳು ಅಥವಾ ಬ್ಯಾರೆಲ್ಗಳಲ್ಲಿ ಜೋಡಿಸಲಾಗಿದೆ. ಡೊಮೇನ್ಗಳ ಗಾತ್ರದ ಮೇಲಿನ ಮಿತಿಗಳು ಗಾತ್ರದ ಮೇಲೆ ಮಿತಿಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿವೆ. ಪ್ರತ್ಯೇಕ ರಚನಾತ್ಮಕ ಡೊಮೇನ್ಗಳ ಗಾತ್ರವು ಇ-ಸೆಲೆಕ್ಟಿನ್ನಲ್ಲಿ 36 ಅವಶೇಷಗಳಿಂದ ಹಿಡಿದು ಲಿಪೊಕ್ಸಿಜನೇಸ್-1ರಲ್ಲಿ 692 ಅವಶೇಷಗಳವರೆಗೆ ಬದಲಾಗುತ್ತದೆ, ಆದರೆ ಬಹುಪಾಲು, 90 ಪ್ರತಿಶತ, 200ಕ್ಕಿಂತ ಕಡಿಮೆ ಅವಶೇಷಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿದ್ದು, ಸರಾಸರಿ ಸುಮಾರು 100 ಅವಶೇಷಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತವೆ. 40ಕ್ಕಿಂತ ಕಡಿಮೆ ಅವಶೇಷಗಳಿರುವ ಅತ್ಯಂತ ಚಿಕ್ಕ ಡೊಮೇನ್ಗಳನ್ನು ಸಾಮಾನ್ಯವಾಗಿ ಲೋಹದ ಅಯಾನುಗಳು ಅಥವಾ ಡೈಸಲ್ಫೈಡ್ ಬಂಧಗಳಿಂದ ಸ್ಥಿರಗೊಳಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ದೊಡ್ಡ ಡೊಮೇನ್ಗಳು, 300 ಕ್ಕಿಂತ ಹೆಚ್ಚು ಅವಶೇಷಗಳು, ಬಹು ಹೈಡ್ರೋಫೋಬಿಕ್ ಕೋರ್ಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿರಬಹುದು. ಕ್ವಾಟರ್ನರಿ ರಚನೆಯು ಅನೇಕ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಕ್ವಾಟರ್ನರಿ ರಚನೆಯನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತವೆ, ಇದು ಒಲಿಗೋಮೆರಿಕ್ ಅಣುವಿನೊಂದಿಗೆ ಸಂಯೋಜಿಸುವ ಹಲವಾರು ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತದೆ. ಅಂತಹ ಪ್ರೋಟೀನ್ನಲ್ಲಿರುವ ಪ್ರತಿಯೊಂದು ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯನ್ನು ಸಬ್ಯೂನಿಟ್ ಎಂದು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ. ಉದಾಹರಣೆಗೆ, ಹಿಮೋಗ್ಲೋಬಿನ್ ಎರಡು α ಮತ್ತು ಎರಡು β ಉಪಘಟಕಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತದೆ. ನಾಲ್ಕು ಸರಪಳಿಗಳಲ್ಲಿ ಪ್ರತಿಯೊಂದೂ ಹೀಮ್ ಪಾಕೆಟ್ನೊಂದಿಗೆ ಆಲ್-ಆಲ್ ಗ್ಲೋಬಿನ್ ಪದರವನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತದೆ. ಡೊಮೈನ್ ವಿನಿಮಯವು ಒಲಿಗೋಮೆರಿಕ್ ಜೋಡಣೆಗಳನ್ನು ರೂಪಿಸುವ ಒಂದು ಕಾರ್ಯವಿಧಾನವಾಗಿದೆ. ಡೊಮೇನ್ ವಿನಿಮಯದಲ್ಲಿ, ಮೊನೊಮೆರಿಕ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ನ ದ್ವಿತೀಯ ಅಥವಾ ತೃತೀಯ ಅಂಶವನ್ನು ಮತ್ತೊಂದು ಪ್ರೋಟೀನ್ನ ಅದೇ ಅಂಶದಿಂದ ಬದಲಾಯಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಡೊಮೈನ್ ವಿನಿಮಯವು ದ್ವಿತೀಯಕ ರಚನೆಯ ಅಂಶಗಳಿಂದ ಹಿಡಿದು ಸಂಪೂರ್ಣ ರಚನಾತ್ಮಕ ಡೊಮೇನ್ಗಳವರೆಗೆ ಇರುತ್ತದೆ. ಇದು ಒಲಿಗೋಮೆರೈಸೇಶನ್ ಮೂಲಕ ಕ್ರಿಯಾತ್ಮಕ ರೂಪಾಂತರಕ್ಕಾಗಿ ವಿಕಾಸದ ಮಾದರಿಯನ್ನು ಸಹ ಪ್ರತಿನಿಧಿಸುತ್ತದೆ, ಉದಾಹರಣೆಗೆ. ಉಪಘಟಕ ಸಂಪರ್ಕಸಾಧನಗಳಲ್ಲಿ ತಮ್ಮ ಸಕ್ರಿಯ ಸ್ಥಳವನ್ನು ಹೊಂದಿರುವ ಒಲಿಗೊಮೆರಿಕ್ ಕಿಣ್ವಗಳು. ವಿಕಸನೀಯ ಮಾಡ್ಯೂಲ್ಗಳಾಗಿ ಡೊಮೇನ್ಗಳು ಪ್ರಕೃತಿ ಒಂದು ಟಿಂಕರ್ ಆಗಿದ್ದು, ಆವಿಷ್ಕಾರಕವಲ್ಲ, ಹೊಸ ಅನುಕ್ರಮಗಳನ್ನು ಕಂಡುಹಿಡಿಯುವ ಬದಲು ಮೊದಲೇ ಅಸ್ತಿತ್ವದಲ್ಲಿರುವ ಅನುಕ್ರಮಗಳಿಂದ ಅಳವಡಿಸಿಕೊಳ್ಳಲಾಗುತ್ತದೆ. ಡೊಮೇನ್ಗಳು ಹೊಸ ಅನುಕ್ರಮಗಳನ್ನು ರಚಿಸಲು ಪ್ರಕೃತಿಯಿಂದ ಬಳಸಲ್ಪಡುವ ಸಾಮಾನ್ಯ ವಸ್ತುಗಳಾಗಿವೆ; ಅವುಗಳನ್ನು 'ಮಾಡ್ಯೂಲ್ಗಳು' ಎಂದು ಕರೆಯಲಾಗುವ ತಳೀಯವಾಗಿ ಚಲಿಸುವ ಘಟಕಗಳೆಂದು ಪರಿಗಣಿಸಬಹುದು. ಆಗಾಗ್ಗೆ, ಡೊಮೇನ್ಗಳ ಸಿ ಮತ್ತು ಎನ್ ಟರ್ಮಿನೈಗಳು ಬಾಹ್ಯಾಕಾಶದಲ್ಲಿ ಒಟ್ಟಿಗೆ ಹತ್ತಿರದಲ್ಲಿರುತ್ತವೆ, ಇದು ವಿಕಾಸದ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಯ ಸಮಯದಲ್ಲಿ ಅವುಗಳನ್ನು ಸುಲಭವಾಗಿ ಮೂಲ ರಚನೆಗಳಿಗೆ "ಸ್ಲಾಟ್" ಮಾಡಲು ಅನುವು ಮಾಡಿಕೊಡುತ್ತದೆ. ಆರ್ಕಿಯಾ, ಬ್ಯಾಕ್ಟೀರಿಯಾ ಮತ್ತು ಯೂಕಾರ್ಯಾ ಎಂಬ ಮೂರು ರೀತಿಯ ಜೀವಿಗಳಲ್ಲಿ ಅನೇಕ ಡೊಮೇನ್ ಕುಟುಂಬಗಳು ಕಂಡುಬರುತ್ತವೆ. ಪ್ರೋಟೀನ್ ಮಾಡ್ಯೂಲ್ಗಳು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಡೊಮೇನ್ಗಳ ಉಪವಿಭಾಗವಾಗಿದ್ದು, ಅವು ವಿಶೇಷವಾಗಿ ಬಹುಮುಖ ರಚನೆಯೊಂದಿಗೆ ವಿವಿಧ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ವ್ಯಾಪ್ತಿಯಲ್ಲಿ ಕಂಡುಬರುತ್ತವೆ. ಹೆಪ್ಪುಗಟ್ಟುವಿಕೆ, ಫೈಬ್ರಿನೋಲಿಸಿಸ್, ಪೂರಕ, ಬಾಹ್ಯಕೋಶೀಯ ಮ್ಯಾಟ್ರಿಕ್ಸ್, ಜೀವಕೋಶದ ಮೇಲ್ಮೈ ಅಂಟಿಕೊಳ್ಳುವ ಅಣುಗಳು ಮತ್ತು ಸೈಟೋಕಿನ್ ಗ್ರಾಹಕಗಳಿಗೆ ಸಂಬಂಧಿಸಿದ ಬಾಹ್ಯಕೋಶೀಯ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳಲ್ಲಿ ಉದಾಹರಣೆಗಳನ್ನು ಕಾಣಬಹುದು. ವ್ಯಾಪಕವಾದ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಮಾಡ್ಯೂಲ್ಗಳ ನಾಲ್ಕು ದೃಢವಾದ ಉದಾಹರಣೆಗಳು ಈ ಕೆಳಗಿನ ಕ್ಷೇತ್ರಗಳಾಗಿವೆಃ ಎಸ್ಎಚ್2, ಇಮ್ಯುನೊಗ್ಲಾಬ್ಯುಲಿನ್, ಫೈಬ್ರೊನೆಕ್ಟಿನ್ ಪ್ರಕಾರ 3 ಮತ್ತು ಕ್ರಿಂಗಲ್. ಆಣ್ವಿಕ ವಿಕಸನವು ಒಂದೇ ರೀತಿಯ ಅನುಕ್ರಮ ಮತ್ತು ರಚನೆಯೊಂದಿಗೆ ಸಂಬಂಧಿತ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ಕುಟುಂಬಗಳಿಗೆ ಕಾರಣವಾಗುತ್ತದೆ. ಆದಾಗ್ಯೂ, ಒಂದೇ ರಚನೆಯನ್ನು ಹಂಚಿಕೊಳ್ಳುವ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ನಡುವೆ ಅನುಕ್ರಮ ಹೋಲಿಕೆಗಳು ತುಂಬಾ ಕಡಿಮೆಯಾಗಿರಬಹುದು. ಪ್ರೋಟೀನ್ ರಚನೆಗಳು ಒಂದೇ ರೀತಿಯದ್ದಾಗಿರಬಹುದು ಏಕೆಂದರೆ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಸಾಮಾನ್ಯ ಪೂರ್ವಜರಿಂದ ಬೇರೆಯಾಗಿವೆ. ಪರ್ಯಾಯವಾಗಿ, ಕೆಲವು ಮಡಿಕೆಗಳು ಇತರರಿಗಿಂತ ಹೆಚ್ಚು ಅನುಕೂಲಕರವಾಗಿರಬಹುದು ಏಕೆಂದರೆ ಅವು ದ್ವಿತೀಯಕ ರಚನೆಗಳ ಸ್ಥಿರವಾದ ಜೋಡಣೆಯನ್ನು ಪ್ರತಿನಿಧಿಸುತ್ತವೆ ಮತ್ತು ಕೆಲವು ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ವಿಕಾಸದ ಅವಧಿಯಲ್ಲಿ ಈ ಮಡಿಕೆಗಳ ಕಡೆಗೆ ಒಮ್ಮುಖವಾಗಬಹುದು. ಪ್ರಸ್ತುತ ಪ್ರಾಯೋಗಿಕವಾಗಿ ನಿರ್ಧರಿಸಲಾದ ಸುಮಾರು 1,10,000 ಪ್ರೋಟೀನ್ 3ಡಿ ರಚನೆಗಳು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಡೇಟಾ ಬ್ಯಾಂಕ್ (ಪಿ. ಡಿ. ಬಿ) ಒಳಗೆ ಸಂಗ್ರಹವಾಗಿವೆ. ಆದಾಗ್ಯೂ, ಈ ಸೆಟ್ ಅನೇಕ ಒಂದೇ ರೀತಿಯ ಅಥವಾ ಹೋಲುವ ರಚನೆಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿದೆ. ಎಲ್ಲಾ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳನ್ನು ಅವುಗಳ ವಿಕಾಸಾತ್ಮಕ ಸಂಬಂಧಗಳನ್ನು ಅರ್ಥಮಾಡಿಕೊಳ್ಳಲು ರಚನಾತ್ಮಕ ಕುಟುಂಬಗಳಾಗಿ ವರ್ಗೀಕರಿಸಬೇಕು. ಡೊಮೇನ್ ಮಟ್ಟದಲ್ಲಿ ರಚನಾತ್ಮಕ ಹೋಲಿಕೆಗಳನ್ನು ಉತ್ತಮವಾಗಿ ಸಾಧಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಈ ಕಾರಣಕ್ಕಾಗಿ ತಿಳಿದಿರುವ 3ಡಿ ರಚನೆಯೊಂದಿಗೆ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳಲ್ಲಿ ಡೊಮೇನ್ಗಳನ್ನು ಸ್ವಯಂಚಾಲಿತವಾಗಿ ನಿಯೋಜಿಸಲು ಅನೇಕ ಕ್ರಮಾವಳಿಗಳನ್ನು ಅಭಿವೃದ್ಧಿಪಡಿಸಲಾಗಿದೆ (ನೋಡಿ). ಕ್ಯಾಥ್ ಡೊಮೇನ್ ದತ್ತಸಂಚಯವು ಡೊಮೇನ್ಗಳನ್ನು ಸುಮಾರು 800 ಪಟ್ಟು ಕುಟುಂಬಗಳಾಗಿ ವರ್ಗೀಕರಿಸುತ್ತದೆ; ಈ ಹತ್ತು ಮಡಿಕೆಗಳು ಹೆಚ್ಚು ಜನಸಂಖ್ಯೆಯನ್ನು ಹೊಂದಿವೆ ಮತ್ತು ಅವುಗಳನ್ನು 'ಸೂಪರ್-ಫೋಲ್ಡ್ಗಳು' ಎಂದು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ. ಸೂಪರ್-ಫೋಲ್ಡ್ಗಳನ್ನು ಪಟ್ಟುಗಳು ಎಂದು ವ್ಯಾಖ್ಯಾನಿಸಲಾಗಿದೆ, ಇದಕ್ಕಾಗಿ ಗಮನಾರ್ಹ ಅನುಕ್ರಮ ಹೋಲಿಕೆಯಿಲ್ಲದ ಕನಿಷ್ಠ ಮೂರು ರಚನೆಗಳಿವೆ. ಹಿಂದೆ ವಿವರಿಸಿದಂತೆ, ಅತಿ ಹೆಚ್ಚು ಜನಸಂಖ್ಯೆ ಹೊಂದಿರುವ ಬ್ಯಾರೆಲ್ ಎಂದರೆ α/β-ಬ್ಯಾರೆಲ್ ಸೂಪರ್-ಫೋಲ್ಡ್ ಆಗಿದೆ. ಬಹುಪಾಲು ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು, ಏಕಕೋಶೀಯ ಜೀವಿಗಳಲ್ಲಿ ಮೂರನೇ ಎರಡರಷ್ಟು ಮತ್ತು ಮೆಟಾಜೊವಾದಲ್ಲಿ ಶೇಕಡಾ 80ಕ್ಕಿಂತ ಹೆಚ್ಚು, ಬಹುಕೋಶೀಯ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳಾಗಿವೆ. ಆದಾಗ್ಯೂ, ಇತರ ಅಧ್ಯಯನಗಳು 40 ಪ್ರತಿಶತ ಪ್ರೊಕಾರ್ಯೋಟಿಕ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಬಹು ಡೊಮೇನ್ಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿದ್ದರೆ, ಯುಕಾರ್ಯೋಟ್ಗಳು ಸುಮಾರು 65 ಪ್ರತಿಶತ ಬಹು-ಡೊಮೇನ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತವೆ ಎಂದು ತೀರ್ಮಾನಿಸಿವೆ. ಯುಕಾರ್ಯೋಟಿಕ್ ಮಲ್ಟಿಡೋಮೈನ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳಲ್ಲಿನ ಅನೇಕ ಡೊಮೇನ್ಗಳನ್ನು ಪ್ರೊಕಾರ್ಯೋಟ್ಗಳಲ್ಲಿ ಸ್ವತಂತ್ರ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳಾಗಿ ಕಾಣಬಹುದು, ಇದು ಮಲ್ಟಿಡೋಮೈನ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳಲ್ಲಿನ ಡೊಮೇನ್ಗಳು ಒಮ್ಮೆ ಸ್ವತಂತ್ರ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳಾಗಿ ಅಸ್ತಿತ್ವದಲ್ಲಿದ್ದವು ಎಂದು ಸೂಚಿಸುತ್ತದೆ. ಉದಾಹರಣೆಗೆ, ಕಶೇರುಕಗಳು GAR ಸಿಂಥೆಟೇಸ್, AIR ಸಿಂಥೆಟೇಸ್ ಮತ್ತು GAR ಟ್ರಾನ್ಸ್ಫಾರ್ಮೈಲೇಸ್ ಡೊಮೇನ್ಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುವ ಬಹು-ಕಿಣ್ವ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಅನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತವೆ (GARs-AIRs-GARt; GAR: ಗ್ಲೈಸಿನಮೈಡ್ ರಿಬೋನ್ಯೂಕ್ಲಿಯೋಟೈಡ್ ಸಿಂಥೆಟೇಸ್/ಟ್ರಾನ್ಸ್ಫರೇಸ್; AIR: ಅಮೈನೋಮಿಡೈಜೋಲ್ ರಿಬೋನ್ಯೂಕ್ಲಿಯೋಟೈಡ್ ಸಿಂಥೆಟೇಸ್). ಕೀಟಗಳಲ್ಲಿ, ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ GARs-(AIRs) 2-GARt ಆಗಿ ಕಾಣಿಸಿಕೊಳ್ಳುತ್ತದೆ, ಯೀಸ್ಟ್ನಲ್ಲಿ GARs-AIRs ಅನ್ನು GARt ನಿಂದ ಪ್ರತ್ಯೇಕವಾಗಿ ಎನ್ಕೋಡ್ ಮಾಡಲಾಗುತ್ತದೆ, ಮತ್ತು ಬ್ಯಾಕ್ಟೀರಿಯಾದಲ್ಲಿ ಪ್ರತಿ ಡೊಮೇನ್ ಅನ್ನು ಪ್ರತ್ಯೇಕವಾಗಿ ಎನ್ಕೋಡ್ ಮಾಡಲಾಗುತ್ತದೆ. ಮೂಲ ಮಲ್ಟಿಡೋಮೈನ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಹೊಸ ಕಾರ್ಯಗಳನ್ನು ರಚಿಸಲು ವಿಕಾಸದ ಸಮಯದಲ್ಲಿ ಆಯ್ದ ಒತ್ತಡದಿಂದ ಹೊರಹೊಮ್ಮಿರಬಹುದು. ವಿವಿಧ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ವಿವಿಧ ಸಂಯೋಜನೆಗಳು ಮತ್ತು ಡೊಮೇನ್ಗಳ ಸಂಘಗಳಿಂದ ಸಾಮಾನ್ಯ ಪೂರ್ವಜರಿಂದ ಬೇರ್ಪಟ್ಟಿವೆ. ಮಾಡ್ಯುಲರ್ ಘಟಕಗಳು ಆನುವಂಶಿಕ ಬದಲಾವಣೆಯ ಕಾರ್ಯವಿಧಾನಗಳ ಮೂಲಕ ಜೈವಿಕ ವ್ಯವಸ್ಥೆಗಳ ಒಳಗೆ ಮತ್ತು ನಡುವೆ ಆಗಾಗ್ಗೆ ಚಲಿಸುತ್ತವೆಃ ಸಮತಲ ವರ್ಗಾವಣೆಗಳು (ಪ್ರಭೇದಗಳ ನಡುವೆ) ಸೇರಿದಂತೆ ಚಲನಶೀಲ ಅಂಶಗಳ ವರ್ಗಾವಣೆ; ವಿಲೋಮಗಳು, ಸ್ಥಳಾಂತರಗಳು, ಅಳಿಸುವಿಕೆಗಳು ಮತ್ತು ನಕಲುಗಳಂತಹ ಒಟ್ಟು ಮರುಜೋಡಣೆಗಳು; ಏಕರೂಪದ ಮರುಸಂಯೋಜನೆ; ಪುನರಾವರ್ತನೆಯ ಸಮಯದಲ್ಲಿ ಡಿಎನ್ಎ ಪಾಲಿಮರೇಸ್ನ ಜಾರುವಿಕೆ. ಸಂಸ್ಥೆಯ ವಿಧಗಳು ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳಲ್ಲಿ ಕಂಡುಬರುವ ಸರಳವಾದ ಮಲ್ಟಿಡೋಮೈನ್ ಸಂಘಟನೆಯು ಒಂದೇ ಡೊಮೇನ್ ಅನ್ನು ಅನುಕ್ರಮವಾಗಿ ಪುನರಾವರ್ತಿಸುತ್ತದೆ. ಡೊಮೇನ್ಗಳು ಪರಸ್ಪರ ಸಂವಹನ ನಡೆಸಬಹುದು (ಡೊಮೇನ್-ಡೊಮೇನ್ ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆ) ಅಥವಾ ಸ್ಟ್ರಿಂಗ್ ಮೇಲಿನ ಮಣಿಗಳಂತೆ ಪ್ರತ್ಯೇಕವಾಗಿ ಉಳಿಯಬಹುದು. ದೈತ್ಯ 30,000 ಉಳಿಕೆ ಸ್ನಾಯು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಟೈಟಿನ್ ಸುಮಾರು 120 ಫೈಬ್ರೊನೆಕ್ಟಿನ್-III-ರೀತಿಯ ಮತ್ತು ಐಜಿ-ರೀತಿಯ ಡೊಮೇನ್ಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿದೆ. ಸೆರಿನ್ ಪ್ರೋಟಿಯೇಸ್ಗಳಲ್ಲಿ, ಜೀನ್ ನಕಲು ಘಟನೆಯು ಎರಡು β-ಬ್ಯಾರೆಲ್ ಡೊಮೇನ್ ಕಿಣ್ವದ ರಚನೆಗೆ ಕಾರಣವಾಗಿದೆ. ಪುನರಾವರ್ತನೆಗಳು ಎಷ್ಟು ವ್ಯಾಪಕವಾಗಿ ಬೇರೆಯಾಗಿವೆಯೆಂದರೆ ಅವುಗಳ ನಡುವೆ ಯಾವುದೇ ಸ್ಪಷ್ಟ ಅನುಕ್ರಮ ಹೋಲಿಕೆ ಇಲ್ಲ. ಸಕ್ರಿಯ ತಾಣವು ಎರಡು β-ಬ್ಯಾರೆಲ್ ಡೊಮೇನ್ಗಳ ನಡುವಿನ ಬಿರುಕಿನಲ್ಲಿದೆ, ಇದರಲ್ಲಿ ಪ್ರತಿ ಡೊಮೇನ್ನಿಂದ ಕ್ರಿಯಾತ್ಮಕವಾಗಿ ಪ್ರಮುಖ ಅವಶೇಷಗಳನ್ನು ಕೊಡುಗೆಯಾಗಿ ನೀಡಲಾಗುತ್ತದೆ. ಕಾಯ್ಮೋಟ್ರಿಪ್ಸಿನ್ ಸೆರಿನ್ ಪ್ರೋಟಿಯೇಸ್ನ ತಳೀಯವಾಗಿ ವಿನ್ಯಾಸಗೊಳಿಸಲಾದ ರೂಪಾಂತರಗಳು ಅವುಗಳ ಸಕ್ರಿಯ ಸೈಟ್ ಅವಶೇಷಗಳನ್ನು ರದ್ದುಪಡಿಸಲಾಗಿದ್ದರೂ ಸಹ ಕೆಲವು ಪ್ರೋಟೀನೇಸ್ ಚಟುವಟಿಕೆಯನ್ನು ಹೊಂದಿವೆ ಎಂದು ತೋರಿಸಲಾಗಿದೆ ಮತ್ತು ಆದ್ದರಿಂದ ನಕಲು ಘಟನೆಯು ಕಿಣ್ವದ ಚಟುವಟಿಕೆಯನ್ನು ಹೆಚ್ಚಿಸುತ್ತದೆ ಎಂದು ಪ್ರತಿಪಾದಿಸಲಾಗಿದೆ. ಕೈನೆಸಿನ್ಗಳು ಮತ್ತು ಎಬಿಸಿ ಟ್ರಾನ್ಸ್ಪೋರ್ಟರ್ಗಳು ವಿವರಿಸಿದಂತೆ ಮಾಡ್ಯೂಲ್ಗಳು ಆಗಾಗ್ಗೆ ವಿಭಿನ್ನ ಸಂಪರ್ಕ ಸಂಬಂಧಗಳನ್ನು ಪ್ರದರ್ಶಿಸುತ್ತವೆ. ಕೈನೆಸಿನ್ ಮೋಟಾರ್ ಡೊಮೇನ್ ಒಂದು ಸುರುಳಿಯಾಕಾರದ-ಕಾಯಿಲ್ ಪ್ರದೇಶ ಮತ್ತು ಸರಕು ಡೊಮೇನ್ ಅನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿರುವ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯ ಎರಡೂ ತುದಿಯಲ್ಲಿರಬಹುದು. ಎಬಿಸಿ ಟ್ರಾನ್ಸ್ಪೋರ್ಟರ್ಗಳನ್ನು ಎರಡು ಸಂಬಂಧವಿಲ್ಲದ ಮಾಡ್ಯೂಲ್ಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿರುವ ನಾಲ್ಕು ಡೊಮೇನ್ಗಳೊಂದಿಗೆ ನಿರ್ಮಿಸಲಾಗಿದೆ, ಎಟಿಪಿ-ಬೈಂಡಿಂಗ್ ಕ್ಯಾಸೆಟ್ ಮತ್ತು ಅವಿಭಾಜ್ಯ ಮೆಂಬ್ರೇನ್ ಮಾಡ್ಯೂಲ್, ವಿವಿಧ ಸಂಯೋಜನೆಗಳಲ್ಲಿ ಜೋಡಿಸಲಾಗಿದೆ. ಡೊಮೇನ್ಗಳನ್ನು ಮರುಸಂಯೋಜಿಸುವುದು ಮಾತ್ರವಲ್ಲದೆ, ಡೊಮೇನ್ ಅನ್ನು ಇನ್ನೊಂದಕ್ಕೆ ಸೇರಿಸಲಾಗಿದೆ ಎಂಬುದಕ್ಕೆ ಅನೇಕ ಉದಾಹರಣೆಗಳಿವೆ. ಇತರ ಡೊಮೇನ್ಗಳಿಗೆ ಅನುಕ್ರಮ ಅಥವಾ ರಚನಾತ್ಮಕ ಸಾಮ್ಯತೆಗಳು ಸೇರಿಸಲಾದ ಮತ್ತು ಮೂಲ ಡೊಮೇನ್ಗಳ ಹೋಮೋಲಾಗ್ಗಳು ಸ್ವತಂತ್ರವಾಗಿ ಅಸ್ತಿತ್ವದಲ್ಲಿರಬಹುದು ಎಂಬುದನ್ನು ತೋರಿಸುತ್ತವೆ. ಪೋಲ್ I ಕುಟುಂಬದ ಪಾಲಿಮರೇಸ್ಗಳೊಳಗಿನ 'ಪಾಮ್' ಡೊಮೇನ್ಗೆ ಸೇರಿಸಲಾದ 'ಬೆರಳುಗಳು' ಒಂದು ಉದಾಹರಣೆಯಾಗಿದೆ. ಒಂದು ಡೊಮೇನ್ ಅನ್ನು ಇನ್ನೊಂದಕ್ಕೆ ಸೇರಿಸಬಹುದಾದ್ದರಿಂದ, ಮಲ್ಟಿಡೋಮೈನ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ನಲ್ಲಿ ಯಾವಾಗಲೂ ಕನಿಷ್ಠ ಒಂದು ನಿರಂತರ ಡೊಮೇನ್ ಇರಬೇಕು. ಇದು ರಚನಾತ್ಮಕ ಕ್ಷೇತ್ರಗಳ ವ್ಯಾಖ್ಯಾನಗಳು ಮತ್ತು ವಿಕಾಸಾತ್ಮಕ/ಕ್ರಿಯಾತ್ಮಕ ಕ್ಷೇತ್ರಗಳ ನಡುವಿನ ಮುಖ್ಯ ವ್ಯತ್ಯಾಸವಾಗಿದೆ. ವಿಕಸನೀಯ ಡೊಮೇನ್ ಡೊಮೇನ್ಗಳ ನಡುವಿನ ಒಂದು ಅಥವಾ ಎರಡು ಸಂಪರ್ಕಗಳಿಗೆ ಸೀಮಿತವಾಗಿರುತ್ತದೆ, ಆದರೆ ರಚನಾತ್ಮಕ ಡೊಮೇನ್ಗಳು ಸಾಮಾನ್ಯ ಕೋರ್ ಅಸ್ತಿತ್ವದ ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಮಾನದಂಡದೊಳಗೆ ಅನಿಯಮಿತ ಸಂಪರ್ಕಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರಬಹುದು. ಹಲವಾರು ರಚನಾತ್ಮಕ ಕ್ಷೇತ್ರಗಳನ್ನು ವಿಕಾಸಾತ್ಮಕ ವಲಯಕ್ಕೆ ನಿಯೋಜಿಸಬಹುದು. ಒಂದು ಸೂಪರ್ ಡೊಮೇನ್ ನಾಮಮಾತ್ರವಾಗಿ ಸ್ವತಂತ್ರ ಮೂಲದ ಎರಡು ಅಥವಾ ಹೆಚ್ಚಿನ ಸಂರಕ್ಷಿತ ಡೊಮೇನ್ಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತದೆ, ಆದರೆ ತರುವಾಯ ಒಂದೇ ರಚನಾತ್ಮಕ/ಕ್ರಿಯಾತ್ಮಕ ಘಟಕವಾಗಿ ಆನುವಂಶಿಕವಾಗಿ ಪಡೆಯುತ್ತದೆ. ಈ ಸಂಯೋಜಿತ ಸೂಪರ್ಡೊಮೈನ್ ವೈವಿಧ್ಯಮಯ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳಲ್ಲಿ ಸಂಭವಿಸಬಹುದು, ಅದು ಜೀನ್ ನಕಲು ಮಾತ್ರ ಸಂಬಂಧಿಸಿಲ್ಲ. ಸೂಪರ್ಡೊಮೈನ್ನ ಒಂದು ಉದಾಹರಣೆಯೆಂದರೆ ಪಿಟಿಇಎನ್, ಟೆನ್ಸಿನ್, ಆಕ್ಸಿಲಿನ್ ಮತ್ತು ಮೆಂಬರೇನ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಟಿಪಿಟಿಇ 2 ನಲ್ಲಿರುವ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಟೈರೋಸಿನ್ ಫಾಸ್ಫೇಟೇಸ್-ಸಿ2 ಡೊಮೇನ್ ಜೋಡಿ. ಈ ಸೂಪರ್ಡೊಮೈನ್ ಪ್ರಾಣಿಗಳು, ಸಸ್ಯಗಳು ಮತ್ತು ಶಿಲೀಂಧ್ರಗಳಲ್ಲಿನ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳಲ್ಲಿ ಕಂಡುಬರುತ್ತದೆ. ಪಿಟಿಪಿ-ಸಿ2 ಸೂಪರ್ಡೊಮೈನ್ನ ಪ್ರಮುಖ ಲಕ್ಷಣವೆಂದರೆ ಡೊಮೇನ್ ಇಂಟರ್ಫೇಸ್ನಲ್ಲಿ ಅಮೈನೊ ಆಸಿಡ್ ಅವಶೇಷಗಳ ಸಂರಕ್ಷಣೆ. ಡೊಮೇನ್ಗಳು ಸ್ವಾಯತ್ತ ಮಡಿಸುವ ಘಟಕಗಳಾಗಿವೆ ಮಡಿಸುವ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಮಡಿಸುವಿಕೆ-ಪರಿಹರಿಸಲಾಗದ ಸಮಸ್ಯೆಃ 1960 ರ ದಶಕದ ಆರಂಭದಲ್ಲಿ ಆನ್ಫಿನ್ಸೆನ್ ಅವರ ಮೂಲ ಕೆಲಸದಿಂದ, ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ತನ್ನ ಸ್ಥಿರವಾದ ಸ್ಥಳೀಯ ಸಂರಚನೆಗೆ ವೇಗವಾಗಿ ಮಡಿಸುವ ಕಾರ್ಯವಿಧಾನವನ್ನು ಸಂಪೂರ್ಣವಾಗಿ ಅರ್ಥಮಾಡಿಕೊಳ್ಳುವ ಗುರಿಯು ಅಸ್ಪಷ್ಟವಾಗಿದೆ. ಅನೇಕ ಪ್ರಾಯೋಗಿಕ ಮಡಿಸುವಿಕೆಯ ಅಧ್ಯಯನಗಳು ನಮ್ಮ ತಿಳುವಳಿಕೆಗೆ ಹೆಚ್ಚಿನ ಕೊಡುಗೆ ನೀಡಿವೆ, ಆದರೆ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಮಡಿಸುವಿಕೆಯನ್ನು ನಿಯಂತ್ರಿಸುವ ತತ್ವಗಳು ಇನ್ನೂ ಮಡಿಸುವಿಕೆಯ ಮೊದಲ ಅಧ್ಯಯನಗಳಲ್ಲಿ ಪತ್ತೆಯಾದವುಗಳನ್ನು ಆಧರಿಸಿವೆ. ಪ್ರೋಟೀನ್ನ ಸ್ಥಳೀಯ ಸ್ಥಿತಿಯು ಉಷ್ಣಬಲವಿಜ್ಞಾನದ ದೃಷ್ಟಿಯಿಂದ ಸ್ಥಿರವಾಗಿದೆ ಎಂದು ಆನ್ಫಿನ್ಸೆನ್ ತೋರಿಸಿದರು, ಅದರ ಸಂಯೋಜನೆಯು ಅದರ ಮುಕ್ತ ಶಕ್ತಿಯ ಜಾಗತಿಕ ಕನಿಷ್ಠ ಮಟ್ಟದಲ್ಲಿದೆ. ಮಡಿಸುವಿಕೆಯು ಜೈವಿಕವಾಗಿ ಕಾರ್ಯಸಾಧ್ಯವಾದ ಸಮಯದ ಪ್ರಮಾಣದಲ್ಲಿ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅನ್ನು ಮಡಿಸಲು ಅನುವು ಮಾಡಿಕೊಡುವ ರಚನಾತ್ಮಕ ಸ್ಥಳದ ನಿರ್ದೇಶಿತ ಹುಡುಕಾಟವಾಗಿದೆ. ಲೆವಿನ್ಥಾಲ್ ವಿರೋಧಾಭಾಸವು ಹೇಳುವಂತೆ, ಸರಾಸರಿ ಗಾತ್ರದ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಕಡಿಮೆ ಶಕ್ತಿಯನ್ನು ಹೊಂದಿರುವದನ್ನು ಕಂಡುಹಿಡಿಯುವ ಮೊದಲು ಎಲ್ಲಾ ಸಂಭವನೀಯ ರೂಪಾಂತರಗಳನ್ನು ಮಾದರಿ ಮಾಡಿದರೆ, ಇಡೀ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಯು ಶತಕೋಟಿ ವರ್ಷಗಳನ್ನು ತೆಗೆದುಕೊಳ್ಳುತ್ತದೆ. ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಸಾಮಾನ್ಯವಾಗಿ 0.01 ಮತ್ತು 1000 ಸೆಕೆಂಡುಗಳಲ್ಲಿ ಮಡಚಿಕೊಳ್ಳುತ್ತವೆ. ಆದ್ದರಿಂದ, ಪ್ರೋಟೀನ್ ಮಡಿಸುವ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಯನ್ನು ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಮಡಿಸುವ ಮಾರ್ಗದ ಮೂಲಕ ನಿರ್ದೇಶಿಸಬೇಕು. ಈ ಹುಡುಕಾಟವನ್ನು ನಿರ್ದೇಶಿಸುವ ಶಕ್ತಿಗಳು ಸ್ಥಳೀಯ ಮತ್ತು ಜಾಗತಿಕ ಪ್ರಭಾವಗಳ ಸಂಯೋಜನೆಯಾಗಿರಬಹುದು, ಅವುಗಳ ಪರಿಣಾಮಗಳು ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯೆಯ ವಿವಿಧ ಹಂತಗಳಲ್ಲಿ ಕಂಡುಬರುತ್ತವೆ. ಪ್ರಾಯೋಗಿಕ ಮತ್ತು ಸೈದ್ಧಾಂತಿಕ ಅಧ್ಯಯನಗಳಲ್ಲಿನ ಪ್ರಗತಿಗಳು ಮಡಿಸುವಿಕೆಯನ್ನು ಶಕ್ತಿಯ ಭೂದೃಶ್ಯಗಳ ದೃಷ್ಟಿಯಿಂದ ನೋಡಬಹುದು ಎಂದು ತೋರಿಸಿವೆ, ಅಲ್ಲಿ ಮಡಿಸುವ ಚಲನಶಾಸ್ತ್ರವನ್ನು ಭಾಗಶಃ ಮಡಿಸಿದ ರಚನೆಗಳ ಸಮೂಹದ ಪ್ರಗತಿಪರ ಸಂಸ್ಥೆ ಎಂದು ಪರಿಗಣಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ, ಅದರ ಮೂಲಕ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಮಡಿಸಿದ ರಚನೆಗೆ ಹಾದುಹೋಗುತ್ತದೆ. ಇದನ್ನು ಮಡಿಸುವ ಕೊಳವೆಯ ಪರಿಭಾಷೆಯಲ್ಲಿ ವಿವರಿಸಲಾಗಿದೆ, ಇದರಲ್ಲಿ ತೆರೆದ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಹೆಚ್ಚಿನ ಸಂಖ್ಯೆಯ ರಚನಾತ್ಮಕ ಸ್ಥಿತಿಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿದೆ ಮತ್ತು ಮಡಿಸಿದ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗೆ ಕಡಿಮೆ ಸ್ಥಿತಿಗಳು ಲಭ್ಯವಿವೆ. ಒಂದು ಕೊಳವೆಯು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಮಡಿಸುವಿಕೆಗೆ ಶಕ್ತಿಯಲ್ಲಿ ಇಳಿಕೆ ಮತ್ತು ತೃತೀಯ ರಚನೆಯ ರಚನೆಯೊಂದಿಗೆ ಎಂಟ್ರೊಪಿ ನಷ್ಟವಾಗುತ್ತದೆ ಎಂದು ಸೂಚಿಸುತ್ತದೆ. ಕೊಳವೆಯ ಸ್ಥಳೀಯ ಒರಟುತನವು ಚಲನಶೀಲ ಬಲೆಗಳನ್ನು ಪ್ರತಿಬಿಂಬಿಸುತ್ತದೆ, ಇದು ತಪ್ಪಾಗಿ ಮಡಿಸಿದ ಮಧ್ಯವರ್ತಿಗಳ ಶೇಖರಣೆಗೆ ಅನುಗುಣವಾಗಿರುತ್ತದೆ. ಮಡಿಕೆ ಸರಪಳಿಯು ಅದರ ಸಾಂದ್ರತೆಯನ್ನು ಹೆಚ್ಚಿಸುವ ಮೂಲಕ ಕಡಿಮೆ ಇಂಟ್ರಾ-ಚೈನ್ ಫ್ರೀ-ಎನರ್ಜಿಗಳತ್ತ ಸಾಗುತ್ತದೆ. ಸರಪಳಿಯ ರಚನಾತ್ಮಕ ಆಯ್ಕೆಗಳು ಅಂತಿಮವಾಗಿ ಒಂದು ಸ್ಥಳೀಯ ರಚನೆಯ ಕಡೆಗೆ ಹೆಚ್ಚು ಸಂಕುಚಿತಗೊಳ್ಳುತ್ತವೆ. ಪ್ರೋಟೀನ್ ಮಡಿಸುವಿಕೆಯಲ್ಲಿ ಡೊಮೇನ್ಗಳ ಪ್ರಯೋಜನ ರಚನಾತ್ಮಕ ಡೊಮೇನ್ಗಳಿಂದ ದೊಡ್ಡ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ಸಂಘಟನೆಯು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಮಡಿಸುವಿಕೆಗೆ ಒಂದು ಪ್ರಯೋಜನವನ್ನು ಪ್ರತಿನಿಧಿಸುತ್ತದೆ, ಪ್ರತಿ ಡೊಮೇನ್ ಪ್ರತ್ಯೇಕವಾಗಿ ಮಡಿಸಲು ಸಾಧ್ಯವಾಗುತ್ತದೆ, ಮಡಿಸುವ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಯನ್ನು ವೇಗಗೊಳಿಸುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಉಳಿಕೆಗಳ ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆಗಳ ಸಂಭಾವ್ಯ ದೊಡ್ಡ ಸಂಯೋಜನೆಯನ್ನು ಕಡಿಮೆ ಮಾಡುತ್ತದೆ. ಇದಲ್ಲದೆ, ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳಲ್ಲಿನ ಹೈಡ್ರೋಫೋಬಿಕ್ ಅವಶೇಷಗಳ ಯಾದೃಚ್ಛಿಕ ವಿತರಣೆಯನ್ನು ಗಮನಿಸಿದರೆ, ಹೈಡ್ರೋಫಿಲಿಕ್ ಅವಶೇಷಗಳನ್ನು ಮೇಲ್ಮೈಯಲ್ಲಿ ಇಟ್ಟುಕೊಳ್ಳುವಾಗ ದೊಡ್ಡ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗೆ ಅದರ ಹೈಡ್ರೋಫೋಬಿಕ್ ಅವಶೇಷಗಳನ್ನು ಹೂಳಲು ಡೊಮೇನ್ ರಚನೆಯು ಅತ್ಯುತ್ತಮ ಪರಿಹಾರವೆಂದು ತೋರುತ್ತದೆ. ಆದಾಗ್ಯೂ, ಪ್ರೋಟೀನ್ ಮಡಿಸುವಿಕೆಯಲ್ಲಿ ಮತ್ತು ಸ್ಥಳೀಯ ರಚನೆಯ ಸ್ಥಿರೀಕರಣದ ಶಕ್ತಿಯಲ್ಲಿ ಅಂತರ-ಡೊಮೇನ್ ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆಗಳ ಪಾತ್ರವು ಬಹುಶಃ ಪ್ರತಿ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗೆ ಭಿನ್ನವಾಗಿರುತ್ತದೆ. ಟಿ4 ಲೈಸೋಜೈಮ್ನಲ್ಲಿ, ಒಂದು ಡೊಮೇನ್ನ ಪ್ರಭಾವವು ಇನ್ನೊಂದರ ಮೇಲೆ ಎಷ್ಟು ಪ್ರಬಲವಾಗಿದೆಯೆಂದರೆ ಇಡೀ ಅಣುವು ಪ್ರೋಟಿಯೋಲೈಟಿಕ್ ಸೀಳಿಗೆ ನಿರೋಧಕವಾಗಿರುತ್ತದೆ. ಈ ಸಂದರ್ಭದಲ್ಲಿ, ಮಡಿಸುವಿಕೆಯು ಒಂದು ಅನುಕ್ರಮ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಯಾಗಿದ್ದು, ಅಲ್ಲಿ ಸಿ-ಟರ್ಮಿನಲ್ ಡೊಮೇನ್ ಆರಂಭಿಕ ಹಂತದಲ್ಲಿ ಸ್ವತಂತ್ರವಾಗಿ ಮಡಚಿಕೊಳ್ಳಬೇಕಾಗುತ್ತದೆ, ಮತ್ತು ಇತರ ಡೊಮೇನ್ ಮಡಿಸುವಿಕೆ ಮತ್ತು ಸ್ಥಿರೀಕರಣಕ್ಕಾಗಿ ಮಡಿಸಿದ ಸಿ-ಟರ್ಮಿನಲ್ ಡೊಮೇನ್ನ ಉಪಸ್ಥಿತಿಯ ಅಗತ್ಯವಿರುತ್ತದೆ. ಪ್ರತ್ಯೇಕ ಡೊಮೇನ್ನ ಮಡಿಸುವಿಕೆಯು ಅದೇ ದರದಲ್ಲಿ ಅಥವಾ ಕೆಲವೊಮ್ಮೆ ಸಂಯೋಜಿತ ಡೊಮೇನ್ಗಿಂತ ವೇಗವಾಗಿ ನಡೆಯಬಹುದು ಎಂದು ಕಂಡುಬಂದಿದೆ, ಇದು ಮಡಿಸುವ ಸಮಯದಲ್ಲಿ ಉಳಿದ ಪ್ರೋಟೀನ್ನೊಂದಿಗೆ ಪ್ರತಿಕೂಲವಾದ ಸಂವಹನಗಳು ಸಂಭವಿಸಬಹುದು ಎಂದು ಸೂಚಿಸುತ್ತದೆ. ದೊಡ್ಡ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳ ಮಡಿಸುವಿಕೆಯಲ್ಲಿ ಅತ್ಯಂತ ನಿಧಾನವಾದ ಹಂತವೆಂದರೆ ಮಡಿಸಿದ ಡೊಮೇನ್ಗಳ ಜೋಡಣೆ ಎಂದು ಹಲವಾರು ವಾದಗಳು ಸೂಚಿಸುತ್ತವೆ. ಡೊಮೇನ್ಗಳನ್ನು ಸಂಪೂರ್ಣವಾಗಿ ಸರಿಯಾಗಿ ಮಡಿಸಲಾಗಿಲ್ಲ ಅಥವಾ ಡೊಮೇನ್ ಇಂಟರ್ಫೇಸ್ನಿಂದ ನೀರನ್ನು ತೆಗೆದುಹಾಕುವಂತಹ ಅವುಗಳ ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆಗೆ ಅಗತ್ಯವಾದ ಸಣ್ಣ ಹೊಂದಾಣಿಕೆಗಳು ಶಕ್ತಿಯುತವಾಗಿ ಪ್ರತಿಕೂಲವಾಗಿರುವುದರಿಂದ ಇದು ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ. ಡೊಮೇನ್ಗಳು ಮತ್ತು ಪ್ರೋಟೀನ್ ನಮ್ಯತೆ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಡೊಮೇನ್ ಡೈನಾಮಿಕ್ಸ್ ಬಹುಸಂಖ್ಯೆಯ ಆಣ್ವಿಕ ಗುರುತಿಸುವಿಕೆ ಮತ್ತು ಸಿಗ್ನಲಿಂಗ್ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಗಳಲ್ಲಿ ಪ್ರಮುಖ ಪಾತ್ರವಹಿಸುತ್ತದೆ. ಆಂತರಿಕವಾಗಿ ಅವ್ಯವಸ್ಥಿತವಾದ ಹೊಂದಿಕೊಳ್ಳುವ ಲಿಂಕರ್ ಡೊಮೇನ್ಗಳಿಂದ ಸಂಪರ್ಕ ಹೊಂದಿದ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಡೊಮೇನ್ಗಳು, ಪ್ರೋಟೀನ್ ಡೊಮೇನ್ ಡೈನಾಮಿಕ್ಸ್ ಮೂಲಕ ದೀರ್ಘ-ಶ್ರೇಣಿಯ ಅಲೋಸ್ಟರಿಯನ್ನು ಪ್ರಚೋದಿಸುತ್ತವೆ. ಪರಿಣಾಮವಾಗಿ ಕ್ರಿಯಾತ್ಮಕ ವಿಧಾನಗಳನ್ನು ಸಾಮಾನ್ಯವಾಗಿ ಸಂಪೂರ್ಣ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಥವಾ ಪ್ರತ್ಯೇಕ ಡೊಮೇನ್ಗಳ ಸ್ಥಿರ ರಚನೆಗಳಿಂದ ಊಹಿಸಲು ಸಾಧ್ಯವಿಲ್ಲ. ಆದಾಗ್ಯೂ, ಪ್ರೋಟೀನ್ನ ವಿವಿಧ ರಚನೆಗಳನ್ನು ಹೋಲಿಸುವ ಮೂಲಕ ಅವುಗಳನ್ನು ಊಹಿಸಬಹುದು (ಆಣ್ವಿಕ ಚಲನೆಗಳ ದತ್ತಸಂಚಯದಲ್ಲಿರುವಂತೆ). ವ್ಯಾಪಕವಾದ ಆಣ್ವಿಕ ಡೈನಾಮಿಕ್ಸ್ ಪಥಗಳು ಮತ್ತು ಪ್ರಧಾನ ಘಟಕ ವಿಶ್ಲೇಷಣೆಯ ಮಾದರಿಯ ಮೂಲಕವೂ ಅವುಗಳನ್ನು ಸೂಚಿಸಬಹುದು, ಅಥವಾ ನ್ಯೂಟ್ರಾನ್ ಸ್ಪಿನ್ ಎಕೋ ಸ್ಪೆಕ್ಟ್ರೋಸ್ಕೋಪಿಯಿಂದ ಅಳೆಯಲಾದ ಸ್ಪೆಕ್ಟ್ರಾವನ್ನು ಬಳಸಿಕೊಂಡು ಅವುಗಳನ್ನು ನೇರವಾಗಿ ಗಮನಿಸಬಹುದು. ಡೊಮೇನ್ಗಳ ಪ್ರಾಮುಖ್ಯತೆಯು ರಚನಾತ್ಮಕ ಬಿಲ್ಡಿಂಗ್ ಬ್ಲಾಕ್ಸ್ ಮತ್ತು ವಿಕಾಸದ ಅಂಶಗಳಾಗಿ ತಿಳಿದಿರುವ ರಚನೆಯ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳಲ್ಲಿ ಅವುಗಳ ಗುರುತಿಸುವಿಕೆ ಮತ್ತು ವರ್ಗೀಕರಣಕ್ಕಾಗಿ ಅನೇಕ ಸ್ವಯಂಚಾಲಿತ ವಿಧಾನಗಳನ್ನು ತಂದಿದೆ. ಡೊಮೇನ್ ದತ್ತಸಂಚಯಗಳ ಉತ್ಪಾದನೆಗೆ, ವಿಶೇಷವಾಗಿ ತಿಳಿದಿರುವ ಪ್ರೋಟೀನ್ ರಚನೆಗಳ ಸಂಖ್ಯೆ ಹೆಚ್ಚಾಗುತ್ತಿರುವುದರಿಂದ, ವಿಶ್ವಾಸಾರ್ಹ ಡೊಮೇನ್ ನಿಯೋಜನೆಗಾಗಿ ಸ್ವಯಂಚಾಲಿತ ಕಾರ್ಯವಿಧಾನಗಳು ಅತ್ಯಗತ್ಯ. ಡೊಮೇನ್ನ ಗಡಿಗಳನ್ನು ದೃಶ್ಯ ತಪಾಸಣೆಯಿಂದ ನಿರ್ಧರಿಸಬಹುದಾದರೂ, ಸ್ವಯಂಚಾಲಿತ ವಿಧಾನದ ನಿರ್ಮಾಣವು ನೇರವಾಗಿರುವುದಿಲ್ಲ. ನಿರಂತರವಲ್ಲದ ಅಥವಾ ಹೆಚ್ಚು ಸಂಬಂಧ ಹೊಂದಿರುವ ಡೊಮೇನ್ಗಳನ್ನು ಎದುರಿಸುವಾಗ ಸಮಸ್ಯೆಗಳು ಸಂಭವಿಸುತ್ತವೆ. ಡೊಮೇನ್ ನಿಜವಾಗಿಯೂ ಏನು ಎಂಬುದಕ್ಕೆ ಯಾವುದೇ ಪ್ರಮಾಣಿತ ವ್ಯಾಖ್ಯಾನವಿಲ್ಲ ಎಂಬ ಅಂಶವು ಡೊಮೇನ್ ನಿಯೋಜನೆಗಳು ಅಗಾಧವಾಗಿ ಬದಲಾಗಿವೆ, ಪ್ರತಿ ಸಂಶೋಧಕರು ವಿಶಿಷ್ಟ ಮಾನದಂಡಗಳನ್ನು ಬಳಸುತ್ತಾರೆ. ಸ್ಟ್ರಕ್ಚರಲ್ ಡೊಮೇನ್ ಒಂದು ಸಾಂದ್ರವಾದ, ಗೋಳಾಕಾರದ ಉಪ-ರಚನೆಯಾಗಿದ್ದು, ಉಳಿದ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಿಂತ ಅದರೊಳಗೆ ಹೆಚ್ಚಿನ ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿದೆ. ಆದ್ದರಿಂದ, ಒಂದು ರಚನಾತ್ಮಕ ಕ್ಷೇತ್ರವನ್ನು ಎರಡು ದೃಶ್ಯ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳಿಂದ ನಿರ್ಧರಿಸಬಹುದುಃ ಅದರ ಸಾಂದ್ರತೆ ಮತ್ತು ಅದರ ಪ್ರತ್ಯೇಕತೆಯ ವ್ಯಾಪ್ತಿ. ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳಲ್ಲಿನ ಸ್ಥಳೀಯ ಸಾಂದ್ರತೆಯ ಅಳತೆಗಳನ್ನು ಡೊಮೇನ್ ನಿಯೋಜನೆಯ ಅನೇಕ ಆರಂಭಿಕ ವಿಧಾನಗಳಲ್ಲಿ ಮತ್ತು ಇತ್ತೀಚಿನ ಹಲವಾರು ವಿಧಾನಗಳಲ್ಲಿ ಬಳಸಲಾಗಿದೆ. ವಿಧಾನಗಳು ಮೊದಲ ಕ್ರಮಾವಳಿಗಳಲ್ಲಿ ಒಂದಾದ Cα-Cα ದೂರ ನಕ್ಷೆಯನ್ನು ಕ್ರಮಾನುಗತ ಕ್ಲಸ್ಟರಿಂಗ್ ವಾಡಿಕೆಯೊಂದಿಗೆ ಬಳಸಲಾಯಿತು, ಅದು ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳನ್ನು ಹಲವಾರು ಸಣ್ಣ ಭಾಗಗಳಾಗಿ, ಉದ್ದದಲ್ಲಿ 10 ಅವಶೇಷಗಳಾಗಿ ಪರಿಗಣಿಸಿತು. ಆರಂಭಿಕ ಭಾಗಗಳನ್ನು ಅಂತರ-ವಿಭಾಗದ ಅಂತರಗಳ ಆಧಾರದ ಮೇಲೆ ಒಂದರ ನಂತರ ಒಂದರಂತೆ ಸಮೂಹಗೊಳಿಸಲಾಗುತ್ತಿತ್ತು; ಕಡಿಮೆ ಅಂತರವನ್ನು ಹೊಂದಿರುವ ಭಾಗಗಳನ್ನು ಸಮೂಹಗೊಳಿಸಲಾಗುತ್ತಿತ್ತು ಮತ್ತು ನಂತರ ಅವುಗಳನ್ನು ಏಕ ಭಾಗಗಳೆಂದು ಪರಿಗಣಿಸಲಾಗುತ್ತಿತ್ತು. ಹಂತವಾರು ಕ್ಲಸ್ಟರಿಂಗ್ ಅಂತಿಮವಾಗಿ ಪೂರ್ಣ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿತ್ತು. ಅಂತರ-ಡೊಮೇನ್ ದೂರಗಳು ಸಾಮಾನ್ಯವಾಗಿ ಅಂತರ-ಡೊಮೇನ್ ದೂರಗಳಿಗಿಂತ ದೊಡ್ಡದಾಗಿರುತ್ತವೆ ಎಂಬ ಅಂಶವನ್ನು ಸಹ ಗೋ ಬಳಸಿಕೊಂಡಿತು; ಎಲ್ಲಾ ಸಂಭಾವ್ಯ Cα-Cα ದೂರಗಳನ್ನು ಕರ್ಣೀಯ ಪ್ಲಾಟ್ಗಳಾಗಿ ಪ್ರತಿನಿಧಿಸಲಾಗಿದೆ, ಇದರಲ್ಲಿ ಹೆಲಿಕ್ಸ್, ವಿಸ್ತೃತ ಎಳೆಗಳು ಮತ್ತು ದ್ವಿತೀಯಕ ರಚನೆಗಳ ಸಂಯೋಜನೆಗಳಿಗೆ ವಿಭಿನ್ನ ಮಾದರಿಗಳಿವೆ. ಸೌಧಾಮಿನಿ ಮತ್ತು ಬ್ಲಂಡೆಲ್ ಅವರ ವಿಧಾನವು ತಮ್ಮ Cα-Cα ದೂರಗಳ ಆಧಾರದ ಮೇಲೆ ಪ್ರೋಟೀನ್ನಲ್ಲಿ ದ್ವಿತೀಯಕ ರಚನೆಗಳನ್ನು ಒಟ್ಟುಗೂಡಿಸುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಅವುಗಳ ಡೆಂಡ್ರೋಗ್ರಾಮ್ಗಳಲ್ಲಿನ ವಿನ್ಯಾಸದಿಂದ ಡೊಮೇನ್ಗಳನ್ನು ಗುರುತಿಸುತ್ತದೆ. ಈ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಯು ಪ್ರೋಟೀನ್ನನ್ನು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ನಿರಂತರ ಸರಪಳಿ ಎಂದು ಪರಿಗಣಿಸದ ಕಾರಣ, ನಿರಂತರವಲ್ಲದ ಕ್ಷೇತ್ರಗಳಿಗೆ ಚಿಕಿತ್ಸೆ ನೀಡುವಲ್ಲಿ ಯಾವುದೇ ಸಮಸ್ಯೆಗಳಿಲ್ಲ. ಈ ಡೆಂಡ್ರೋಗ್ರಾಮ್ಗಳಲ್ಲಿನ ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ನೋಡ್ಗಳನ್ನು ಪ್ರೋಟೀನ್ನ ತೃತೀಯ ರಚನಾತ್ಮಕ ಸಮೂಹಗಳೆಂದು ಗುರುತಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ, ಇವು ಸೂಪರ್-ಸೆಕೆಂಡರಿ ರಚನೆಗಳು ಮತ್ತು ಡೊಮೇನ್ಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿವೆ. 3Dee ಡೊಮೇನ್ ಡೇಟಾಬೇಸ್ ಅನ್ನು ರಚಿಸಲು ಡೊಮಾಕ್ ಅಲ್ಗಾರಿದಮ್ ಅನ್ನು ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅನ್ನು ಅನಿಯಂತ್ರಿತವಾಗಿ ಎರಡು ಭಾಗಗಳಾಗಿ ವಿಂಗಡಿಸಿದಾಗ ಅದು ಪ್ರತಿಯೊಂದು ರೀತಿಯ ಸಂಪರ್ಕದ ಸಂಖ್ಯೆಯಿಂದ 'ವಿಭಜಿತ ಮೌಲ್ಯ' ವನ್ನು ಲೆಕ್ಕ ಹಾಕುತ್ತದೆ. ರಚನೆಯ ಎರಡು ಭಾಗಗಳು ವಿಭಿನ್ನವಾಗಿದ್ದಾಗ ಈ ವಿಭಜಿತ ಮೌಲ್ಯವು ದೊಡ್ಡದಾಗಿರುತ್ತದೆ. ವೋಡಾಕ್ ಮತ್ತು ಜಾನಿನ್ ವಿಧಾನವು ವಿವಿಧ ಶೇಷ ಸ್ಥಾನಗಳಲ್ಲಿ ಪದೇ ಪದೇ ಬೇರ್ಪಡಿಸಲಾದ ಎರಡು ಸರಪಳಿ ವಿಭಾಗಗಳ ನಡುವಿನ ಲೆಕ್ಕ ಹಾಕಿದ ಇಂಟರ್ಫೇಸ್ ಪ್ರದೇಶಗಳನ್ನು ಆಧರಿಸಿದೆ. ಬೇರ್ಪಟ್ಟ ಭಾಗಗಳ ಮೇಲ್ಮೈ ಪ್ರದೇಶಗಳನ್ನು ಸ್ಥಳೀಯ ರಚನೆಯೊಂದಿಗೆ ಹೋಲಿಸುವ ಮೂಲಕ ಇಂಟರ್ಫೇಸ್ ಪ್ರದೇಶಗಳನ್ನು ಲೆಕ್ಕಹಾಕಲಾಗಿದೆ. ಇಂಟರ್ಫೇಸ್ ಪ್ರದೇಶವು ಕನಿಷ್ಠ ಇರುವ ಸ್ಥಳದಲ್ಲಿ ಸಂಭಾವ್ಯ ಡೊಮೇನ್ ಗಡಿಗಳನ್ನು ಗುರುತಿಸಬಹುದು. ಸಾಂದ್ರತೆಯನ್ನು ಲೆಕ್ಕಹಾಕಲು ಇತರ ವಿಧಾನಗಳು ದ್ರಾವಕದ ಲಭ್ಯತೆಯ ಕ್ರಮಗಳನ್ನು ಬಳಸಿಕೊಂಡಿವೆ. ಪಿ. ಯು. ಯು ಅಲ್ಗಾರಿದಮ್ ಅಂತರ-ಡೊಮೇನ್ ಡೈನಾಮಿಕ್ಸ್ ಅನ್ನು ಅಂದಾಜು ಮಾಡಲು ಬಳಸುವ ಸ್ವರಮೇಳದ ಮಾದರಿಯನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿದೆ. ಪ್ರತಿ ಡೊಮೇನ್ನೊಳಗೆ ಅನೇಕ ಕಟ್ಟುನಿಟ್ಟಾದ ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆಗಳು ಸಂಭವಿಸುತ್ತವೆ ಮತ್ತು ಡೊಮೇನ್ಗಳ ನಡುವೆ ಸಡಿಲವಾದ ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆಗಳು ಸಂಭವಿಸುತ್ತವೆ ಎಂಬುದು ಆಧಾರವಾಗಿರುವ ಭೌತಿಕ ಪರಿಕಲ್ಪನೆಯಾಗಿದೆ. ಎಫ್ಎಸ್ಎಸ್ಪಿ ಡೊಮೇನ್ ಡೇಟಾಬೇಸ್ನಲ್ಲಿ ಡೊಮೇನ್ಗಳನ್ನು ವ್ಯಾಖ್ಯಾನಿಸಲು ಈ ಅಲ್ಗಾರಿದಮ್ ಅನ್ನು ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಡೊಮೇನ್ಗಳು ಹೈಡ್ರೋಫೋಬಿಕ್ ಒಳಾಂಗಣವನ್ನು ಹೊಂದಿವೆ ಎಂಬ ಕಲ್ಪನೆಯ ಆಧಾರದ ಮೇಲೆ ಪ್ರೋಟೀನ್ ರಚನೆಗಳಲ್ಲಿನ ಡೊಮೇನ್ಗಳನ್ನು ಗುರುತಿಸಲು ಸ್ವಿಂಡೆಲ್ಸ್ (1995) ಡಿಟೆಕ್ಟಿವ್ ಎಂಬ ವಿಧಾನವನ್ನು ಅಭಿವೃದ್ಧಿಪಡಿಸಿದರು. ಇಂಟರ್ಫೇಸ್ ಪ್ರದೇಶದ ಮೂಲಕ ವಿವಿಧ ಡೊಮೇನ್ಗಳಿಂದ ಹೈಡ್ರೋಫೋಬಿಕ್ ಕೋರ್ಗಳು ಮುಂದುವರೆದಾಗ ಕೊರತೆಗಳು ಕಂಡುಬರುತ್ತವೆ. ರಿಗಿಡ್ ಫೈಂಡರ್ ಎಂಬುದು ಎರಡು ವಿಭಿನ್ನ ಸಂರಚನೆಗಳಿಂದ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಕಟ್ಟುನಿಟ್ಟಾದ ಬ್ಲಾಕ್ಗಳನ್ನು (ಡೊಮೇನ್ಗಳು ಮತ್ತು ಲೂಪ್ಗಳು) ಗುರುತಿಸುವ ಒಂದು ಹೊಸ ವಿಧಾನವಾಗಿದೆ. ಕಟ್ಟುನಿಟ್ಟಾದ ಬ್ಲಾಕ್ಗಳನ್ನು ಬ್ಲಾಕ್ಗಳೆಂದು ವ್ಯಾಖ್ಯಾನಿಸಲಾಗಿದೆ, ಅಲ್ಲಿ ಎಲ್ಲಾ ಅಂತರ ಉಳಿಕೆ ದೂರಗಳನ್ನು ಸಂರಚನೆಗಳಾದ್ಯಂತ ಸಂರಕ್ಷಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಪಾಂಡುರಂಗನ್ ಮತ್ತು ಟೋಪ್ ಅಭಿವೃದ್ಧಿಪಡಿಸಿದ ಆರ್. ಐ. ಬಿ. ಎಫ್. ಐ. ಎನ್. ಡಿ ವಿಧಾನವು ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳಲ್ಲಿನ ದ್ವಿತೀಯಕ ರಚನಾತ್ಮಕ ಅಂಶಗಳ ಪ್ರಾದೇಶಿಕ ಕ್ಲಸ್ಟರಿಂಗ್ ಮಾಡುವ ಮೂಲಕ ಪ್ರೋಟೀನ್ ರಚನೆಗಳಲ್ಲಿ ಕಟ್ಟುನಿಟ್ಟಾದ ದೇಹಗಳನ್ನು ಗುರುತಿಸುತ್ತದೆ. ಕ್ರಯೋ ಎಲೆಕ್ಟ್ರಾನ್ ಮೈಕ್ರೋಸ್ಕೋಪಿ ಸಾಂದ್ರತೆಯ ನಕ್ಷೆಗಳಲ್ಲಿ ಪ್ರೋಟೀನ್ ರಚನೆಗಳನ್ನು ಸುಲಭವಾಗಿ ಹೊಂದಿಸಲು ಆರ್ಐಬಿಎಫ್ಐಎನ್ಡಿ ಕಟ್ಟುನಿಟ್ಟಾದ ದೇಹಗಳನ್ನು ಬಳಸಲಾಗಿದೆ. ಕ್ರಿಯಾತ್ಮಕ ಡೊಮೇನ್ಗಳನ್ನು ಗುರುತಿಸಲು ಒಂದು ಸಾಮಾನ್ಯ ವಿಧಾನವನ್ನು, ಅಂದರೆ ರಚನಾತ್ಮಕ ಏರಿಳಿತಗಳ ಅವಧಿಯಲ್ಲಿ ಸರಿಸುಮಾರು ಕಟ್ಟುನಿಟ್ಟಾದ ಘಟಕಗಳಾಗಿ ವರ್ತಿಸುವ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಪ್ರದೇಶಗಳನ್ನು ಪೊಟೆಸ್ಟಿಯೊ ಮತ್ತು ಇತರರು ಪರಿಚಯಿಸಿದ್ದಾರೆ. ಮತ್ತು, ಇತರ ಅನ್ವಯಿಕೆಗಳ ನಡುವೆ ಡೈನಾಮಿಕ್ಸ್-ಆಧಾರಿತ ಡೊಮೇನ್ ಉಪವಿಭಾಗಗಳ ಸ್ಥಿರತೆಯನ್ನು ಪ್ರಮಾಣಿತ ರಚನೆ-ಆಧಾರಿತ ವಿಭಾಗಗಳೊಂದಿಗೆ ಹೋಲಿಸಲು ಸಹ ಬಳಸಲಾಯಿತು. ಪಿಐಎಸ್ಕ್ಯೂಆರ್ಡಿ ಎಂದು ಕರೆಯಲಾಗುವ ಈ ವಿಧಾನವು ವೆಬ್ ಸರ್ವರ್ ರೂಪದಲ್ಲಿ ಸಾರ್ವಜನಿಕವಾಗಿ ಲಭ್ಯವಿದೆ. ಎರಡನೆಯದು ಬಳಕೆದಾರರಿಗೆ ವ್ಯವಸ್ಥೆಯ ಏರಿಳಿತದ ಸಾಮೂಹಿಕ ವಿಧಾನಗಳ ಆಧಾರದ ಮೇಲೆ ಏಕ-ಸರಪಳಿ ಅಥವಾ ಮಲ್ಟಿಮೆರಿಕ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳನ್ನು ಅರೆ-ಕಟ್ಟುನಿಟ್ಟಾದ ಡೊಮೇನ್ಗಳಾಗಿ ಅತ್ಯುತ್ತಮವಾಗಿ ವಿಂಗಡಿಸಲು ಅನುವು ಮಾಡಿಕೊಡುತ್ತದೆ. ಪೂರ್ವನಿಯೋಜಿತವಾಗಿ ಎರಡನೆಯದನ್ನು ಸ್ಥಿತಿಸ್ಥಾಪಕ ಜಾಲಬಂಧ ಮಾದರಿಯ ಮೂಲಕ ಲೆಕ್ಕ ಹಾಕಲಾಗುತ್ತದೆ; ಪರ್ಯಾಯವಾಗಿ ಪೂರ್ವ-ಲೆಕ್ಕಾಚಾರದ ಅಗತ್ಯ ಕ್ರಿಯಾತ್ಮಕ ಸ್ಥಳಗಳನ್ನು ಬಳಕೆದಾರರು ಅಪ್ಲೋಡ್ ಮಾಡಬಹುದು. ಉದಾಹರಣೆ ಡೊಮೇನ್ಗಳಾದ ಆರ್ಮಡಿಲ್ಲೊ ಪುನರಾವರ್ತಿಸುತ್ತದೆಃ ಡ್ರೊಸೊಫಿಲಾ ಮೆಲನೊಗಾಸ್ಟರ್ನ ಹಣ್ಣಿನ ನೊಣದ β-ಕ್ಯಾಟೆನಿನ್ ತರಹದ ಆರ್ಮಡಿಲ್ಲೊ ಪ್ರೋಟೀನ್ನ ಹೆಸರನ್ನು ಇಡಲಾಗಿದೆ. ಬೇಸಿಕ್ ಲ್ಯೂಸಿನ್ ಝಿಪ್ಪರ್ ಡೊಮೇನ್ (bZIP ಡೊಮೇನ್): ಅನೇಕ ಡಿಎನ್ಎ-ಬೈಂಡಿಂಗ್ ಯುಕಾರ್ಯೋಟಿಕ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳಲ್ಲಿ ಕಂಡುಬರುತ್ತದೆ. ಡೊಮೇನ್ನ ಒಂದು ಭಾಗವು ಅನುಕ್ರಮ-ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಡಿಎನ್ಎ-ಬೈಂಡಿಂಗ್ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳನ್ನು ಮಧ್ಯಸ್ಥಿಕೆ ವಹಿಸುವ ಪ್ರದೇಶವನ್ನು ಮತ್ತು ಎರಡು ಡಿಎನ್ಎ-ಬೈಂಡಿಂಗ್ ಪ್ರದೇಶಗಳ ಡೈಮೆರೈಸೇಶನ್ಗೆ ಅಗತ್ಯವಿರುವ ಲ್ಯೂಸಿನ್ ಜಿಪ್ಪರ್ ಅನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತದೆ. ಡಿಎನ್ಎ-ಬಂಧಿಸುವ ಪ್ರದೇಶವು ಅರ್ಜಿನಿನ್ ಮತ್ತು ಲೈಸಿನ್ನಂತಹ ಹಲವಾರು ಮೂಲ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿದೆ. ಕ್ಯಾಡರಿನ್ ಪುನರಾವರ್ತಿಸುತ್ತದೆಃ ಕ್ಯಾಡರಿನ್ಗಳು Ca2 +-ಅವಲಂಬಿತ ಜೀವಕೋಶ-ಕೋಶ ಅಂಟಿಕೊಳ್ಳುವ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳಾಗಿ ಕಾರ್ಯನಿರ್ವಹಿಸುತ್ತವೆ. ಕ್ಯಾಡರಿನ್ ಡೊಮೇನ್ಗಳು ಬಾಹ್ಯಕೋಶೀಯ ಪ್ರದೇಶಗಳಾಗಿವೆ, ಇದು ಪಕ್ಕದ ಜೀವಕೋಶಗಳ ಮೇಲ್ಮೈಯಲ್ಲಿ ಕ್ಯಾಡರಿನ್ಗಳ ನಡುವೆ ಜೀವಕೋಶದಿಂದ ಜೀವಕೋಶಕ್ಕೆ ಹೋಮೋಫಿಲಿಕ್ ಬಂಧವನ್ನು ಮಧ್ಯಸ್ಥಿಕೆ ವಹಿಸುತ್ತದೆ. ಡೆತ್ ಎಫೆಕ್ಟರ್ ಡೊಮೇನ್ (ಡಿಇಡಿ): ಏಕರೂಪದ ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆಗಳಿಂದ (ಡಿಇಡಿ-ಡಿಇಡಿ) ಪ್ರೋಟೀನ್-ಪ್ರೋಟೀನ್ ಬಂಧಿಸಲು ಅನುವು ಮಾಡಿಕೊಡುತ್ತದೆ. ಕ್ಯಾಸ್ಪೇಸ್ ಪ್ರೋಟಿಯೇಸ್ಗಳು ಪ್ರೋಟಿಯೋಲಿಟಿಕ್ ಕ್ಯಾಸ್ಕೇಡ್ಗಳ ಮೂಲಕ ಅಪೊಪ್ಟೋಸಿಸ್ ಅನ್ನು ಪ್ರಚೋದಿಸುತ್ತವೆ. ಪ್ರೊ-ಕ್ಯಾಸ್ಪೇಸ್-8 ಮತ್ತು ಪ್ರೊ-ಕ್ಯಾಸ್ಪೇಸ್-9 ಡಿಇಡಿ ಡೊಮೇನ್ಗಳ ಮೂಲಕ ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಅಡಾಪ್ಟರ್ ಅಣುಗಳೊಂದಿಗೆ ಬಂಧಿಸುತ್ತವೆ, ಇದು ಕ್ಯಾಸ್ಪೇಸ್ಗಳ ಸ್ವಯಂ ಸಕ್ರಿಯಗೊಳಿಸುವಿಕೆಗೆ ಕಾರಣವಾಗುತ್ತದೆ. ಇ. ಎಫ್. ಕೈಃ ಸಿಗ್ನಲಿಂಗ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಕ್ಯಾಲ್ಮೋಡುಲಿನ್ನ ಪ್ರತಿಯೊಂದು ರಚನಾತ್ಮಕ ಡೊಮೇನ್ನಲ್ಲಿ ಮತ್ತು ಸ್ನಾಯು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಟ್ರೋಪೋನಿನ್-ಸಿ. ಇಮ್ಯುನೊಗ್ಲಾಬ್ಯುಲಿನ್ ತರಹದ ಡೊಮೇನ್ಗಳಲ್ಲಿ ಕಂಡುಬರುವ ಹೆಲಿಕ್ಸ್-ಟರ್ನ್-ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ರಚನಾತ್ಮಕ ಲಕ್ಷಣಃ ಇಮ್ಯುನೊಗ್ಲಾಬ್ಯುಲಿನ್ ಸೂಪರ್ ಫ್ಯಾಮಿಲಿಯ (ಐಜಿಎಸ್ಎಫ್) ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳಲ್ಲಿ ಕಂಡುಬರುತ್ತದೆ. ಅವು ಸುಮಾರು 70-110 ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತವೆ ಮತ್ತು ಅವುಗಳ ಗಾತ್ರ ಮತ್ತು ಕಾರ್ಯಕ್ಕೆ ಅನುಗುಣವಾಗಿ ಅವುಗಳನ್ನು ವಿವಿಧ ವರ್ಗಗಳಾಗಿ (IgV, IgC1, IgC2 ಮತ್ತು IgI) ವರ್ಗೀಕರಿಸಲಾಗಿದೆ. ಅವು ವಿಶಿಷ್ಟವಾದ ಪದರವನ್ನು ಹೊಂದಿದ್ದು, ಇದರಲ್ಲಿ ಎರಡು ಬೀಟಾ ಹಾಳೆಗಳು "ಸ್ಯಾಂಡ್ವಿಚ್" ಅನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತವೆ, ಇದು ಸಂರಕ್ಷಿತ ಸಿಸ್ಟೀನ್ಗಳು ಮತ್ತು ಇತರ ಚಾರ್ಜ್ ಮಾಡಲಾದ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ನಡುವಿನ ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆಗಳಿಂದ ಸ್ಥಿರಗೊಳ್ಳುತ್ತದೆ. ಜೀವಕೋಶದ ಅಂಟಿಕೊಳ್ಳುವಿಕೆ, ಜೀವಕೋಶದ ಸಕ್ರಿಯಗೊಳಿಸುವಿಕೆ ಮತ್ತು ಆಣ್ವಿಕ ಗುರುತಿಸುವಿಕೆಯ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಗಳಲ್ಲಿ ಪ್ರೋಟೀನ್-ಪ್ರೋಟೀನ್ ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆಗಳಿಗೆ ಅವು ಮುಖ್ಯವಾಗಿವೆ. ಈ ಕ್ಷೇತ್ರಗಳು ಸಾಮಾನ್ಯವಾಗಿ ಪ್ರತಿರಕ್ಷಣಾ ವ್ಯವಸ್ಥೆಯಲ್ಲಿ ಪಾತ್ರಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುವ ಅಣುಗಳಲ್ಲಿ ಕಂಡುಬರುತ್ತವೆ. ಫಾಸ್ಫೋಟೈರೋಸಿನ್-ಬೈಂಡಿಂಗ್ ಡೊಮೇನ್ (ಪಿಟಿಬಿ): ಪಿಟಿಬಿ ಡೊಮೇನ್ಗಳು ಸಾಮಾನ್ಯವಾಗಿ ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಟೆಡ್ ಟೈರೋಸಿನ್ ಅವಶೇಷಗಳೊಂದಿಗೆ ಬಂಧಿಸುತ್ತವೆ. ಅವು ಸಾಮಾನ್ಯವಾಗಿ ಸಿಗ್ನಲ್ ಟ್ರಾನ್ಸ್ಡಕ್ಷನ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳಲ್ಲಿ ಕಂಡುಬರುತ್ತವೆ. ಪಿಟಿಬಿ-ಡೊಮೈನ್ ಬೈಂಡಿಂಗ್ ನಿರ್ದಿಷ್ಟತೆಯನ್ನು ಫಾಸ್ಫೋಟೈರೋಸಿನ್ನ ಅಮೈನೊ-ಟರ್ಮಿನಲ್ ಬದಿಯ ಅವಶೇಷಗಳಿಂದ ನಿರ್ಧರಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಉದಾಹರಣೆಗಳುಃ ಎಸ್ಎಚ್ಸಿ ಮತ್ತು ಐಆರ್ಎಸ್-1 ಎರಡರ ಪಿಟಿಬಿ ಡೊಮೇನ್ಗಳು ಎನ್ಪಿಎಕ್ಸ್ಪಿವೈ ಅನುಕ್ರಮಕ್ಕೆ ಬಂಧಿಸುತ್ತವೆ. ಮಾನವ ಜೀವಕೋಶಗಳ ಇನ್ಸುಲಿನ್ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯೆಗಳಿಗೆ ಎಸ್ಎಚ್ಸಿ ಮತ್ತು ಐಆರ್ಎಸ್-1 ನಂತಹ ಪಿಟಿಬಿ-ಹೊಂದಿರುವ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಮುಖ್ಯವಾಗಿವೆ. ಪ್ಲೆಕ್ಸ್ಟ್ರಿನ್ ಹೋಮೋಲಜಿ ಡೊಮೇನ್ (ಪಿ. ಎಚ್.): ಪಿ. ಎಚ್. ಡೊಮೇನ್ಗಳು ಹೆಚ್ಚಿನ ಆಕರ್ಷಣೆಯೊಂದಿಗೆ ಫಾಸ್ಫೋಯಿನೋಸೈಟೈಡ್ಗಳನ್ನು ಬಂಧಿಸುತ್ತವೆ. ಪಿಟಿಡಿಐಎನ್ಗಳು (3) ಪಿ, ಪಿಟಿಡಿಐಎನ್ಗಳು (4) ಪಿ, ಪಿಟಿಡಿಐಎನ್ಗಳು (3,4) ಪಿ2, ಪಿಟಿಡಿಐಎನ್ಗಳು (4,5) ಪಿ2, ಮತ್ತು ಪಿಟಿಡಿಐಎನ್ಗಳು (3,4,5) ಪಿ3ಗಳ ನಿರ್ದಿಷ್ಟತೆಯನ್ನು ಗಮನಿಸಲಾಗಿದೆ. ಫಾಸ್ಫೋಯಿನೋಸೈಟೈಡ್ಗಳು ವಿವಿಧ ಜೀವಕೋಶದ ಪೊರೆಗಳಿಗೆ (ಅವುಗಳ ಉದ್ದವಾದ ಲಿಪೊಫಿಲಿಕ್ ಬಾಲದ ಕಾರಣದಿಂದಾಗಿ) ಬೇರ್ಪಡಿಸಲ್ಪಡುತ್ತವೆ ಎಂಬ ಅಂಶವನ್ನು ಗಮನಿಸಿದರೆ, ಪಿ. ಎಚ್. ಡೊಮೇನ್ಗಳು ಸಾಮಾನ್ಯವಾಗಿ ಪ್ರೋಟೀನ್ನನ್ನು ಜೀವಕೋಶದ ಸಂಕೇತ, ಸೈಟೋಸ್ಕೆಲಿಟಲ್ ಮರುಸಂಘಟನೆ ಅಥವಾ ಮೆಂಬರೇನ್ ಕಳ್ಳಸಾಗಣೆಯಲ್ಲಿ ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಕಾರ್ಯವನ್ನು ನಿರ್ವಹಿಸುವ ಮೆಂಬರೇನ್ಗೆ ಸೇರಿಸಿಕೊಳ್ಳುತ್ತವೆ. ಎಸ್ಆರ್ಸಿ ಹೋಮೋಲಜಿ 2 ಡೊಮೇನ್ (ಎಸ್ಎಚ್2): ಎಸ್ಎಚ್2 ಡೊಮೇನ್ಗಳು ಹೆಚ್ಚಾಗಿ ಸಿಗ್ನಲ್ ಟ್ರಾನ್ಸ್ಡಕ್ಷನ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳಲ್ಲಿ ಕಂಡುಬರುತ್ತವೆ. ಎಸ್ಎಚ್2 ಡೊಮೇನ್ಗಳು ಫಾಸ್ಫೊರಿಲೇಟೆಡ್ ಟೈರೋಸಿನ್ (ಪಿಟಿಐಆರ್) ಗೆ ಬಂಧವನ್ನು ನೀಡುತ್ತವೆ. ಎಸ್ಆರ್ಸಿ ವೈರಲ್ ಆಂಕೋಜೀನ್ನ ಫಾಸ್ಫೋಟೈರೋಸಿನ್ ಬೈಂಡಿಂಗ್ ಡೊಮೇನ್ನ ಹೆಸರನ್ನು ಇಡಲಾಗಿದೆ, ಇದು ಸ್ವತಃ ಟೈರೋಸಿನ್ ಕೈನೇಸ್ ಆಗಿದೆ. ಸಹ ನೋಡಿಃ SH3 ಡೊಮೇನ್. ಝಿಂಕ್ ಫಿಂಗರ್ ಡಿಎನ್ಎ-ಬೈಂಡಿಂಗ್ ಡೊಮೇನ್ (ZnF _ GATA): ZnF _ GATA ಡೊಮೇನ್-ಹೊಂದಿರುವ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಸಾಮಾನ್ಯವಾಗಿ ಪ್ರವರ್ತಕರ ಡಿಎನ್ಎ ಅನುಕ್ರಮ [AT] GATA [AG] ಗೆ ಬಂಧಿಸುವ ಪ್ರತಿಲೇಖನ ಅಂಶಗಳಾಗಿವೆ. ಅಜ್ಞಾತ ಕಾರ್ಯದ ಡೊಮೇನ್ಗಳು ಡೊಮೇನ್ಗಳ ದೊಡ್ಡ ಭಾಗವು ಅಜ್ಞಾತ ಕಾರ್ಯವನ್ನು ಹೊಂದಿವೆ. ಡೊಮೇನ್ ಆಫ್ ಅನ್ ನೋನ್ ಫಂಕ್ಷನ್ (ಡಿ. ಯು. ಎಫ್) ಎಂಬುದು ಯಾವುದೇ ವಿಶಿಷ್ಟ ಕಾರ್ಯವನ್ನು ಹೊಂದಿರದ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಡೊಮೇನ್ ಆಗಿದೆ. ಈ ಕುಟುಂಬಗಳನ್ನು ಪಿ. ಎಫ್. ಎ. ಎಮ್. ದತ್ತಸಂಚಯದಲ್ಲಿ ಡಿ. ಯು. ಎಫ್. ಪೂರ್ವಪ್ರತ್ಯಯವನ್ನು ಬಳಸಿಕೊಂಡು ಒಟ್ಟುಗೂಡಿಸಲಾಗಿದೆ, ನಂತರ ಒಂದು ಸಂಖ್ಯೆಯನ್ನು ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ, ಉದಾಹರಣೆಗೆ ಡಿ. ಯು. ಎಫ್. 2992 ಮತ್ತು ಡಿ. ಯು. ಎಫ್. 1220. ಈಗ 3,000ಕ್ಕೂ ಹೆಚ್ಚು ಡಿ. ಯು. ಎಫ್. ಕುಟುಂಬಗಳು ಪಿ. ಎಫ್. ಎ. ಎಂ. ದತ್ತಸಂಚಯದಲ್ಲಿದ್ದು, 20 ಪ್ರತಿಶತದಷ್ಟು ಪರಿಚಿತ ಕುಟುಂಬಗಳನ್ನು ಪ್ರತಿನಿಧಿಸುತ್ತಿವೆ. ಆಶ್ಚರ್ಯಕರವಾಗಿ, ಹೊಸ ಜೀನೋಮ್ ಅನುಕ್ರಮಗಳ ಹೆಚ್ಚುತ್ತಿರುವ ಸಂಖ್ಯೆಯಿಂದಾಗಿ ಪ್ಫಾಮ್ನಲ್ಲಿನ ಡಿಯುಎಫ್ಗಳ ಸಂಖ್ಯೆಯು 20 ಪ್ರತಿಶತದಿಂದ (2010ರಲ್ಲಿ) 22 ಪ್ರತಿಶತಕ್ಕೆ (2019ರಲ್ಲಿ) ಹೆಚ್ಚಾಗಿದೆ. ಪ್ಫಾಮ್ ಬಿಡುಗಡೆ 32.0 (2019) 3,961 ಡಿಯುಎಫ್ಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿತ್ತು. ಬೈಂಡಿಂಗ್ ಡೊಮೇನ್ ಕೋಫ್ಯಾಕ್ಟರ್ ಟ್ರಾನ್ಸ್ಫರೇಸ್ ಫ್ಯಾಮಿಲಿ ಪ್ಯಾನ್ಡಿಐಟಿಯನ್ನು ಸಹ ನೋಡಿ, ಪ್ರೋಟೀನ್ ಡೊಮೇನ್ಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡ ಜೈವಿಕ ಡೇಟಾಬೇಸ್ ಪಿಎಫ್ಎಎಂಃ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಡೊಮೇನ್ಗಳ ಡೇಟಾಬೇಸ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ ರಚನೆ ಪ್ರೋಟೀನ್ ರಚನೆ ಮುನ್ಸೂಚನೆ ಪ್ರೋಟೀನ್ ರಚನೆ ಮುನ್ಸೂಚನೆ ಸಾಫ್ಟ್ವೇರ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸೂಪರ್ ಫ್ಯಾಮಿಲಿ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಟಂಡೆಮ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಕುಟುಂಬ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಉಪಕುಟುಂಬವನ್ನು ಪುನರಾವರ್ತಿಸುತ್ತದೆ ಸಣ್ಣ ರೇಖೀಯ ಮೋಟಿಫ್ ಸ್ಟ್ರಕ್ಚರಲ್ ಬಯಾಲಜಿ ಸ್ಟ್ರಕ್ಚರಲ್ ಕ್ಲಾಸಿಫಿಕೇಷನ್ ಆಫ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು (ಎಸ್ಸಿಒಪಿ) ಕ್ಯಾಥ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸ್ಟ್ರಕ್ಚರ್ ಕ್ಲಾಸಿಫಿಕೇಷನ್ ಡೇಟಾಬೇಸ್ ಸೀಕ್ವೆನ್ಸ್ ಮೋಟಿಫ್ ಸ್ಟ್ರಕ್ಚರಲ್ ಮೋಟಿಫ್ ಉಲ್ಲೇಖಗಳು ಜಾರ್ಜ್, ಆರ್. ಎ. (2002) "ಪ್ರಿಡಿಕ್ಟಿಂಗ್ ಸ್ಟ್ರಕ್ಚರಲ್ ಡೊಮೈನ್ಸ್ ಇನ್ ಪ್ರೋಟೀನ್ಸ್" ಥೀಸಿಸ್, ಯೂನಿವರ್ಸಿಟಿ ಕಾಲೇಜ್ ಲಂಡನ್ (ಅದರ ಲೇಖಕರ ಕೊಡುಗೆ). ಮುಖ್ಯ ಲೇಖನಗಳು ಬಾಹ್ಯ ಕೊಂಡಿಗಳು ನ್ಯಾಷನಲ್ ಸೆಂಟರ್ ಫಾರ್ ಬಯೋಟೆಕ್ನಾಲಜಿ ಜಾಲತಾಣ 3ಡೀ ಕ್ಯಾಥ ಡಾಲಿ ಪಿಎಫ್ಎಎಂ ಕ್ಲಾನ್ ಬ್ರೌಸರ್ ಸೀಕ್ವೆನ್ಸ್ ಡೊಮೈನ್ ಡೇಟಾಬೇಸ್ಗಳು ಇಂಟರ್ಪ್ರೋ ಪ್ರೊಸೈಟ್ ಪ್ರೊಡಾಮ್ ಸ್ಮಾರ್ಟ್ ಎನ್ಸಿಬಿಐ ಸಂರಕ್ಷಿತ ಡೊಮೈನ್ ಡೇಟಾಬೇಸ್ ಸೂಪರ್ಫ್ಯಾಮಿಲಿ ಲೈಬ್ರರಿ ಆಫ್ ಎಚ್ಎಂಎಂಗಳು ಸೂಪರ್ಫ್ಯಾಮಿಲಿಗಳನ್ನು ಪ್ರತಿನಿಧಿಸುತ್ತವೆ ಮತ್ತು ಎಲ್ಲಾ ಸಂಪೂರ್ಣವಾಗಿ ಅನುಕ್ರಮವಾದ ಜೀವಿಗಳಿಗೆ (ಸೂಪರ್ಫ್ಯಾಮಿಲಿ ಮತ್ತು ಕುಟುಂಬ) ಟಿಪ್ಪಣಿಗಳ ಡೇಟಾಬೇಸ್ ಫಂಕ್ಷನಲ್ ಡೊಮೈನ್ ಡೇಟಾಬೇಸ್ಗಳು ಡಿಸಿಜಿಒ ಕಾರ್ಯಗಳು, ಫಿನೋಟೈಪ್ಗಳು ಮತ್ತು ರೋಗಗಳ ಮೇಲೆ ಡೊಮೈನ್-ಕೇಂದ್ರಿತ ಆಂಟಾಲಜಿಗಳ ಸಮಗ್ರ ಡೇಟಾಬೇಸ್. ಪ್ರೋಟೀನ್ ರಚನೆ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಕುಟುಂಬಗಳು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸೂಪರ್ ಕುಟುಂಬಗಳು